루시페레이스
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1. 개요
루시페레이스는 생물 발광 반응을 촉매하는 효소의 일종으로, 다양한 생물체에서 발견되며, 특히 반딧불이, 세균, 해양 생물에서 널리 연구된다. 반딧불이 루시페레이스는 루시페린을 산화시켜 빛을 생성하며, 유전자 클로닝과 구조 연구를 통해 그 작용 원리가 밝혀졌다. 세균 루시페레이스는 플라빈 모노뉴클레오타이드와 알데히드를 사용하여 빛을 내며, 쿼럼 센싱을 통해 발광을 조절한다. 해양 생물 루시페레이스는 바다 맨드라미, 요각류, 와편모조류 등 다양한 생물에서 발견되며, 각각 독특한 기작을 통해 빛을 생성한다. 루시페레이스는 유전자 공학을 통해 생산되어 생명 과학 연구, 특히 유전자 발현, 세포 생존율 분석, 생체 내 이미징 등 다양한 분야에서 활용된다.
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| 루시페레이스 | |
|---|---|
| 효소 정보 | |
| 명칭 | 루시페레이스 |
| 영어 명칭 | Luciferase |
| EC 번호 | 1.13.12.7 |
| 단백질 도메인 정보 | |
| 세균 루시페레이스 모노옥시제네이스 패밀리 | Pfam: PF00296 InterPro: IPR016048 SCOP: 1nfp |
| 다이노플라젤레이트 루시페레이스 촉매 도메인 | Pfam: PF10285 InterPro: IPR018804 |
| 다이노플라젤레이트 루시페레이스/LBP N-말단 도메인 | Pfam: PF05295 InterPro: IPR007959 |
| 다이노플라젤레이트 루시페레이스 나선형 묶음 도메인 | Pfam: PF10284 InterPro: IPR018475 |
| 반딧불이 루시페레이스 | |
 | |
| 생물 | Photinus pyralis |
| 택사ID | 7054 |
| 유니프로트 | P08659 |
| PDB | 1LCI |
2. 반딧불이 루시페레이스
반딧불이 루시페레이스는 반딧불이 체내에서 화학발광을 촉매하는 산화환원효소이다. 1957년에 단리·정제되었고, 1961년에 그 평면 구조가 결정되었다.
다양한 유기체들은 서로 다른 발광 반응에서 다양한 루시페레이스를 사용하여 빛 생성을 조절한다. 연구된 대부분의 루시페레이스는 반딧불이[4]와 같은 동물과 요각류, 해파리, 바다 맨드라미와 같은 많은 해양 동물에서 발견되었다. 그러나 루시페레이스는 잭 오 랜턴 버섯과 같은 발광 곰팡이뿐만 아니라 발광 세균과 와편모조류를 포함한 다른 계에서도 연구되었다.
루시페레이스는 기질 특이성을 갖는 효소이므로, 대부분 어떤 발광 생물의 루시페레이스는 그 생물의 루시페린과만 반응하며, 기껏해야 계통적으로 근연한 종류의 루시페린과 반응할 수 있다. 또한, 생물 발광의 빛 파장(색)은 루시페레이스에 따라 달라진다.
생물 발광의 메커니즘은 기본적으로 화학 발광과 다르지 않다. 즉, 근본적으로 물질의 화학 변화에 의해 빛이 방출되는 것이다. 화학 발광에서는 물질의 화학 변화에 의해 생긴 S1 상태의 P*(여기 분자)로부터 형광이 방출된다. 이 화학 발광의 대부분은 산화 반응이며, 기질은 에너지 레벨이 높은 불안정한 과산화물이 되고, 이 분해에 따라 기저 상태로 돌아갈 때 매우 높은 에너지를 방출한다. 생물 발광에서는 루시페레이스가 이러한 화학 발광을 통해 화학 에너지를 빛 에너지로 효율적으로 변화시킨다고 생각된다.
최근, 여러 발광 생물로부터 다수의 루시페레이스 유전자가 분리, 동정되어 유전자 발현 분석에 사용되는 루시페레이스의 종류도 증가하고 있다. 또한, 루시페린의 특이성이나 발광색 등, 루시페레이스의 여러 특성을 이용한 새로운 분석계도 개발되고 있다.
반딧불이의 발광 효율은 매우 높으며, 발광 양자 효율은 약 0.88로 보고되었으나(1960년 McEory), 이후 검증에서 약 0.41로 보고되었다(2008년 안도). 반딧불이의 빛은 깜빡이지만, 이 섬광 발광은 일산화 질소(NO)에 의해 제어되는 것으로 알려져 있다. 신경 말단과 발광 세포 사이에 있는 NO 합성 효소(NOS)가 NO를 생산하여 발광 세포의 미토콘드리아 내 시토크롬 c 산화효소 활성을 억제한다. 그러면 반딧불이 루시페레이스가 있는 과산화소체 안의 산소량이 증가하여 발광 반응을 촉진한다. 따라서 과산화소체의 산소량은 반딧불이의 발광 점멸에 직접 관여한다고 생각된다.
1996년 반딧불이 루시페레이스의 X선 결정 구조 해석으로 그 구조가 밝혀졌다. 2006년 나카츠 등은 Nature지에 반딧불이 루시페레이스 구조에 의한 발광색 결정을 해명하기 위해 키메라 변이체, 랜덤 또는 특정 아미노산 잔기 변이체를 제작하여 발광색의 수수께끼에 구조학적으로 접근했다고 보고했다. 나카츠 등은 반응 중간체 유사체를 합성하여 구조 해석에 사용했고, 288번째 이소류신(Ile288) 부근에만 중요한 움직임이 있음을 관측했다. Ile288은 루시페린 결합 부위 쪽으로 이동하고 있었으며, 이는 Ile288이 발광 직전에 움직여 활성 중심의 소수성 환경을 완성한다는 가설로 이어졌다. 이를 검증하기 위해 286번째 세린을 아스파라긴으로 바꾼 변이체(S286N)를 반응 중간체 유사체와 함께 구조 해석한 결과, 야생형 반응 종료 후와 같은 구조를 보였고 Ile288의 움직임은 관측되지 않았다. S286N이 적색 발광을 하는 것으로부터 Ile288이 움직이는 것은 녹색 발광에 필요하며, Ile288과 반응 중간체 유사체의 접촉 방식이 중요하다고 생각된다. 이를 확인하기 위해 Ile288을 발린(V), 알라닌(A) 또는 아스파라긴으로 바꾼 변이체를 제작한 결과, 발광색이 녹색에서 적색 또는 주황색으로 변하는 것을 확인했다.
2. 1. 작동 원리
개똥벌레(학명: ''Phostinus pyrails'')의 루시페레이스는 루시페린을 산화시킬 때 ATP와 조효소 A, Mg2+을 필요로 한다. 루시페린은 ATP와 반응하여 루시페릴 아데닌산을 만들고, 루시페릴 아데닌산이 산소와 반응하여 산화될 때 빛이 방출된다.[29]::루시페린 + ATP → 활성 루시페린(루시페린 아데닌산) + PPi
::활성 루시페린(루시페린 아데닌산) + O2 → 산화 루시페린 + AMP + 발광
개똥벌레 루시페레이스의 최적 pH는 7.0, 최적 온도는 23°C이다.[29]
2. 2. 구조 및 특성
반딧불이 루시페레이스 유전자는 분자 계통학 연구에 활용될 정도로 다양하다.[5] 1985년에 처음으로 반딧불이 루시페레이스 유전자가 클로닝되면서 아실 CoA 리가아제와 서열 유사성이 높다는 사실이 밝혀졌다.2. 3. 응용
개똥벌레 루시페레이스는 루시페린을 산화시킬 때 ATP, 조효소 A, Mg2+을 필요로 한다. 이러한 특성을 이용하여 ATP 미량 검출, 미생물 검출 등에 활용된다.[29] ATP를 첨가하면 간편하게 발광 반응을 일으킬 수 있어, ''in vivo'' 실험에서 리포터 유전자로 자주 사용된다.생물학 연구에서 루시페레이스는 관심 있는 프로모터의 제어 하에 루시페레이스 유전자를 포함하는 유전자 구조물로 형질전환된 세포의 전사 활성을 평가하는 리포터로 사용된다.[20] 또한, 세포 생존율 분석에서 세포 내 ATP 수준을 감지하거나 키나제 활성 분석에도 사용될 수 있다.[20][21] 생물화학적 표지를 통해 ATP 센서 단백질로 작용하여, 세포에서 ATP 유출을 감지하고 생물발광을 통해 ATP의 실시간 방출을 표시한다.[22]
단백질 변성 연구에서 열 충격 단백질의 보호 능력을 테스트하는 데 사용되는 등 루시페라제의 활용 범위는 계속 넓어지고 있다.[28]
3. 세균 루시페레이스
세균 루시페레이스는 일부 발광 세균에서 발견되는 효소이다. Photobacterium 속, ''Vibrio fischeri'', Vibrio harveyi 등에서 관찰된다. 일부 생물 발광 세균은 루마진 단백질을 이용하여 루시페레이스가 내는 빛보다 짧은 파장의 빛을 방출하고, 다른 세균은 플라빈 모노뉴클레오티드(FMN)를 발색단으로 사용하는 황색 형광 단백질(YFP)을 이용하여 루시페레이스가 내는 빛보다 적색 편이된 빛을 방출한다.[9]
박테리아 루시페라제는 환원형 FMN과 직쇄상 알데히드를 사용하여 발광 반응을 일으킨다. 미리스토산에서 환원 반응으로 합성되는 테트라데카날이 천연 박테리아 루시페린으로 밝혀졌다.
박테리아 루시페라제는 환원형 FMN과 결합, 분자상 산소와 반응하여 페록시드 중간체를 생성한다. 이후 직쇄상 알데히드가 반응하여 페록시헤미아세탈을 거쳐 여기 분자를 생성한다. 이 여기 분자의 형광 극대 파장은 박테리아 루시페라제의 발광 극대 파장(490 nm)과 일치한다. 생성물인 지방산과 산화형 FMN은 환원 효소에 의해 재사용된다.
루마진 단백질(LumP)이나 YFP(보름달 해파리 유래 GFP와는 다름) 같은 형광 단백질은 발광색을 조절한다.[9]
3. 1. 작동 원리
''Achromobacter fischerii''의 루시페레이스는 플래빈 모노뉴클레오타이드를 루시페린으로 삼아 긴 사슬의 지방족 알데하이드와 산소의 존재 하에서 반응을 진행시켜 빛을 생성한다.[29] 반응식은 다음과 같다.::FMNH2 + RCHO + O2 → 발광
''Achromobacter fischerii'' 루시페레이스의 최적 pH는 6.8이며, 최적 온도는 27°C이다.[29]
세균 루시페라아제에 의해 촉매되는 반응 또한 산화 과정이며, 반응식은 다음과 같다.[12]
- FMNH2 + O2 + RCHO → FMN + RCOOH + H2O + 빛
이 반응에서 분자 산소는 플라빈 모노뉴클레오티드와 장쇄 지방족 알데히드를 지방족 카르복실산으로 산화시킨다. 이 반응은 여기된 하이드록시플라빈 중간체를 형성하며, 이는 생성물 FMN으로 탈수되어 청록색 빛을 방출한다.[12]
반응에 투입된 에너지의 거의 전부가 빛으로 변환된다. 반응 효율은 80%[13]에서 90%[14]에 달한다.
3. 2. 구조 및 특성
''Achromobacter fischerii''의 루시페레이스는 α와 β 서브 유닛으로 구성된 헤테로 이량체이다.[29] 1972년 침강 계수를 통해 확인되었으며, α와 β는 각각 40 kDa, 37 kDa 정도이다(유래하는 발광 박테리아 종에 따라 다소 차이가 있다).[29]루시페레이스를 프로테아제로 처리하면 활성이 사라지고 α 서브 유닛이 절단되는 것이 확인되었다. 이를 통해 활성 중심은 α 서브 유닛에 존재하는 것으로 추정되었다. 2009년 FMN과의 복합체 결정 구조 분석을 통해 활성 부위가 α 서브 유닛에 존재함이 증명되었다.
3. 3. 쿼럼 센싱
발광 세균은 쿼럼 센싱이라는 메커니즘을 통해 루시페레이스 합성을 조절한다. 이들은 오토인듀서라는 물질을 만들어 서로의 존재를 인식한다. 오토인듀서는 세균이 증식하면서 주변 환경에 축적된다. 오토인듀서의 농도가 일정 수준을 넘어서면, 세균은 주변에 동종 세균이 많다는 것을 인지하고 루시페레이스 유전자를 발현시킨다.[9]쿼럼 센싱은 발광 세균뿐만 아니라 다양한 세균에서 발견되는 현상으로, 세포 밀도에 따라 특정 기능을 발휘하는 기작을 의미한다.[9]
4. 해양 생물 루시페레이스
다양한 유기체들은 다양한 발광 반응에서 서로 다른 루시페레이스를 사용하여 빛 생성을 조절한다. 연구된 대부분의 루시페레이스는 반딧불이[4]와 같은 동물과 요각류, 해파리, 바다 맨드라미와 같은 많은 해양 동물에서 발견되었다.
루시페레이스는 기질 특이성을 갖는 효소이므로, 대부분 어떤 발광 생물의 루시페레이스는 그 생물의 루시페린과만 반응한다. 생물 발광의 빛의 파장(색)은 루시페레이스에 따라 달라진다.
생물 발광의 메커니즘은 화학 발광과 다르지 않다. 물질의 화학 변화에 의해 빛이 방출되는 것이다. 화학 발광에서는 물질의 화학 변화로 생긴 S1 상태의 P*(여기 분자)로부터 형광이 방출된다. 이 화학 발광의 대부분은 산화 반응이다. 기질은 에너지 레벨이 높은 불안정한 과산화물이 되며, 이 분해에 따라 기저 상태로 돌아갈 때, 매우 높은 에너지를 방출한다. 생물 발광에서는 루시페레이스가 효율적으로 화학 에너지를 빛 에너지로 변화시킨다고 생각된다.
최근, 여러 발광 생물로부터 다수의 루시페레이스 유전자가 분리, 동정되어, 유전자 발현 분석에 사용되는 루시페레이스의 종류도 증가하고 있다. 루시페린의 특이성이나 발광색 등, 루시페라아제의 여러 특성을 이용한 새로운 분석계도 개발되고 있다.
4. 1. 바다맨드라미 루시페레이스
바다맨드라미(''레닐라 레니포르미스'') 루시페레이스는 루시페린 결합 단백질, 녹색 형광 단백질(GFP)과 밀접하게 관련되어 있다. 칼슘은 루시페린 결합 단백질로부터 루시페린(셀렌테라진)의 방출을 유발한다. 기질은 루시페라제(레닐라-루시페린 2-모노옥시게네이스)에 의한 산화에 사용될 수 있으며, 에너지를 방출하면서 셀렌테라미드로 분해된다. GFP가 없으면 이 에너지는 청색광의 광자(최대 방출 파장 482 nm)로 방출된다. 그러나 GFP로 인해 루시페라제에 의해 방출된 에너지는 공명 에너지 전달을 통해 GFP의 형광단에 결합되어 녹색광의 광자(최대 방출 파장 510 nm)로 방출된다.[7] 촉매 반응은 다음과 같다.4. 2. 요각류 루시페레이스
Metridia longa와 같은 해양 요각류에서 발견되는 루시페레이스는 자연적으로 분비되는 분자이다.[8] ''Metridia longa'' 분비 루시페레이스 유전자는 17개의 아미노산 잔기로 구성된 N-말단 분비 신호 펩타이드를 포함하는 24 kDa 단백질을 암호화한다.[8] 이 루시페레이스 분자의 민감도와 높은 신호 강도는 많은 리포터 연구에서 유리하다.[8] MetLuc과 같은 분비 리포터 분자를 사용하는 이점 중 일부는 동일한 세포에서 생세포 분석과 여러 분석을 수행할 수 있게 해주는 무용해 프로토콜이다.[8]4. 3. 와편모조류 루시페레이스
와편모조류 루시페레이스는 여러 개의 도메인을 가진 진핵생물 단백질로, N-말단 도메인과 세 개의 촉매 도메인으로 구성되며, 각 도메인 앞에는 나선형 묶음 도메인이 있다.[10] N-말단 도메인은 와편모조류 루시페레이스와 루시페린 결합 단백질(LBP) 사이에서 보존된다.[11]나선형 묶음 도메인은 세 개의 나선 묶음 2차 구조를 가지며, pH 조절에 역할을 하는 것으로 여겨지는 네 개의 중요한 히스티딘을 보유하고 있다.[10] pH 8에서 비양성자화된 히스티딘 잔기는 묶음의 나선 사이의 경계면에서 수소 결합 네트워크에 관여하여 기질이 활성 부위에 접근하는 것을 막는다. 양성자화(pH 6.3에서) 또는 히스티딘 잔기를 알라닌으로 대체하면 묶음의 큰 분자 운동을 일으켜 나선을 11Å 분리하고 촉매 부위를 연다.[10]
와편모조류 루시페레이스는 와편모조류에서 발견되는 섬광체 소기관에서 기질 (루시페린) 및 루시페린 결합 단백질(LBP)과의 상호 작용으로 인해 빛을 방출할 수 있다.[10] 루시페레이스는 pH 8에서는 활성이 없지만 최적 pH인 6.3에서는 극도로 활성이며, LBP는 pH 8에서 루시페린에 결합하고 pH 6.3에서 방출한다.[10] 따라서 pH를 낮추기 위해 섬광체 막의 전압 개폐 채널이 열려 기계적 자극으로 생성된 작동 전위를 가진 액포에서 양성자가 들어오도록 한다.[10] 액포 막의 작동 전위가 산성화를 유발하고, 이는 루시페린이 섬광체의 루시페레이스와 반응하여 푸른 빛을 내도록 방출되게 한다.
5. 기타 루시페레이스
갑각류의 일종인 ''Cypridina hilgendorfii''에는 특유의 루시페린에만 작용하는 루시페레이스가 있다고 알려져 있다. 최적 pH는 7.0, 최적 온도는 25°C이다.[29]
6. 루시페레이스 반응 메커니즘
루시페레이스는 산화환원효소로 분류되며, 분자 산소를 필요로 한다.[29] 다양한 루시페레이스-루시페린 조합에 따라 반응 메커니즘이 달라진다.
개똥벌레(학명:''Phostinus pyrails'')의 루시페레이스는 루시페린을 산화시킬 때 ATP와 조효소 A, Mg2+을 필요로 한다. 루시페린은 ATP와 반응하여 루시페릴 아데닌산을 만들고, 루시페릴 아데닌산이 산소와 반응하여 산화될 때 발광이 일어난다.
::루시페린 + ATP → 활성 루시페린(루시페린 아데닌산) + PPi
::활성 루시페린(루시페린 아데닌산) + O2 → 산화 루시페린 + AMP + 발광
''Achromobacter fischerii''의 루시페레이스는 플래빈 모노뉴클레오타이드를 루시페린으로 삼는다. 긴 사슬의 지방족 알데하이드와 산소의 존재하에서 반응을 진행시킨다.
::FMNH2 + RCHO + O2 → 발광
| 생물 | 최적 pH | 최적 온도 |
|---|---|---|
| 개똥벌레 | 7.0 | 23°C[29] |
| Achromobacter fischerii | 6.8 | 27°C[29] |
| Cypridina hilgendorfii | 7.0 | 25°C[29] |
모든 루시페라아제는 분자 산소를 통합하여 전자 공여체에 작용한다. 루시페라아제는 관련이 없는 다양한 단백질 계열에서 유래하므로, 어떤 메커니즘이든 루시페라아제와 루시페린의 조합에 따라 달라지기 때문에 통일된 메커니즘은 없다. 그러나 지금까지 특성화된 모든 루시페라아제-루시페린 반응은 어느 단계에서든 분자 산소를 필요로 하는 것으로 나타났다.
7. 루시페레이스 응용
개똥벌레(반딧불이) 루시페레이스는 루시페린을 산화시킬 때 아데노신 삼인산(ATP), 조효소 A, 마그네슘(Mg2+)을 필요로 한다. 루시페린은 ATP와 반응하여 루시페릴 아데닌산을 만들고, 이것이 산소와 반응하여 산화될 때 빛을 낸다.[29]
''Achromobacter fischerii''의 루시페레이스는 플래빈 모노뉴클레오타이드를 루시페린으로 사용하며, 긴 사슬의 지방족 알데하이드와 산소 존재 하에 반응한다.[29] 갑각류의 일종인 ''Cypridina hilgendorfii''에는 특유의 루시페린에만 작용하는 루시페레이스가 있다고 알려져 있다.[29]
루시페레이스 반응에서 루시페레이스가 적절한 루시페린 기질에 작용하면 광자가 방출된다. 이 광자 방출은 루미노미터나 광학 현미경, CCD 카메라와 같은 빛에 민감한 장치로 감지할 수 있다.[17] 루시페레이스 생물발광은 빛 자극이 필요 없어 자가형광이 최소화되므로, 생물발광 신호는 배경이 거의 없다.[18] 따라서 극미량(0.02 pg)도 섬광 계수기로 정확하게 측정할 수 있다.[19]
루시페레이스는 유전자 공학을 통해 실험실에서 생산될 수 있으며, 유전자는 합성되어 유기체에 삽입되거나 세포로 형질전환될 수 있다. 2002년 기준으로 생쥐, 누에, 감자 등이 루시페레이스를 생산하도록 조작되었다.[16]
최근에는 여러 발광 생물에서 다양한 루시페레이스 유전자가 분리, 동정되면서 유전자 발현 분석에 사용되는 루시페레이스 종류가 늘어나고 있다. 또한, 루시페린 특이성, 발광색 등 루시페레이스의 여러 특성을 이용한 새로운 분석 시스템도 개발되고 있다.
7. 1. 생명 과학 연구
개똥벌레 루시페레이스는 리포터 유전자로 사용되어 효소 활성 측정, ATP 센서, 세포 생존율 분석 등에 활용된다.[20][21] 열 충격 단백질 연구에도 사용된다.[28]
생물학 연구에서 루시페레이스는 주로 리포터로 사용되어, 전사 활성을 평가하는 데 쓰인다.[20] 특정 효소 활성에 따라 루시페린으로 전환되는 분자를 이용해 효소 활성을 감지할 수도 있다. 카스파제나 사이토크롬 P450 활성 등이 그 예시이다.[17][20]
세포 내 ATP 수준을 감지하거나 키나제 활성 분석에도 루시페레이스를 활용할 수 있다.[20][21] 생물화학적 표지를 통해 ATP 센서 단백질로 작용하게 할 수도 있다. 세포 표면에 고정된 루시페레이스는 세포에서 ATP가 유출되는 것을 실시간으로 감지하여 생물발광으로 표시한다.[22] 특정 아미노산 잔기를 변경하여 발광 강도를 높여 ATP 감지 민감도를 향상시킬 수도 있다.[23]
전체 유기체 이미징은 살아있는 생물에서 세포 집단을 연구하는 강력한 기술이다.[24] 루시페레이스를 발현하도록 조작된 세포는 CCD 카메라를 통해 비침습적으로 시각화할 수 있다. 이 기술은 동물 모델에서 종양 발생 및 치료 반응을 추적하는 데 사용되었다.[25][26] 다만, 환경 요인과 치료 간섭으로 인해 종양 부하와 생물발광 강도 사이에 차이가 발생할 수 있다.[27]
7. 2. 생체 내 이미징
전체 유기체 이미징(손상되지 않은 경우에는 ''생체 내'' 이미징이라고 하고, 살아 있지만 절제된 조직의 예와 같은 경우에는 ''생체 외'' 이미징이라고 함)은 생쥐와 같은 살아있는 식물 또는 동물에서 세포 집단을 연구하는 강력한 기술이다.[24] 다른 유형의 세포(예: 골수 줄기 세포, T 세포)는 루시페레이스를 발현하도록 조작하여 민감한 CCD 카메라를 사용하여 살아있는 동물 내부에서 비침습적으로 시각화할 수 있다. 이 기술은 동물 모델에서 종양 발생 및 종양의 치료 반응을 추적하는 데 사용되었다.[25][26] 그러나 환경적 요인과 치료적 간섭은 증식 활성의 변화와 관련하여 종양 부하와 생물발광 강도 사이에 몇 가지 불일치를 초래할 수 있다. 생체 내 이미징으로 측정된 신호의 강도는 루시페린의 복막을 통한 흡수, 혈류, 세포막 투과성, 보조 인자의 가용성, 세포내 pH 및 덮고 있는 조직의 투명도와 같은 다양한 요인뿐만 아니라 루시페라제의 양에 따라 달라질 수 있다.[27]참조
[1]
웹사이트
A History of Bioluminescence
http://photobiology.[...]
2014-02-28
[2]
논문
Bioluminescence: the First 3000 Years (Review)
https://www.research[...]
2008-09
[3]
논문
Multicomponent Bioluminescence Imaging with Naphthylamino Luciferins
2021-08
[4]
웹사이트
X-Shining Thermostable Luciferase
https://www.biosynth[...]
[5]
논문
Firefly luciferase as a tool in molecular and cell biology
1988-11
[6]
논문
Firefly luciferase has two nucleotide binding sites: effect of nucleoside monophosphate and CoA on the light-emission spectra
1998-11
[7]
논문
Bioluminescence in the sea: photoprotein systems
[8]
논문
A cell-based system for screening hair growth-promoting agents
2009-06
[9]
논문
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