고리형 뉴클레오타이드
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1. 개요
고리형 뉴클레오타이드는 세포 내 신호 전달에 중요한 역할을 하는 분자이다. 1940년대 칼과 거티 코리의 글리코겐 대사 연구를 통해 2차 전달자 개념이 처음 제시되었고, 1950년대에 얼 설더랜드의 연구를 통해 고리형 뉴클레오타이드의 역할이 밝혀졌다. 고리형 뉴클레오타이드는 아데닌, 리보스, 인산기로 구성되며, cAMP와 cGMP가 대표적이다. 이들은 특정 효소에 의해 합성 및 분해되며, 세포 내 농도가 조절된다. 고리형 뉴클레오타이드는 호르몬 및 신경 전달 물질의 신호를 전달하며, 평활근 이완, 광/후각 수용체, 기억 조절 등 다양한 생물학적 기능에 관여한다. 고리형 뉴클레오타이드 경로의 이상은 망막 변성, 암 등 질병과 관련되며, 포스포다이에스터레이스 억제제는 치료제로 활용된다.
1985년 예브게니 페센코, 스타니슬라프 콜레스니코프, 아르카디 류바르스키는 고리형 구아노신 일인산(cGMP)이 막대 세포에서 광반응을 시작할 수 있다는 것을 발견했다.[17] 곧이어 타다시 나카무라와 제프리 골드는 화학 감각 섬모의 개폐 이온 채널에서 cNMP의 역할을 보고했다. 1992년 로렌스 헤인즈와 킹웨이 야우는 원뿔 세포 광수용체의 빛 의존적 고리형 뉴클레오타이드 개폐 채널에서 cNMP의 역할을 밝혀냈다.[17] 1990년대 말에는 두 가지 유형의 막 내 수용체, 즉 사이클라아제를 자극하는 Rs와 사이클라아제를 억제하는 Ri의 존재가 밝혀졌다. 1998년 웨이젠 탕과 제임스 헐리는 cAMP를 합성하는 아데닐릴 사이클라아제가 호르몬과 신경 전달 물질뿐만 아니라 인산화, 칼슘, 포르스콜린, 구아닌 뉴클레오타이드 결합 단백질 (G 단백질)에 의해서도 조절된다고 보고했다.[6]
고리형 뉴클레오타이드(cNMP)는 일반적인 뉴클레오타이드와 달리 인산기가 리보스의 3' 탄소와 5' 탄소에 모두 결합하여 고리 모양을 형성하는 특징을 갖는다. 이러한 구조는 질소 염기가 리보스의 1' 탄소에, 인산기가 5' 탄소에 결합하는 일반적인 뉴클레오타이드의 기본 구조에서 인산기가 추가적으로 3' 탄소에 결합하면서 만들어진다.[3]
2. 역사
2. 1. 초기 연구 (1940년대 ~ 1950년대)
2차 전달자 개념, 특히 고리형 뉴클레오타이드의 역할과 이들이 생리적 신호를 세포로 전달하는 능력에 대한 이해는 칼과 거티 코리의 글리코겐 대사 연구에서 시작되었으며, 이 연구로 그들은 1947년 노벨 생리학·의학상을 수상했다.[10] 1950년대 동안 여러 점진적이지만 중요한 발견들이 그들의 연구에 추가되었는데, 이는 주로 개 간에서 글리코겐 인산화효소의 활성에 초점을 맞춘 것이었다. 글리코겐 인산화효소는 글리코겐 분해의 첫 번째 단계를 촉매하며, 글리코겐을 구성하는 포도당 부분으로 분해하는 과정이다.[6] 얼 설더랜드는 호르몬 아드레날린과 글루카곤이 글리코겐 인산화효소에 미치는 영향을 연구하여 1971년 노벨 생리학·의학상을 수상했다.[10]
1956년 에드윈 크레브스와 에드먼드 피셔는 아데노신 삼인산 (ATP)이 글리코겐 인산화효소 b에서 글리코겐 인산화효소 a로의 전환에 필요하다는 것을 발견했다. 다음 해에 아드레날린이 글리코겐 분해에 미치는 영향을 연구하면서, 설더랜드와 월터 워실레이트는 무기 인산염이 효소 간 인산화효소가 비활성화될 때 방출되지만, 활성화될 때는 인산염을 통합한다고 보고했다.[10] 호르몬이 생성하는 "활성 인자"[6]는 마침내 1958년에 정제되었으며, 이후 리보스, 인산염, 아데닌을 동일한 비율로 포함하고 있는 것으로 확인되었다. 또한 이 인자가 비활성화되면 5'-AMP로 되돌아간다는 것이 증명되었다.[10]
2. 2. 핵심 발견 (1950년대 후반 ~ 1990년대)
세포 내 2차 전달자 개념, 특히 고리형 뉴클레오타이드의 역할과 이들이 생리적 신호를 전달하는 능력에 대한 이해는 칼과 거티 코리의 글리코겐 대사 연구에서 시작되었으며, 이 연구로 그들은 1947년 노벨 생리학·의학상을 수상했다.[10] 1950년대에는 주로 개 간에서 글리코겐 인산화효소 활성에 초점을 맞춘 여러 점진적이지만 중요한 발견들이 있었다. 글리코겐 인산화효소는 글리코겐 분해의 첫 단계를 촉매하며, 글리코겐을 구성하는 포도당 부분으로 분해한다.[6] 얼 설더랜드는 호르몬 아드레날린과 글루카곤이 글리코겐 인산화효소에 미치는 영향을 연구하여 1971년 노벨 생리학·의학상을 수상했다.[10]
1956년 에드윈 크레브스와 에드먼드 피셔는 아데노신 삼인산 (ATP)이 글리코겐 인산화효소 b를 글리코겐 인산화효소 a로 전환하는 데 필요하다는 것을 발견했다. 다음 해, 설더랜드와 월터 워실레이트는 아드레날린이 글리코겐 분해에 미치는 영향을 연구하면서, 무기 인산염이 효소 간 인산화효소가 비활성화될 때 방출되지만 활성화될 때는 인산염을 통합한다고 보고했다.[10] 호르몬이 생성하는 "활성 인자"[6]는 1958년에 정제되었으며, 리보스, 인산염, 아데닌을 동일한 비율로 포함하고 있는 것으로 확인되었다. 이 인자가 비활성화되면 5'-AMP로 되돌아간다는 것도 증명되었다.[10]
1985년 예브게니 페센코, 스타니슬라프 콜레스니코프, 아르카디 류바르스키는 고리형 구아노신 일인산 (cGMP)이 막대 세포에서 광반응을 시작할 수 있다는 것을 발견했다. 곧이어 타다시 나카무라와 제프리 골드는 화학 감각 섬모의 개폐 이온 채널에서 cNMP의 역할을 보고했다. 1992년 로렌스 헤인즈와 킹웨이 야우는 원뿔 세포 광수용체의 빛 의존적 고리형 뉴클레오타이드 개폐 채널에서 cNMP의 역할을 밝혀냈다.[17] 1990년대 말에는 두 가지 유형의 막 내 수용체(Rs (사이클라아제를 자극)와 Ri (사이클라아제를 억제))가 존재한다는 것이 밝혀졌다. 1998년 웨이젠 탕과 제임스 헐리는 cAMP를 합성하는 아데닐릴 사이클라아제가 호르몬과 신경 전달 물질뿐만 아니라 인산화, 칼슘, 포르스콜린, 구아닌 뉴클레오타이드 결합 단백질 (G 단백질)에 의해서도 조절된다고 보고했다.[6]
3. cNMP의 화학적 구조
원자 번호 매기기 규칙에 따라, 오탄당에서 카르보닐기에 가장 가까운 탄소는 C-1으로 표시된다. 오탄당이 질소 염기에 연결되면 탄소 원자는 프라임(') 표기법으로 구별되어 질소 염기의 원자와 구분된다.[4] 예를 들어 cAMP에서 3’5’-고리형 아데노신 일인산은 인산기가 리보스의 3' 및 5' 탄소와 고리 구조를 형성하고, 리보스는 아데노신에 1' 위치에서 결합함을 의미한다.
3. 1. 구성 요소
가장 잘 연구된 두 가지 고리형 뉴클레오타이드는 고리형 AMP(cAMP)와 고리형 GMP(cGMP)이며, 고리형 CMP(cCMP)와 고리형 UMP(cUMP)는 덜 알려져 있다. cAMP는 3’5’-고리형 아데노신 일인산, cGMP는 3’5’-고리형 구아노신 일인산, cCMP는 시티딘 3',5'-일인산, cUMP는 우리딘 3',5'-고리형 인산이다.[1][2]
각 고리형 뉴클레오타이드는 세 가지 구성 요소를 가진다. 질소를 포함하는 질소 염기(예: cAMP의 아데닌과 cGMP의 구아닌)를 포함한다. 또한, 특히 5개의 탄소 리보스인 당을 포함한다. 마지막으로 고리형 뉴클레오타이드는 인산기를 포함한다. 이중 고리 퓨린은 cAMP와 cGMP의 질소 염기이며, 시토신, 티민, 우라실은 각각 단일 고리 질소 염기(피리미딘)를 갖는다.
이 세 가지 구성 요소는 질소 염기가 리보스의 첫 번째 탄소(1' 탄소)에 부착되고 인산기가 리보스의 5' 탄소에 부착되도록 연결된다. 모든 뉴클레오타이드가 이러한 구조를 갖지만, 고리형 뉴클레오타이드에서 인산기는 3' 탄소에서 리보스 고리에 두 번째 연결을 형성한다. 인산기가 리보스 당에 두 개의 개별 결합을 가지고 있기 때문에 고리형 고리를 형성한다.[3]
원자 번호 매기기 규칙은 고리형 뉴클레오타이드 내의 탄소와 질소를 식별하는 데 사용된다. 오탄당에서 카르보닐기에 가장 가까운 탄소는 C-1으로 표시된다. 오탄당이 질소 염기에 연결되면 탄소 원자 번호 매기기는 소위 프라임(') 표기법으로 구별되는데, 이는 이러한 탄소와 질소 염기의 원자 번호 매기기를 구별한다.[4]
따라서 cAMP의 경우, 3’5’-고리형 아데노신 일인산은 단일 인산기가 리보스 그룹과 3' 및 5' 탄소에서 고리형 구조를 형성하고, 리보스 그룹은 또한 아데노신에 부착된다는 것을 나타낸다(이 결합은 리보스의 1' 위치에 있는 것으로 이해된다).
3. 2. 구조적 특징
가장 잘 연구된 두 가지 고리형 뉴클레오타이드는 고리형 AMP(cAMP)와 고리형 GMP(cGMP)이며, 고리형 CMP(cCMP)와 고리형 UMP(cUMP)는 덜 알려져 있다. cAMP는 3’5’-고리형 아데노신 일인산, cGMP는 3’5’-고리형 구아노신 일인산, cCMP는 시티딘 3',5'-일인산, cUMP는 우리딘 3',5'-고리형 인산이다.[1][2]
각 고리형 뉴클레오타이드는 세 가지 구성 요소를 가진다.
이중 고리 퓨린은 cAMP와 cGMP의 질소 염기이며, 시토신, 티민, 우라실은 각각 단일 고리 질소 염기(피리미딘)를 갖는다.
이 세 가지 구성 요소는 질소 염기가 리보스의 첫 번째 탄소(1' 탄소)에 부착되고 인산기가 리보스의 5' 탄소에 부착되도록 연결된다. 모든 뉴클레오타이드가 이러한 구조를 갖지만, 고리형 뉴클레오타이드에서 인산기는 3' 탄소에서 리보스 고리에 두 번째 연결을 형성한다. 인산기가 리보스 당에 두 개의 개별 결합을 가지고 있기 때문에 고리형 고리를 형성한다.[3]
원자 번호 매기기 규칙은 고리형 뉴클레오타이드 내의 탄소와 질소를 식별하는 데 사용된다. 오탄당에서 카르보닐 그룹에 가장 가까운 탄소는 C-1으로 표시된다. 오탄당이 질소 염기에 연결되면 탄소 원자 번호 매기기는 소위 프라임(') 표기법으로 구별되는데, 이는 이러한 탄소와 질소 염기의 원자 번호 매기기를 구별한다.[4]
따라서 cAMP의 경우, 3’5’-고리형 아데노신 일인산은 단일 인산기가 리보스 그룹과 3' 및 5' 탄소에서 고리형 구조를 형성하고, 리보스 그룹은 또한 아데노신에 부착된다는 것을 나타낸다(이 결합은 리보스의 1' 위치에 있는 것으로 이해된다).
4. cNMP의 생화학
고리형 뉴클레오타이드(cNMP)는 원핵 세포와 진핵 세포 모두에서 발견된다. 세포 내 농도는 여러 단백질 계열이 관련된 일련의 효소 반응을 통해 조절된다. 고등 포유류에서 cNMP는 여러 종류의 조직에 존재한다.
4. 1. 합성과 분해
고리형 뉴클레오타이드는 일반적인 반응 NTP → cNMP + PPi[5] 에서 생성되며, 여기서 N은 질소 염기를 나타낸다. 이 반응은 특정 뉴클레오티딜 싸이클라제에 의해 촉매되며, cAMP의 생성은 아데닐릴 싸이클라제에 의해 촉매되고 cGMP의 생성은 구아닐릴 싸이클라제에 의해 촉매된다.[6] 아데닐릴 싸이클라제는 막횡단 형태와 세포질 형태 모두에서 발견되었으며, 이는 서로 다른 단백질 종류와 cAMP의 서로 다른 공급원을 나타낸다.[7]
cAMP와 cGMP는 모두 3' 포스포다이에스터 결합의 가수분해에 의해 분해되어 5'NMP를 생성한다. 분해는 주로 포스포다이에스터라제 (PDE)로 알려진 효소 종류에 의해 수행된다. 포유류 세포에는 세포의 조절 요구 사항에 따라 각 단백질의 다양한 이소형으로 발현되는 11개의 알려진 PDE 패밀리가 있다. 일부 포스포다이에스터라제는 cNMP 특이적이지만 다른 것들은 비특이적으로 가수분해할 수 있다.[8] 그러나 cAMP와 cGMP 분해 경로는 cCMP 또는 cUMP 경로보다 훨씬 더 잘 이해되고 있다. cCMP와 cUMP에 대한 특정 PDE의 식별은 그렇게 철저하게 확립되지 않았다.[9]
4. 2. 표적 단백질 결합
고리형 뉴클레오타이드는 광수용체 간상체와 원추체, 평활근 세포 및 간세포를 포함한 여러 종류의 진핵 세포에서 발견될 수 있다. 고리형 뉴클레오타이드의 세포 내 농도는 10−7M 범위로 매우 낮을 수 있는데, 이는 대사와 기능이 종종 세포의 특정 부분에 국한되기 때문이다.[10] 고도로 보존된 고리형 뉴클레오타이드 결합 도메인 (CNB)은 생물학적 기능에 관계없이 cNMP를 결합하는 모든 단백질에 존재한다. 이 도메인은 베타 샌드위치 구조로 구성되어 있으며, 고리형 뉴클레오타이드 결합 포켓이 베타 시트 사이에 있다. cNMP의 결합은 단백질의 활성에 영향을 미치는 형태 변화를 일으킨다.[11] 또한, 여러 고리형 뉴클레오타이드 간의 시너지 효과를 뒷받침하는 데이터도 있는데, cCMP는 단백질 인산화효소 A (PKA) 활성화를 위한 cAMP의 유효 농도 (EC50)를 낮춘다.[12]5. cNMP의 생물학적 기능 및 의의
고리형 뉴클레오타이드(cNMP)는 다양한 생물학적 기능을 수행하며, 그 역할에 대한 연구는 현재진행형이다. cNMP는 장·단기 기억에 모두 관여하며,[20] 간에서 혈당 등 영양소를 조절하는 효소들을 조절한다.[21] 세균에서는 대사 유전자 활성 단백질(CAP)에 결합, DNA 전사를 촉진하여 대사 효소 활성을 높인다.[2] 혈관 조직 평활근 세포 이완,[22] 망막 광수용체 및 후각 감각 뉴런의 고리형 CNG 채널 활성화에도 관여한다. 이 외에도 송과선의 빛 감수성, 서골 코 기관 감각 뉴런(페로몬 감지), 미뢰 세포, 정자 세포 신호 전달, 기도 상피 세포, 생식샘 자극 호르몬 방출 호르몬(GnRH) 분비 신경 세포주, 신장 내부 수질 집합관 등에서 고리형 CNG 채널을 활성화한다.[17]
cNMP 경로 이상은 여러 질병을 야기한다. CNG 채널 유전자 돌연변이는 망막 변성 및 색맹을 유발하며,[17] 가용성 아데닐릴 사이클레이스(sAC) 과발현은 전립선암과 관련있다. sAC 억제 또는 RNA 간섭(RNAi) 형질감염을 통한 녹다운은 전립선암 세포 증식을 억제한다. 이는 PKA 경로가 아닌 EPAC 경로의 일부로 추정된다.[7]
cNMP 분해 조절 효소인 포스포다이에스터레이스(PDE)는 치료제 개발의 표적이 된다. 카페인은 PDE 억제제이며, 실데나필, 타다라필 등 발기 부전 치료제도 PDE 활성을 억제한다.[8]
5. 1. 2차 신호 전달자로서의 역할
고리형 뉴클레오타이드는 세포 내에서 작용하는 통신 시스템에 필수적이다.[10] 이들은 호르몬과 신경전달물질과 같은 많은 첫 번째 전달자의 신호를 생리학적 목적지로 전달하여 "두 번째 전달자" 역할을 한다. 고리형 뉴클레오타이드는 수용체-이펙터 결합, 약물 반응성의 하향 조절, 단백질 키나아제 연쇄 반응 및 막횡단 신호 전달을 포함한 많은 생리학적 반응에 참여한다.[10]고리형 뉴클레오타이드는 세포 내로 들어갈 수 없는 첫 번째 전달자가 대신 세포막의 수용체에 결합할 때 두 번째 전달자 역할을 한다. 수용체는 모양을 바꾸고 아데닐산 고리화효소라고 하는 세포막 내부에 있는 효소를 활성화하는 신호를 전달한다. 이 효소는 cAMP를 세포 내부로 방출하고, 여기서 cAMP는 고리형 AMP 의존성 단백질 키나아제라고 하는 단백질 키나아제를 자극한다. 고리형 AMP 의존성 단백질 키나아제는 단백질을 인산화함으로써 단백질 활성을 변화시킨다. 이 과정에서 cAMP의 역할은 포스포다이에스터레이스에 의한 AMP로의 가수 분해 시 종료된다.[6]
| 고리형 뉴클레오타이드 | 알려진 결합 단백질 | 경로/생물학적 연관성 |
|---|---|---|
| cAMP | | | |
| cGMP | | | |
| cCMP | | | | |
고리형 뉴클레오타이드는 여러 가지 이유로 두 번째 전달자 역할을 하기에 적합하다. 이들의 합성은 에너지적으로 유리하며 일반적인 대사 성분 (ATP 및 GTP)에서 파생된다. AMP/GMP 및 무기 인산염으로 분해될 때 이 성분들은 무독성이다.[19] 마지막으로 고리형 뉴클레오타이드는 비고리형 뉴클레오타이드보다 작고 극성이 적기 때문에 구별될 수 있다.[6]
5. 2. 주요 생물학적 기능
고리형 뉴클레오타이드는 세포 내에서 작용하는 통신 시스템에 필수적이다.[10] 이들은 호르몬과 신경전달물질과 같은 많은 첫 번째 전달자의 신호를 생리학적 목적지로 전달하여 "두 번째 전달자" 역할을 한다. 고리형 뉴클레오타이드는 수용체-이펙터 결합, 약물 반응성의 하향 조절, 단백질 키나아제 연쇄 반응 및 막횡단 신호 전달을 포함한 많은 생리학적 반응에 참여한다.[10]고리형 뉴클레오타이드는 세포 내로 들어갈 수 없는 첫 번째 전달자가 대신 세포막의 수용체에 결합할 때 두 번째 전달자 역할을 한다. 수용체는 모양을 바꾸고 아데닐릴 사이클라제라고 하는 세포막 내부에 있는 효소를 활성화하는 신호를 전달한다. 이 효소는 cAMP를 세포 내부로 방출하고, 여기서 cAMP는 고리형 AMP 의존성 단백질 키나아제라고 하는 단백질 키나아제를 자극한다. 고리형 AMP 의존성 단백질 키나아제는 단백질을 인산화함으로써 단백질 활성을 변화시킨다. 이 과정에서 cAMP의 역할은 포스포다이에스터레이스에 의한 AMP로의 가수 분해 시 종료된다.[6]
| 고리형 뉴클레오타이드 | 알려진 결합 단백질 | 경로/생물학적 연관성 |
|---|---|---|
| cAMP | ||
| cGMP | ||
| cCMP |
고리형 뉴클레오타이드는 여러 가지 이유로 두 번째 전달자 역할을 하기에 적합하다. 그들의 합성은 에너지적으로 유리하며 일반적인 대사 성분 (ATP 및 GTP)에서 파생된다. AMP/GMP 및 무기 인산염으로 분해될 때 이 성분들은 무독성이다.[19] 마지막으로 고리형 뉴클레오타이드는 비고리형 뉴클레오타이드보다 작고 극성이 적기 때문에 구별될 수 있다.[6]
고리형 뉴클레오타이드가 생물학적 기능에 관여하는 방식은 매우 다양하며, 그 역할에 대한 이해는 계속해서 발전하고 있다. 고리형 뉴클레오티드가 생물학에 미치는 영향의 몇 가지 예시는 다음과 같다. 고리형 뉴클레오타이드는 장기 기억과 단기 기억에 모두 관여한다.[20] 또한 간에서 혈당과 기타 영양소를 조절하는 다양한 효소를 조절하는 역할을 한다.[21] 세균에서 고리형 뉴클레오타이드는 대사 유전자 활성 단백질(CAP)에 결합하여 DNA 전사 속도를 증가시켜 대사 효소 활성을 증가시킨다.[2] 또한 혈관 조직의 평활근 세포 이완을 촉진하고,[22] 망막 광수용체와 후각 감각 뉴런에서 고리형 CNG 채널을 활성화한다. 이 외에도 다음의 기관에서 고리형 CNG 채널을 활성화할 수 있다. 송과선의 빛 감수성, 서골 코 기관의 감각 뉴런(페로몬 감지에 관여), 미뢰 세포, 정자의 세포 신호 전달, 기도 상피 세포, 생식샘 자극 호르몬 방출 호르몬 (GnRH) 분비 신경 세포주, 신장 내부 수질 집합관.[17]
5. 3. 관련 질병 및 치료제 개발
CNG 채널 유전자의 돌연변이는 망막 변성과 색맹과 관련이 있다.[17] 가용성 아데닐릴 사이클레이스(sAC)의 과발현은 인간의 전립선암과 관련이 있다. sAC의 억제 또는 RNA 간섭(RNAi) 형질감염에 의한 녹다운은 전립선암 세포의 증식을 막는 것으로 나타났다. 이 조절 경로는 PKA 경로가 아닌 EPAC 경로의 일부인 것으로 보인다.[7]포스포다이에스터레이스는 고리형 뉴클레오타이드 분해의 주요 조절자로, 종종 치료제의 표적이 된다. 카페인은 잘 알려진 PDE 억제제이며, 실데나필 및 타다라필과 같은 발기 부전 치료에 사용되는 약물 또한 포스포다이에스터레이스의 활성을 억제하여 작용한다.[8]
참조
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Some aspects of the biological role of adenosine 3',5'-monophosphate (cyclic AMP)
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Towards an understanding of the mechanism of action of cyclic AMP and cyclic GMP in smooth muscle relaxation
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