말산 탈수소효소
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1. 개요
말산 탈수소효소는 말산을 옥살아세트산으로 전환하는 반응을 촉매하는 효소이다. 시트르산 회로, 포도당신생성, 말산-아스파르트산 셔틀 등 다양한 대사 경로에 관여하며, NAD+를 NADH로 환원시키는 역할을 한다. 말산 탈수소효소는 여러 동위효소 형태로 존재하며, 미토콘드리아와 세포질에서 각각 다른 기능을 수행한다. 효소의 구조는 L-젖산 탈수소효소와 유사하며, 기질 결합 시 이동성 루프 영역의 형태 변화를 통해 촉매 효율을 높인다. 효소 활성은 pH 수준, 시트르산, 글루탐산 등에 의해 조절된다.
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젖산 탈수소효소(LDH)는 피루브산을 젖산으로 또는 그 역반응을 촉매하는 효소로, 해당 과정과 코리 회로에서 작용하며, 5가지 동질효소 형태로 존재하고, 혈청 내 수치는 조직 손상 지표로 사용되며, 암세포 에너지 대사 및 유전 질환과도 관련되어 그 기능과 관련 질환에 대한 연구가 지속적으로 진행되고 있다. - EC 1.1.1 - 알코올 탈수소효소
알코올 탈수소효소(ADH)는 알코올을 알데히드 또는 케톤으로 산화시키는 효소 그룹으로, 에탄올 대사에 중요한 역할을 하며 알코올 발효, 카이랄 알코올 합성 등 다양한 분야에 응용된다.
| 말산 탈수소효소 | |
|---|---|
| 효소 정보 | |
| 이름 | 말산 탈수소효소 |
| EC 번호 | 1.1.1.37 |
| CAS 등록번호 | 9001-64-3 |
| GO 코드 | 해당 없음 |
 | |
| 개요 | |
| 영어 명칭 | malate dehydrogenase, MDH |
2. 기능
2. 1. 시트르산 회로
말산 탈수소효소는 시트르산 회로에서 옥살아세트산의 재생성을 촉매하는 역할을 한다. 이 반응은 말산의 수산기의 산화와 NAD+의 환원을 통해 일어난다. 수소화 이온이 NAD+로 전달되는 메커니즘은 젖산 탈수소효소 및 알코올 탈수소효소에서 보이는 메커니즘과 유사하게 수행된다. 말산 탈수소효소의 ΔG'°는 +29.7 kJ/mol이고, ΔG(세포 내)는 0 kJ/mol이다.[11]
말산 탈수소효소는 말산을 산화시켜 옥살아세트산을 재생성하며, 이때 NAD+가 환원되어 환원 당량인 NADH가 생성된다.
2. 2. 말산-아스파르트산 셔틀
세포질에서 이화 작용으로 생성된 NADH는 NAD+로 다시 산화되어야 한다. 미토콘드리아의 전자 전달계는 NADH의 재산화와 짝을 이루어 효율적으로 ATP를 합성할 수 있지만, NADH는 미토콘드리아 내막을 직접 통과할 수 없다. 따라서 말산 탈수소효소와 아스파르트산 아미노기전이효소를 함께 사용하여 NADH를 간접적으로 미토콘드리아로 수송한다.2. 3. 포도당 신생합성
말산 탈수소효소는 작은 분자로부터 포도당을 합성하는 포도당신생성에 관여한다. 미토콘드리아 내의 피루브산은 피루브산 카복실화효소에 의해 작용하여 시트르산 회로 중간체인 옥살로아세트산을 형성한다. 옥살로아세트산을 미토콘드리아 밖으로 꺼내기 위해, 말산 탈수소효소는 이를 말산으로 환원시킨 다음, 미토콘드리아 내막을 통과한다. 세포질로 들어온 말산은 세포질 말산 탈수소효소에 의해 다시 옥살로아세트산으로 산화된다. 마지막으로, 포스포엔올피루브산 카복시키나아제(PEPCK)는 옥살로아세트산을 포스포엔올피루브산(PEP)으로 전환한다.[14]
특히 동물 세포에서는 포도당 신생성에 중요하다. 당 이외의 탄소 골격은 미토콘드리아 내에서 옥살아세트산 또는 포스포에놀피루브산(PEP)으로 변환되며, 이것이 세포질에서의 포도당 신생의 출발 물질이 된다. PEP는 미토콘드리아 내막을 투과할 수 있지만, 옥살아세트산의 경우에는 동물 세포의 미토콘드리아 내막을 투과할 수 없다. 그래서 일단 사과산 또는 아스파르트산으로 바꿔 미토콘드리아에서 운반해야 한다. 세포질에서의 포도당 신생에는 환원 당량으로서 NADH가 필요하므로, 대부분의 경우에는 사과산을 경유함으로써 NADH도 동시에 세포질로 수송하게 된다.
3. 동위효소
말산 탈수소효소에는 여러 동위효소가 존재한다. 진핵 세포에는 두 가지 주요 아이소자임이 있다.[1] 하나는 미토콘드리아 기질에서 발견되며, 말산의 산화를 촉매하는 시트르산 회로의 주요 효소로 작용한다. 다른 하나는 세포질에서 발견되며, 환원 당량 교환을 통해 말산-아스파트산 셔틀을 돕고, 말산이 미토콘드리아 막을 통과하여 옥살로아세트산으로 변환되어 추가적인 세포 과정을 거칠 수 있도록 한다.[2]
사람과 다른 많은 포유류는 다음 2종의 말산 탈수소효소를 가지고 있다. MDH1은 세포질에 존재하고, MDH2는 미토콘드리아에 존재한다.
| 이름 | 유전자 기호 | 염색체 | EC 번호 |
|---|---|---|---|
| 말산 탈수소효소 1, NAD (세포질) | MDH1 | 2번 염색체 | 1.1.1.37 |
| 말산 탈수소효소 2, NAD (미토콘드리아) | MDH2 | 7번 염색체 | 1.1.1.37 |
4. 구조와 진화
말산 탈수소효소(MDH)는 분자량이 30~40 kDa 정도 되는 단백질이다. 대부분의 생물에서는 호모이량체 형태로 존재하지만, 고세균이나 일부 진정세균에서는 호모사량체를 이루기도 한다. MDH의 조상은 호모사량체였을 것으로 추정되며, 구조적으로 젖산 탈수소효소(LDH)와 매우 유사하다.[21]
MDH는 아미노산 서열 유사성에 따라 크게 두 가지 계통 발생 그룹으로 나뉜다. 하나는 미토콘드리아 동위효소와 유사하고, 다른 하나는 세포질/엽록체 동위효소와 유사하다. 미토콘드리아 MDH 서열은 세포질 동위효소보다 원핵생물 조상과 더 가깝기 때문에, 내부공생을 통해 미토콘드리아와 엽록체가 진화했다는 이론을 뒷받침한다.[6][7]
고세균 MDH는 다른 생물들의 MDH보다 LDH와 아미노산 서열이 더 유사하다. 이는 젖산 탈수소효소와 말산 탈수소효소 사이에 진화적 연관성이 있을 수 있음을 시사한다.[8]
포유류에서는 MDH가 세포질형 MDH1과 미토콘드리아형 MDH2로 구분된다. MDH1은 진핵생물의 세포질이나 엽록체, 그리고 일부 진정세균([항산균], 방선균 등)에서 발견된다. MDH2는 진핵생물의 미토콘드리아, 키네토플라스티드의 글리코솜, 그리고 일부 진정세균(감마프로테오박테리아 등)에서 발견된다.[21]
4. 1. 구조
말산 탈수소효소 패밀리는 L-젖산 탈수소효소와 L-2-하이드록시이소카프로산 탈수소효소를 포함한다. L-젖산 탈수소효소는 L-젖산을 피루브산으로 전환시키는 반응을 촉매하며, 이는 혐기성 해당과정의 마지막 단계이다. N-말단은 Rossmann NAD-결합 접힘이며, C-말단은 특이한 알파+베타 접힘이다.[3][4]대부분의 생물에서 말산 탈수소효소(MDH)는 호모이량체 분자로 존재하며 구조적으로 젖산 탈수소효소(LDH)와 밀접한 관련이 있다. 이 효소는 30~35 kDa 사이의 서브 유닛을 가진 큰 단백질 분자이다.[5] 아미노산 서열을 기반으로, MDH는 미토콘드리아 동위효소 또는 세포질/엽록체 동위효소와 밀접하게 유사한 두 개의 주요 계통 발생 그룹으로 분화된 것으로 보인다.[6] 미토콘드리아 말산 탈수소효소의 서열 동일성은 세포질 동위효소에 비해 원핵생물 조상과 더 밀접한 관련이 있기 때문에 내부공생을 통해 미토콘드리아와 엽록체가 발달했다는 이론이 타당하다.[7] 고세균 MDH의 아미노산 서열은 다른 생물의 MDH보다 LDH와 더 유사하다. 이는 젖산 탈수소효소와 말산 탈수소효소 사이에 진화적 연관성이 있을 수 있음을 나타낸다.[8]
말산 탈수소효소 이량체의 각 서브 유닛은 구조와 기능이 다른 두 개의 뚜렷한 도메인을 가지고 있다. 평행 β-시트 구조는 NAD+ 결합 도메인을 구성하고, 4개의 β-시트와 하나의 α-나선은 중앙 NAD+ 결합 부위를 구성한다. 서브 유닛은 광범위한 수소 결합과 소수성 상호 작용을 통해 함께 유지된다.[9]
말산 탈수소효소는 또한 효소의 촉매 활성에서 중요한 역할을 하는 이동성 루프 영역을 갖는 것으로 나타났다. 연구에 따르면, 기질 결합 후 이 루프 영역의 열린 형태에서 닫힌 형태로의 입체 변화는 기질과 촉매 아미노산을 용매로부터 차단하여 MDH 촉매 작용을 향상시킨다. 또한 연구에 따르면 이 루프 영역은 말산 탈수소효소에서 매우 보존되어 있다.[6]
말산 탈수소효소(MDH)의 번역 산물은 분자량 30~40kDa 정도이지만, 이것이 호모 2량체 또는 호모 4량체의 4차 구조를 이룬다. MDH의 조상은 호모 4량체였다고 생각되며, 구조상 매우 유사한 젖산 탈수소효소도 호모 4량체이다. 고세균은 호모 4량체의 MDH를 가지고 있으며, 진정세균에서도 그람 양성균이나 알파프로테오박테리아 등이 해당한다. 이에 반해 대부분의 진핵생물은 호모 2량체의 MDH를 가지고 있다. 호모 2량체의 MDH는 크게 2가지 종류로 나뉘며, 포유류에서는 세포질형 MDH1과 미토콘드리아형 MDH2로 구분된다. MDH1은 진핵생물의 세포질이나 엽록체에서 기능하는 외에, 진정세균의 일부(항산균이나 방선균 등)가 가지고 있다. MDH2는 진핵생물의 미토콘드리아에서 기능하는 것 외에, 키네토플라스티드의 글리코솜과 진정세균의 감마프로테오박테리아 등이 가지고 있다.[21]
4. 2. 진화
말산 탈수소효소 패밀리는 L-젖산 탈수소효소와 L-2-하이드록시이소카프로산 탈수소효소를 포함한다. L-젖산 탈수소효소는 L-젖산을 피루브산으로 전환시키는 반응을 촉매하며, 이는 혐기성 해당과정의 마지막 단계이다. N-말단은 Rossmann NAD-결합 접힘이며, C-말단은 특이한 알파+베타 접힘이다.[3][4]대부분의 유기체에서 말산 탈수소효소(MDH)는 호모이량체 분자로 존재하며 구조적으로 젖산 탈수소효소(LDH)와 밀접한 관련이 있다. 그것은 30~35 kDa 사이의 서브 유닛을 가진 큰 단백질 분자이다.[5] 아미노산 서열을 기반으로, MDH는 미토콘드리아 동위효소 또는 세포질/엽록체 동위효소와 밀접하게 유사한 두 개의 주요 계통 발생 그룹으로 분화된 것으로 보인다.[6] 미토콘드리아 말산 탈수소효소의 서열 동일성은 세포질 동위효소에 비해 원핵생물 조상과 더 밀접한 관련이 있기 때문에 내부공생을 통해 미토콘드리아와 엽록체가 발달했다는 이론이 타당하다.[7] 고세균 MDH의 아미노산 서열은 다른 유기체의 MDH보다 LDH와 더 유사하다. 이것은 젖산 탈수소효소와 말산 탈수소효소 사이에 진화적 연관성이 있을 수 있음을 나타낸다.[8]
말산 탈수소효소 이량체의 각 서브 유닛은 구조와 기능이 다른 두 개의 뚜렷한 도메인을 가지고 있다. 평행 β-시트 구조는 NAD+ 결합 도메인을 구성하고, 4개의 β-시트와 하나의 α-나선은 중앙 NAD+ 결합 부위를 구성한다. 서브 유닛은 광범위한 수소 결합과 소수성 상호 작용을 통해 함께 유지된다.[9]
말산 탈수소효소는 또한 효소의 촉매 활성에서 중요한 역할을 하는 이동성 루프 영역을 갖는 것으로 나타났다. 연구에 따르면, 기질 결합 후 이 루프 영역의 열린 형태에서 닫힌 형태로의 입체 변화는 기질과 촉매 아미노산을 용매로부터 차단하여 MDH 촉매 작용을 향상시킨다. 또한 연구에 따르면 이 루프 영역은 말산 탈수소효소에서 매우 보존되어 있다.[6]
말산 탈수소효소(MDH)의 번역 산물은 분자량 30~40kDa 정도이지만, 이것이 호모 2량체 또는 호모 4량체의 4차 구조를 이룬다. MDH의 조상은 호모 4량체였다고 생각되며, 구조상 매우 유사한 젖산 탈수소효소도 호모 4량체이다. 고세균은 호모 4량체의 MDH를 가지고 있으며, 진정세균에서도 그람 양성균이나 알파프로테오박테리아 등이 해당한다. 이에 반해 대부분의 진핵생물은 호모 2량체의 MDH를 가지고 있다. 호모 2량체의 MDH는 크게 2가지 종류로 나뉘며, 포유류에서는 세포질형 MDH1과 미토콘드리아형 MDH2로 구분된다. MDH1은 진핵생물의 세포질이나 엽록체에서 기능하는 외에, 진정세균의 일부(항산균이나 방선균 등)가 가지고 있다. MDH2는 진핵생물의 미토콘드리아에서 기능하는 것 외에, 키네토플라스티드의 글리코솜과 진정세균의 감마프로테오박테리아 등이 가지고 있다.[21]
5. 반응 메커니즘
말산 탈수소효소는 NAD+를 전자 수용체로 사용하여 말산의 수산기를 산화시킨다. 이 과정에서 기질로부터 양성자와 수소화물 이온이 제거된다. NAD+는 수소화물 이온을 받아 NADH로 환원되며, 동시에 효소의 His-195 잔기가 양성자를 받는다.[11] 염기 촉매로 작용하는 His-195 잔기는 Asp-168 잔기에 의해 안정화되어 양성자 전달을 돕는다.[1] Arg-102, Arg-109, Arg-171은 효소 촉매에 참여하여 기질을 결합시키며, 효소의 아르기닌 잔기는 기질과의 수소 결합을 통해 기질 특이성과 결합을 돕는다.[12]
운동 연구에 따르면 말산 탈수소효소의 효소 활성은 정렬되어 있으며, 보조 인자 NAD+/NADH는 기질보다 먼저 효소에 결합한다.[15] 말산의 Km 값(효소 활성이 최대의 절반이 되는 농도)은 2 mM이고, Kcat 값은 259.2 s−1이다.[16]
5. 1. 촉매 삼합체
말산 탈수소효소의 활성 부위는 단백질 복합체 내의 소수성 공동으로, 기질과 조효소인 NAD+에 대한 특정 결합 부위를 가지고 있다. 활성 상태에서 말산 탈수소효소는 용매 노출을 최소화하고 주요 잔기를 기질에 더 가깝게 위치시키기 위해 기질을 둘러싸는 형태 변화를 겪는다.[6] 특히 촉매 삼합체를 구성하는 세 가지 잔기는 히스티딘 (His-195), 아스파르트산 (Asp-168)이며, 이 둘은 함께 양성자 전달 시스템으로 작용하며, 아르기닌 (Arg-102, Arg-109, Arg-171)은 기질을 고정시킨다.[10]5. 2. 반응 기작
말산 탈수소효소의 활성 부위는 단백질 복합체 내의 소수성 공동으로, 기질과 조효소인 NAD+에 대한 특정 결합 부위를 가지고 있다. 활성 상태에서 말산 탈수소효소는 용매 노출을 최소화하고 주요 잔기를 기질에 더 가깝게 위치시키기 위해 기질을 둘러싸는 형태 변화를 겪는다.[6] 촉매 삼합체를 구성하는 세 가지 잔기는 히스티딘 (His-195), 아스파르트산 (Asp-168)이며, 이 둘은 함께 양성자 전달 시스템으로 작용하며, 아르기닌 (Arg-102, Arg-109, Arg-171)은 기질을 고정시킨다.[10]
기작적으로, 말산 탈수소효소는 전자 수용체로 NAD+를 사용하여 말산의 수산기를 산화시킨다. 이 산화 단계는 기질로부터 양성자와 수소화물 이온의 제거를 초래한다. NAD+는 수소화물 이온을 받아서 (구체적으로 수소화물 이온은 NAD+의 니코틴아미드 고리로 전달된다) NADH로 환원되는 동시에 효소의 His-195 잔기가 양성자를 받는다.[11] 염기 촉매에 관여하는 양전하를 띤 His-195 잔기는 인접한 음전하를 띤 Asp-168 잔기에 의해 안정화된다. 이 정전기적 안정화는 양성자 전달을 돕는다.[1] Arg-102, Arg-109, Arg-171 (양성자화되어 양전하를 띔)은 효소 촉매에 참여하여 기질의 음전하를 띤 카르복실레이트를 결합시키는 데 도움을 준다. 또한, 효소의 아르기닌 잔기는 아르기닌 아미노산 잔기의 구아니디늄 측쇄와 기질의 카르복실레이트 사이의 수소 결합을 통해 추가적인 기질 특이성과 결합을 제공한다.[12]
연구를 통해 효소의 촉매 활성에 참여하는 말산 탈수소효소 내의 이동성 루프가 확인되었다. 이 루프는 말산 탈수소효소:조효소 복합체가 기질에 결합하는 것에 반응하여 기질과 촉매 아미노산을 용매로부터 보호하기 위해 형태 변화를 겪는다. 활성 부위를 덮도록 루프가 위쪽으로 뒤집히는 것은 효소의 촉매적으로 중요한 아미노 잔기와 기질의 상호 작용을 향상시킨다. 루프의 움직임은 효소의 속도 결정 단계와 관련이 있는 것으로 나타났다.[13]
5. 3. 이동성 루프
말산 탈수소효소의 활성 부위는 단백질 복합체 내의 소수성 공동으로, 기질과 조효소인 NAD+에 대한 특정 결합 부위를 가지고 있다. 활성 상태에서 말산 탈수소효소는 용매 노출을 최소화하고 주요 잔기를 기질에 더 가깝게 위치시키기 위해 기질을 둘러싸는 형태 변화를 겪는다.[6]연구를 통해 효소의 촉매 활성에 참여하는 말산 탈수소효소 내의 이동성 루프가 확인되었다. 이 루프는 말산 탈수소효소:조효소 복합체가 기질에 결합하는 것에 반응하여 기질과 촉매 아미노산을 용매로부터 보호하기 위해 형태 변화를 겪는다. 활성 부위를 덮도록 루프가 위쪽으로 뒤집히는 것은 효소의 촉매적으로 중요한 아미노 잔기와 기질의 상호 작용을 향상시킨다. 또한, 루프의 움직임은 효소의 속도 결정 단계와 관련이 있는 것으로 나타났다.[13]
6. 조절
말산 탈수소효소는 다양한 방식으로 조절된다.
글루탐산은 말산 탈수소효소 활성을 억제한다. 알파-케토글루타르산 탈수소효소는 미토콘드리아 아스파르트산 아미노전이효소와 상호작용하여 복합체를 형성할 수 있으며, 이 복합체는 다시 말산 탈수소효소에 결합하여 삼원 복합체를 형성하여 글루탐산에 의한 억제 작용을 상쇄할 수 있다. 또한, 이 복합체의 형성을 통해 글루탐산은 말산 탈수소효소의 활성을 방해하지 않고 아미노전이효소와 반응할 수 있다. 이 삼원 복합체의 형성은 옥살아세트산이 말산 탈수소효소에서 아미노전이효소로 방출되는 것을 촉진한다. 동역학적으로 말산 탈수소효소가 알파-케토글루타르산 탈수소효소와 아미노전이효소의 이원 복합체에 결합하면 말산 탈수소효소의 반응 속도가 증가하는데, 이는 말산 탈수소효소가 이 복합체의 일부로 결합될 때 말산 탈수소효소의 Km 값이 감소하기 때문이다.
6. 1. pH의 영향
pH 수준은 촉매 메커니즘에서 양성자 이동으로 인해 말산 탈수소효소의 기질 결합 특이성을 제어한다.[17] pK 값이 7.5인 히스티딘 잔기가 효소의 pH 의존성에 중요한 역할을 하는 것으로 제시되었다. 연구에 따르면 말산 탈수소효소:NADH 복합체와 에놀 형태의 옥살로아세트산의 결합은 더 높은 pH 값에서 훨씬 빠르게 형성된다.[12] 또한, L-말산의 말산 탈수소효소 결합은 알칼리 조건에서 촉진된다. 결과적으로 비양성자화 형태의 말산 탈수소효소는 L-말산과 옥살로아세테이트의 에놀 형태에 우선적으로 결합한다. 반대로, D-말산, 하이드록시말론산염 및 옥살로아세테이트의 케토 형태는 효소의 양성자화 형태에 독점적으로 결합하는 것으로 밝혀졌다. 특히, 히스티딘이 양성자화되면 His 잔기는 기질의 카르보닐 산소와 수소 결합을 형성할 수 있으며, 이는 전하 밀도를 산소로부터 멀리 이동시켜 수소화물의 친핵성 공격에 더 취약하게 만든다. 이것은 말산 탈수소효소의 이러한 기질과의 결합을 촉진한다. 결과적으로, 더 낮은 pH 값에서 말산 탈수소효소는 D-말산, 하이드록시말론산염 및 케토-옥살로아세테이트에 우선적으로 결합한다.[18]6. 2. 알로스테릭 조절
말산 탈수소효소는 시트르산 회로와 밀접하게 관련되어 있어, 연구를 통해 시트르산이 L-말산과 NAD+의 농도에 따라 말산 탈수소효소의 알로스테릭 조절인자라는 것이 제안되었고 실험적으로 입증되었다. 이는 높은 옥살아세트산과 L-말산 농도에서 말산 탈수소효소의 동역학적 거동에서 관찰된 편차 때문일 수 있다. 실험 결과 시트르산은 말산 탈수소효소의 효소 활성을 알로스테릭하게 활성화시키거나 억제할 수 있는 것으로 나타났다. 시트르산은 L-말산과 NAD+의 수치가 낮을 때 L-말산의 산화를 억제한다. 그러나 말산과 NAD+의 수치가 높을 때는 시트르산이 옥살아세트산의 생성을 촉진할 수 있다. 말산 탈수소효소는 일반적으로 가역적인 효소로 간주되지만, 시트르산이 결합하여 반응 평형을 어느 방향으로든 이끌 수 있는 효소의 알로스테릭 조절 부위가 있는 것으로 여겨진다.글루탐산 또한 말산 탈수소효소 활성을 억제하는 것으로 나타났다. 알파-케토글루타르산 탈수소효소는 미토콘드리아 아스파르트산 아미노전이효소와 상호 작용하여 복합체를 형성할 수 있으며, 이 복합체는 다시 말산 탈수소효소에 결합하여 삼원 복합체를 형성하여 글루탐산에 의한 말산 탈수소효소 효소 활성에 대한 억제 작용을 반전시킬 수 있다. 이 복합체의 형성을 통해 글루탐산은 말산 탈수소효소의 활성을 방해하지 않고 아미노전이효소와 반응할 수 있다. 이 삼원 복합체의 형성은 또한 옥살아세트산이 말산 탈수소효소에서 아미노전이효소로 방출되는 것을 촉진한다. 동역학적으로, 말산 탈수소효소가 알파-케토글루타르산 탈수소효소와 아미노전이효소의 이원 복합체에 결합하면 말산 탈수소효소의 반응 속도가 증가하는데, 이는 말산 탈수소효소가 이 복합체의 일부로 결합될 때 말산 탈수소효소의 Km 값이 감소하기 때문이다.
참조
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논문
Malate dehydrogenases--structure and function
2002-09
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Malate dehydrogenase: distribution, function and properties
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[3]
논문
Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenases: crystal structure of a ternary complex of porcine cytoplasmic malate dehydrogenase, alpha-ketomalonate and tetrahydoNAD
1999-01
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Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family
https://pubmed.ncbi.[...]
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서적
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[6]
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[7]
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Dehydrogenation through the looking-glass
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서적
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Wiley
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논문
Studies on the mechanism of the malate dehydrogenase reaction
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논문
The use of genetically engineered tryptophan to identify the movement of a domain of B. stearothermophilus lactate dehydrogenase with the process which limits the steady-state turnover of the enzyme
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[14]
논문
Degradation of the gluconeogenic enzymes fructose-1,6-bisphosphatase and malate dehydrogenase is mediated by distinct proteolytic pathways and signaling events
2004-11
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논문
Mitochondrial malate dehydrogenase and malic enzyme: Mendelian inherited electrophoretic variants in the mouse
1970-12
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논문
Subunit interactions in mitochondrial malate dehydrogenase. Kinetics and mechanism of reassociation
1981-03
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논문
Determination of the catalytic mechanism for mitochondrial malate dehydrogenase
2015-01
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논문
Malate dehydrogenase of the cytosol. A kinetic investigation of the reaction mechanism and a comparison with lactate dehydrogenase
1978-12
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논문
Kinetic studies of the regulation of mitochondrial malate dehydrogenase by citrate
1992-04
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논문
Regulation of malate dehydrogenase activity by glutamate, citrate, alpha-ketoglutarate, and multienzyme interaction
http://www.jbc.org/c[...]
1988-08
[21]
논문
Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family
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