DNA 결합 도메인
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1. 개요
DNA 결합 도메인은 DNA와 결합하는 단백질 내의 특정 영역으로, 구조적 기능과 전사 조절 기능을 수행한다. 이 도메인은 DNA 복제, 수선, 염색질 저장, 메틸화 등 DNA 관련 생물학적 역할에 관여하며, 전사 인자를 포함하여 유전자 발현 조절에 중요한 역할을 한다. DNA 결합 도메인은 서열 특이적 또는 비서열 특이적 방식으로 DNA와 상호 작용하며, 다양한 생화학적 및 생물리학적 기술을 통해 연구된다. 게놈에는 많은 DNA 결합 단백질이 존재하며, 나선-회전-나선, 아연 집게, 류신 지퍼, 윙드 헬릭스, HMG 상자, TAL 효과인자 등 다양한 종류가 있다.
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염색체는 유전자를 포함하는 DNA 가닥으로, 진핵생물에서는 단백질과 결합해 염색질을 형성하고 세포 분열 시 응축된 막대 모양을 나타내며, 원핵생물은 진핵생물보다 단순한 구조를 가지고 종에 따라 수와 구조가 다양하며, 이상이 생기면 유전 질환을 유발할 수 있어 유전 연구에 중요한 역할을 한다.
| DNA 결합 도메인 | |
|---|---|
| 개요 | |
 | |
| 정의 | DNA에 결합하는 단백질의 자기 안정화 영역 |
| 역할 | 특정 DNA 서열에 결합 |
| 종류 | |
| 류신 지퍼 | 두 단백질이 코일형 코일을 형성하여 이량체화하고 DNA에 결합 |
| 아연 손가락 | 아연 이온을 사용하여 단백질 구조를 안정화하고 DNA에 결합 |
| 나선-회전-나선 | 두 개의 알파 나선을 사용하여 DNA의 주요 홈에 결합 |
| 고리-회전-고리 | 이량체화 도메인과 DNA 결합 도메인을 모두 포함 |
| HMG-박스 | DNA를 휘게 하거나 풀기 위해 결합 |
| POU 도메인 | 두 개의 DNA 결합 도메인과 연결 링커를 포함 |
| OB-fold 도메인 | 핵산과 단일 가닥 DNA에 결합하는 작은 구조 모티프 OB-fold domain - Wikipedia |
| 기타 정보 | |
| 특징 | 대부분의 DNA 결합 단백질은 주요 홈에 결합 DNA 서열 특이적 또는 비특이적 결합 가능 |
| 기능 | 전사 조절 DNA 복제 DNA 복구 염색질 구조 |
2. 기능
DNA 결합 도메인(DBD)은 구조적 기능 또는 전사 조절 기능을 수행하며, 이 두 기능은 때때로 겹치기도 한다.[2] DNA 결합 도메인은 하나 이상의 추가 단백질 도메인과 함께 더 큰 단백질을 구성하는 경우가 많으며, 추가 도메인은 DNA 결합 도메인의 활성을 조절하는 역할을 한다.[2]
DNA 구조와 관련된 기능을 가진 DNA 결합 도메인은 DNA 복제, 수선, 저장, 메틸화와 같은 DNA 변형에 생물학적 역할을 한다. 유전자 발현 조절에 관여하는 많은 단백질에는 DNA 결합 도메인이 포함되어 있는데, 예를 들어 DNA에 결합하여 전사를 조절하는 단백질은 전사 인자라고 불린다. 대부분의 세포 신호 전달 연쇄 반응의 최종 결과는 유전자 조절이다.[23]
DNA 결합 도메인은 DNA 서열 특이적 또는 비서열 특이적 방식으로 DNA의 뉴클레오티드와 상호 작용한다. 비서열 특이적 인식조차도 단백질과 DNA 사이의 분자 상보성을 포함한다. DNA 인식은 DNA의 주구 또는 소구, 또는 DNA 당-인산 골격에서 발생할 수 있다. 각 특정 유형의 DNA 인식은 단백질의 기능에 맞게 조정된다. 예를 들어, DNA를 절단하는 효소인 DNAse I은 비서열 특이적 방식으로 DNA에 결합하여 거의 무작위로 DNA를 절단하지만, 특정 3차원 DNA 분자 구조를 인식하여 다소 특정한 DNA 절단 패턴을 생성한다.
많은 DNA 결합 도메인은 특정 DNA 서열을 인식해야 하는데, 예를 들어 특정 유전자를 활성화하는 전사 인자의 DNA 결합 도메인이나, 제한 효소 및 텔로머라아제와 같이 특정 부위에서 DNA를 변형하는 효소의 DNA 결합 도메인이 있다. DNA 주구의 수소 결합 패턴은 DNA 소구의 패턴보다 덜 퇴화되어 DNA 서열 특이적인 DNA 인식을 위한 더 매력적인 부위를 제공한다.
DNA 결합 단백질의 특이성은 젤 전기 영동, 분석 초원심 분리, 열량 측정법, DNA 돌연변이, 단백질 구조 돌연변이 또는 변형, 핵 자기 공명, X선 결정학, 표면 플라즈몬 공명, 전자 상자성 공명, 가교 결합 및 미세 규모 열영동 (MST)과 같은 다양한 생화학적 및 생물리학적 기술을 사용하여 연구할 수 있다.
2. 1. DNA 결합 방식
3. 게놈 내 DNA 결합 단백질
각 게놈의 많은 유전자들은 DNA 결합 단백질을 암호화한다. 그러나 DNA 결합 단백질군은 소수에 불과하다. 예를 들어, 약 20,000개의 인간 단백질 중 2,000개 이상이 DNA 결합 단백질이며, 여기에는 약 750개의 아연 집게 단백질이 포함된다.[47][3][24]
| 종 | DNA 결합 단백질 | DNA 결합 패밀리 |
|---|---|---|
| 애기장대 | 4471[48][4][25] | 300[48][4][25] |
| Saccharomyces cerevisiae (효모) | 720[48][4][25] | 243[48][4][25] |
| 예쁜꼬마선충 | 2028[48][4][25] | 271[48][4][25] |
| 노랑초파리 | 2620[48][4][25] | 283[48][4][25] |
DNA 결합 단백질도 참고
4. 종류
==== 나선-회전-나선 (Helix-turn-helix) ====
나선-회전-나선(Helix-turn-helix) 구조는 원래 박테리아에서 발견되었으며, 억제체 단백질에서 흔히 발견된다. 길이는 약 20개의 아미노산으로 구성된다.[5] 진핵생물에서 호메오 도메인은 DNA를 인식하는 2개의 나선형으로 구성되어 있으며, 발달 과정을 조절하는 단백질에서 흔하게 발견된다.[5]
==== 아연 집게 (Zinc finger) ====
아연 집게(Zinc Finger) 도메인은 대부분 진핵생물에서 발견되지만 일부 세균에서도 발견된다.[49][6][26] 아연 집게 도메인은 일반적으로 아미노산 길이가 23~28개 사이이며 아연 이온을 규칙적인 간격의 아연 배위 잔기 (히스티딘 또는 시스테인)와 배위결합함으로써 안정화된다. 가장 일반적인 종류의 아연 집게(Cys2His2)는 단일 아연 이온을 조정하며 인식 나선과 2가닥 베타 병풍으로 구성된다.[50][7][27] 전사인자에서 이러한 도메인은 종종 어레이(일반적으로 짧은 링커 서열로 분리됨)에서 발견되며 인접한 손가락은 DNA에 결합 될 때 3 염기쌍 간격으로 이격된다.
==== 류신 지퍼 (Leucine zipper) ====
기본 류신 지퍼(bZIP 도메인)는 주로 진핵생물에서 발견되며, 제한적으로 세균에서도 발견된다. 류신 지퍼 도메인은 7번째 아미노산마다 류신이 있는 알파 나선을 포함한다. 두 개의 나선이 서로를 찾으면 류신은 지퍼의 이빨처럼 상호작용하여 두 단백질의 이량체화를 형성한다. DNA에 결합할 때 염기성 아미노산 잔기는 당-인산염 골격에 결합하는 반면 나선은 주 홈에 위치한다. 이는 유전자 발현을 조절한다.
==== Winged Helix (WH) ====
윙드 헬릭스(WH) 도메인은 약 110개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 4개의 헬릭스와 2가닥 β 시트를 가지고 있다.
==== Winged 나선-회전-나선 (wHTH) ====
Winged 나선-회전-나선 (wHTH) 도메인은 일반적으로 길이가 85-90개의 아미노산이다. 3개의 나선 묶음과 4개의 가닥 베타 병풍으로 구성된다.
==== 나선-루프-나선 (Helix-loop-helix) ====
기본 나선-루프-나선(bHLH) 도메인은 일부 전사인자에서 발견되며, 루프로 연결된 두 개의 알파 나선이 특징이다. 일반적으로 하나의 나선은 더 작고 루프의 유연성으로 인해 다른 나선에 대해 접고 패킹하여 이량체화를 형성한다. 더 큰 나선은 일반적으로 DNA 결합 영역을 포함한다.
==== HMG 상자 (HMG-box) ====
HMG 상자 도메인은 DNA 복제 및 전사와 같은 다양한 DNA 의존적 과정에 관여하는 고이동성 그룹 단백질에서 발견된다.[51][52] 또한 굴곡을 유도하여 DNA의 유연성을 변경한다.[8][9] 이 도메인은 루프로 구분된 3개의 알파 나선으로 구성된다.[28] [29]
==== Wor3 도메인 ====
Wor3 도메인은 칸디다 알비칸스의 White-Opaque Regulator 3 (Wor3)에서 이름을 따왔으며, 이전에 기술된 대부분의 DNA 결합 도메인보다 진화적으로 최근에 나타났고 소수의 진균에 국한되어 존재한다.[53][10][30]
==== OB-fold 도메인 ====
OB-접힘(OB-fold)은 원래 올리고뉴클레오타이드/올리고사카라이드 결합 특성 때문에 이름 붙여진 작은 구조 모티프이다.[11][31][54] OB-접힘 도메인은 70~150개의 아미노산으로 이루어져 있다.[11][31][54] OB-접힘은 단일 가닥 DNA에 결합하며, 따라서 단일 가닥 결합 단백질이다.[11][31][54]
OB-접힘 단백질은 DNA 복제, 유전자 재조합, DNA 복구, 전사, 번역, 냉 충격 반응, 그리고 텔로미어 유지에 중요한 역할을 하는 것으로 확인되었다.[12][32][55]
4. 1. 나선-회전-나선 (Helix-turn-helix)
나선-회전-나선(Helix-turn-helix) 구조는 원래 박테리아에서 발견되었으며, 억제체 단백질에서 흔히 발견된다. 길이는 약 20개의 아미노산으로 구성된다.[5] 진핵생물에서 호메오 도메인은 DNA를 인식하는 2개의 나선형으로 구성되어 있으며, 발달 과정을 조절하는 단백질에서 흔하게 발견된다.[5]4. 2. 아연 집게 (Zinc finger)
아연 집게(Zinc Finger) 도메인은 대부분 진핵생물에서 발견되지만 일부 세균에서도 발견된다.[49][6][26] 아연 집게 도메인은 일반적으로 아미노산 길이가 23~28개 사이이며 아연 이온을 규칙적인 간격의 아연 배위 잔기 (히스티딘 또는 시스테인)와 배위결합함으로써 안정화된다. 가장 일반적인 종류의 아연 집게(Cys2His2)는 단일 아연 이온을 조정하며 인식 나선과 2가닥 베타 병풍으로 구성된다.[50][7][27] 전사인자에서 이러한 도메인은 종종 어레이(일반적으로 짧은 링커 서열로 분리됨)에서 발견되며 인접한 손가락은 DNA에 결합 될 때 3 염기쌍 간격으로 이격된다.4. 3. 류신 지퍼 (Leucine zipper)
기본 류신 지퍼(bZIP 도메인)는 주로 진핵생물에서 발견되며, 제한적으로 세균에서도 발견된다. 류신 지퍼 도메인은 7번째 아미노산마다 류신이 있는 알파 나선을 포함한다. 두 개의 나선이 서로를 찾으면 류신은 지퍼의 이빨처럼 상호작용하여 두 단백질의 이량체화를 형성한다. DNA에 결합할 때 염기성 아미노산 잔기는 당-인산염 골격에 결합하는 반면 나선은 주 홈에 위치한다. 이는 유전자 발현을 조절한다.4. 4. Winged Helix (WH)
윙드 헬릭스(WH) 도메인은 약 110개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 4개의 헬릭스와 2가닥 β 시트를 가지고 있다.4. 5. Winged 나선-회전-나선 (wHTH)
Winged 나선-회전-나선 (wHTH) 도메인은 일반적으로 길이가 85-90개의 아미노산이다. 3개의 나선 묶음과 4개의 가닥 베타 병풍으로 구성된다.4. 6. 나선-루프-나선 (Helix-loop-helix)
기본 나선-루프-나선(bHLH) 도메인은 일부 전사인자에서 발견되며, 루프로 연결된 두 개의 알파 나선이 특징이다. 일반적으로 하나의 나선은 더 작고 루프의 유연성으로 인해 다른 나선에 대해 접고 패킹하여 이량체화를 형성한다. 더 큰 나선은 일반적으로 DNA 결합 영역을 포함한다.4. 7. HMG 상자 (HMG-box)
HMG 상자 도메인은 DNA 복제 및 전사와 같은 다양한 DNA 의존적 과정에 관여하는 고이동성 그룹 단백질에서 발견된다.[51][52] 또한 굴곡을 유도하여 DNA의 유연성을 변경한다.[8][9] 이 도메인은 루프로 구분된 3개의 알파 나선으로 구성된다.[28] [29]4. 8. Wor3 도메인
Wor3 도메인은 칸디다 알비칸스의 White-Opaque Regulator 3 (Wor3)에서 이름을 따왔으며, 이전에 기술된 대부분의 DNA 결합 도메인보다 진화적으로 최근에 나타났고 소수의 진균에 국한되어 존재한다.[53][10][30]4. 9. OB-fold 도메인
OB-접힘(OB-fold)은 원래 올리고뉴클레오타이드/올리고사카라이드 결합 특성 때문에 이름 붙여진 작은 구조 모티프이다.[11][31][54] OB-접힘 도메인은 70~150개의 아미노산으로 이루어져 있다.[11][31][54] OB-접힘은 단일 가닥 DNA에 결합하며, 따라서 단일 가닥 결합 단백질이다.[11][31][54]OB-접힘 단백질은 DNA 복제, 유전자 재조합, DNA 복구, 전사, 번역, 냉 충격 반응, 그리고 텔로미어 유지에 중요한 역할을 하는 것으로 확인되었다.[12][32][55]
5. 특이 구조
5. 1. 면역글로불린 접힘 (Immunoglobulin fold)
면역글로불린 도메인은 DNA 메이저 홈 또는 항원을 인식하는 역할을 하는 큰 연결 루프가 있는 베타 병풍 구조로 구성된다. 일반적으로 면역글로불린 단백질에서 발견되며 사이토카인 경로의 Stat 단백질에도 존재한다. 이것은 사이토카인 경로가 비교적 최근에 진화했고 자체 생성보다는 이미 기능하는 시스템을 사용했기 때문일 수 있다.5. 2. B3 도메인
B3 DNA 결합 도메인은 고등 식물의 전사인자와 제한 효소 EcoRII 및 BfiI에서만 발견되며, 일반적으로 100~120개의 잔기로 구성된다. 7개의 베타 시트와 2개의 알파 나선을 포함하며, 이는 DNA 결합 유사 배럴 단백질 접힘을 형성한다.5. 3. TAL 효과인자 (TAL effector)
TAL 효과인자(영어: transcription activator-like effector, TALE)는 ''Xanthomonas'' 속의 세균성 식물 병원체에서 발견되며 세균성 독성, 증식을 촉진하기 위해 숙주 식물의 유전자를 조절하는 데 관여한다.[56][13][33] 이들은 33~35개 잔기 반복 서열로 이루어진 중심 영역을 포함하고 있으며, 각 반복 영역은 TALE의 결합 부위에 있는 단일 DNA 염기를 암호화한다.[57][58][14][15][34][35] 반복 서열 내에서 13번 잔기만이 DNA 염기와 직접 접촉하여 서열 특이성을 결정하는 반면, 다른 위치는 DNA 골격과 접촉하여 DNA 결합 상호작용을 안정화한다.[59][16][36]어레이 내의 각 반복은 짝을 이루는 알파 나선의 형태를 취하는 반면 전체 반복 어레이는 DNA 이중 나선을 감싸는 오른쪽 초나선을 형성한다. TAL 효과인자 반복 배열은 DNA 결합 시 수축하는 것으로 나타났으며 중심 TAL의 고유한 반복 단위 N 말단에서 성공적인 티민 인식으로 시작하여 연장된 TALE이 DNA 주위에서 수축하기 시작하는 2-상태 검색 메커니즘이 제안되었다.[60][17][37]
관련 단백질은 세균성 식물 병원체 ''Ralstonia solanacearum''[61][18][38], 곰팡이 내공생 ''Burkholderia rhizoxinica''[62][19][39] 및 아직 확인되지 않은 2개의 해양 미생물에서 발견되었다.[63][20][40] DNA 결합 코드와 반복 배열의 구조는 이들 그룹 사이에서 보존되며, 집합적으로 TALE-유사체라고 한다.
5. 4. RNA 유도 (RNA-guided)
CRISPR/Cas는 ''Streptococcus pyogenes''의 시스템은 모두 활성화 지시하도록 프로그램 될 수 있다.[64] 표적 DNA 부위에 염기쌍 상보성 가이드 RNA를 간단한 기술을 통해 자연과 인공 진핵 촉진유전자와 억제한다.[65] Cas9는 맞춤형 RNA 가이드 DNA 결합 플랫폼으로 사용할 수 있다. 도메인 Cas9는 관심 조절 도메인 또는 게놈 공학 생물학을 위한 다용도 도구로서 핵산 중간 분해 효소 도메인으로 기능화될 수 있다.[66][67] 그런 다음 다른 가이드 RNA를 사용하여 여러 유전자좌를 표적화한다.''Streptococcus pyogenes''의 CRISPR/Cas 시스템은 표적 DNA 부위와 염기쌍 상보성을 갖는 가이드 RNA의 생물공학적 조작을 통해 진핵생물의 야생 및 인공 프로모터의 활성화[41]와 억제를 모두 가능하게 한다.[42]
참조
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