루비스코
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.
1. 개요
루비스코(RubisCO)는 식물, 조류, 시아노박테리아 등에서 발견되는 효소로, 광합성의 첫 단계인 탄소 고정 반응을 촉매한다. 대형 사슬과 소형 사슬의 단백질 소단위로 구성되며, 마그네슘 이온이 효소 활성에 필수적이다. 루비스코는 이산화탄소를 리불로스-1,5-이중인산(RuBP)에 결합시켜 3-포스포글리세르산(3-PGA)을 생성하는 카복실화 반응과, 산소와 반응하여 광호흡을 유발하는 옥시게나아제 반응을 수행한다. 루비스코는 Form I, II, III, IV의 형태로 분류되며, 카르복실화와 옥시게나아제 활성의 비율은 CO2 보상 농도와 관련이 있다. 루비스코의 유전자 조작을 통해 광합성 효율을 높이려는 연구가 진행 중이며, 루비스코 유사 단백질(RLP)도 존재한다. 루비스코는 지구상에서 가장 풍부한 단백질 중 하나이며, 기후 변화 모델 연구에도 활용된다.
더 읽어볼만한 페이지
- EC 4.1.1 - 포스포엔올피루브산 카복시키네이스
포스포엔올피루브산 카복시키네이스(PEPCK)는 옥살로아세트산을 포스포엔올피루브산과 이산화 탄소로 전환하는 반응을 촉매하는 효소이며, 포도당신생합성, 탄소 고정, 대사 과정 등 다양한 생명 현상에 관여하고 호르몬 등에 의해 활성이 조절된다. - EC 4.1.1 - 탈카복실화효소
탈카복실화효소는 EC 4.1.1로 분류되며 탈카복실화 반응을 촉매하는 효소로, 기질의 이름을 따서 명명되며 피루브산 탈카복실화효소, 히스티딘 탈카복실화효소, RuBisCO 등이 대표적이다. - 광합성 - 멜빈 캘빈
멜빈 캘빈은 광합성 과정의 탄소 고정 경로를 밝혀 1961년 노벨 화학상을 수상한 미국의 화학자로, 캘빈 순환을 규명하고 화학 생역학 연구소 설립, NASA 협력 등을 통해 과학 발전에 기여했다. - 광합성 - 명반응
명반응은 엽록체 틸라코이드 막에서 광계 II와 I을 통해 빛 에너지를 이용하여 ATP와 NADPH를 합성하고 물을 광분해하여 산소를 발생시키는 광합성의 첫 번째 단계이다.
| 루비스코 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
 | |
| EC 번호 | 4.1.1.39 |
| CAS 등록번호 | 9027-23-0 |
| GO 코드 | 0016984 |
| 명칭 | 리불로스-1,5-비스포스페이트 카르복실화효소/산소화효소 |
| 상세 정보 | |
| 기능 | 탄소 고정에 관여하는 광합성의 핵심 효소 |
| 관련 | 캘빈 회로 |
| 특징 | 지구상에서 가장 풍부한 단백질 중 하나로 여겨짐 |
2. 효소의 구조 및 기능
루비스코는 크게 Form I과 Form II, 두 가지 형태로 나뉜다. Form I은 식물, 조류, 시아노박테리아 등에서 발견되며, 대형(L) 서브유닛 8개와 소형(S) 서브유닛 8개로 구성된 복합체(L8S8)이다. Form II는 일부 광합성 세균과 와편모조류에서 발견되며, 대형 서브유닛 2개로만 구성된 복합체(L2)이다.[10]
- Form I:
- 대형 서브유닛의 유전자(''rbcL'')는 엽록체 DNA에 암호화되어 있다.[8]
- 소형 서브유닛 유전자는 식물 세포의 세포핵에 존재하며, 소형 사슬은 외부 엽록체막을 통해 세포질에서 엽록체의 기질로 수입된다.[2][9]
- 효소 활성 기질 결합 부위는 대형 사슬에 존재한다.
- Form II:
- 와편모조류나 홍색 비유황 세균 등이 주로 가지고 있다.
마그네슘 이온()은 효소 활성에 필수적이다. 효소의 활성 부위에서 의 정확한 위치는 활성 부위의 라이신에 "활성화" 이산화 탄소(CO2) 분자를 첨가하여 카바메이트를 형성하는 과정을 통해 이루어진다.[12] 는 Lys210 잔기의 탈양성자화를 유도하며, His335의 회전을 통해 활성 부위에 결합한다.[13]
이산화 탄소(CO2)와 효소 촉매 작용에 관여하는 잔기가 표시되어 있다.
| 종류 | 구성 | 분자량 | 발견되는 생물 | 특징 |
|---|---|---|---|---|
| Form I | 대형 서브유닛 8개, 소형 서브유닛 8개 (L8S8) | 약 550 kDa | 육상 고등 식물, 조류, 시아노박테리아, 혐기성 화학 합성 독립 영양 세균 | CO2 보상 농도, τ값에서 고산소 분압 하에서의 활성에 적응 |
| Form II | 대형 서브유닛 2개 (L2) | 약 100 kDa | 와편모조류, 홍색 비유황 세균 | CO2 보상 농도, τ값은 Form I에 비해 높은 산소 분압에 적응하지 못함, Form I보다 오래된 계통 |
| Form III (고세균형) | 대형 서브유닛 10개 (L10) | 약 500 kDa | 유리 고세균문 (Pyrococcus horikoshii, Archaeoglobus fulgidus 등) | 아미노산 배열 상동성이 Form I, II와 낮음 |
2. 1. 촉매 반응
루비스코는 캘빈 회로에서 핵심적인 역할을 하는 효소로, 리불로스-1,5-이중인산(RuBP)에 이산화 탄소(CO2)를 결합시켜 두 분자의 3-포스포글리세르산(3-PGA)을 생성하는 카복실화 반응을 촉매한다.[14][15][16] 이 반응은 탄소 고정의 첫 번째 단계이며, 독립영양생물이 무기 탄소를 생물권으로 도입하는 주요 경로이다.루비스코의 카복실화 반응은 다음과 같은 단계로 진행된다.[14][15][16]
# 엔올화: RuBP의 케토 형태가 엔디올(레이트) 형태로 변환된다. 이 과정은 C3 위치의 탈양성자화로 시작되며, Lys210 잔기가 중요한 역할을 하는 것으로 추정된다.[14][20][2]
# 카복실화: 2,3-엔디올레이트에 CO2가 결합하여 3-케토-2-카복시아라비니톨-1,5-비스포스페이트 중간체가 생성된다. Lys334는 마그네슘 이온에 배위된 물 분자를 대체하며 CO2 첨가를 돕는다.[14][22]
# 수화: 3-케토 중간체에 물 분자가 첨가되어 젬-다이올 중간체가 형성된다.[14][20][23]
# C-C 결합 절단: 젬-다이올 중간체의 C2-C3 결합이 끊어져 3-PGA 한 분자와 카복실레이트 음이온이 생성된다.[14]
# 양성자화: 카복실레이트 음이온이 양성자화되어 두 번째 3-PGA 분자가 생성된다. Lys175 또는 카바모일화된 Lys210이 이 단계를 촉매하는 것으로 추정된다.[14]
루비스코는 CO2 대신 산소(O2)와 반응하여 인산글리콜산과 3-PGA를 생성하는 옥시게나아제 반응도 촉매한다.[17] 인산글리콜산은 광호흡 경로를 통해 대사되어 CO2를 방출하고, 이는 광합성 효율을 저하시킨다.
루비스코의 활성 부위에는 마그네슘 이온(Mg2+)이 필수적이며, Lys210의 ε-아미노기에 카바모일화된 CO2와 Asp203, Glu204의 카복실산 말단에 배위되어 안정화된다.[19] RuBP는 마그네슘 이온에 결합된 세 개의 물 분자 중 두 개를 치환하며 결합한다.[14][20][21]
루비스코는 반응 속도가 느린 효소로, 초당 3~10개의 CO2 분자만 고정한다.[25] 이는 캘빈 회로의 속도 제한 단계로 작용한다.
2. 2. 활성 조절
루비스코의 활성은 여러 요인에 의해 조절된다. 우선, 루비스코는 일반적으로 낮 동안에만 활성화되는데, 이는 어두운 곳에서는 캘빈 회로의 주요 물질인 리불로스 1,5-이중인산(RuBP)이 재생성되지 않기 때문이다.[25] 또한, 캘빈 회로의 다른 효소들과의 상호작용을 통해 루비스코의 활성이 조율된다.빛이 있을 때 엽록체 내에서는 다음과 같은 변화가 일어난다.
- 틸라코이드 막을 경계로 양성자(수소 이온, +) 기울기가 형성되어 스트로마의 pH가 7.0에서 8.0으로 상승한다.
- 막 전위의 균형을 맞추기 위해 마그네슘 이온(2+)이 틸라코이드에서 스트로마로 이동하여 스트로마 내 마그네슘 농도가 증가한다.
이러한 변화는 루비스코의 활성화에 중요한 역할을 한다. 루비스코는 높은 pH(마그네슘 이온 농도에 따라 9.0 이상)에서 최적 활성을 보이며, 활성 부위에 이산화탄소와 마그네슘 이온이 결합해야 활성화되기 때문이다.[26]
식물과 일부 조류에서는 루비스코 활성화 효소(Rca)라는 또 다른 효소가 루비스코의 활성 조절에 관여한다.[26][27] 루비스코 활성화 효소는 루비스코에 결합한 저해제(예: RuBP, CA1P)를 제거하여 루비스코의 활성을 촉진한다.
- RuBP: 리불로스 1,5-이중인산(RuBP)은 루비스코의 활성 부위에 강하게 결합하여 반응 진행을 방해할 수 있다. 루비스코 활성화 효소는 빛이 있을 때 RuBP를 제거하여 루비스코를 활성화시킨다.
- CA1P: 2-카르복시-D-아라비티놀 1-인산(CA1P)은 어두운 곳에서 루비스코에 결합하여 활성을 억제하는 경쟁적 저해제이다.[28] 루비스코 활성화 효소는 빛이 있을 때 CA1P를 제거하고, CA1P는 CA1P-포스파타제에 의해 비억제 형태로 전환된다.
루비스코 활성화 효소의 작용에는 ATP가 필요하며, ADP에 의해 억제된다.[32] 따라서 루비스코 활성화 효소의 활성은 엽록체 기질 내 ATP/ADP 비율에 따라 달라진다. 또한, 루비스코 활성화 효소의 활성은 티오레독신이라는 조절 단백질에 의해 빛의 세기에 따라 조절될 수 있다.[32]
시아노박테리아에서는 무기 인산염(Pi)도 루비스코 활성 조절에 관여한다.[33] Pi는 루비스코 활성 부위와 다른 부위에 결합하여 루비스코의 활성 형태와 비활성 형태 간 전환에 영향을 미친다.
정리하면, 루비스코의 활성은 빛, pH, 마그네슘 이온 농도, 이산화탄소 농도, 루비스코 활성화 효소, 그리고 저해제(RuBP, CA1P) 등 다양한 요인에 의해 정교하게 조절된다.
3. 광호흡과 C4, CAM 식물
루비스코의 옥시게나아제 활성으로 인해 발생하는 광호흡은 광합성 효율을 떨어뜨리는 주요 요인이다.[17] 광호흡은 루비스코가 이산화 탄소 대신 산소와 반응하여 일어나며, 이 과정에서 인산글리콜산이 생성된다. 인산글리콜산은 미토콘드리아와 과산화소체를 거치는 복잡한 대사 과정을 통해 재활용되지만, 이 과정에서 이산화 탄소가 방출되고 에너지 소모가 커져 광합성 효율이 감소한다.[24]
일부 식물들은 광호흡을 줄이기 위해 특별한 탄소 고정 방식을 진화시켰다. 대표적인 예가 C4 식물과 CAM 식물이다.
- C4 식물: C4 탄소 고정 경로를 이용하는 식물로, 잎육 세포와 유관속초 세포에서 서로 다른 효소를 사용하여 이산화탄소를 농축한다. 잎육 세포에서는 PEP 카르복실라아제가 이산화 탄소를 고정하여 4탄소 화합물(옥살아세트산)을 생성하고, 유관속초 세포에서는 이 4탄소 화합물이 탈카르복실화되어 이산화 탄소를 방출한다. 이렇게 방출된 이산화 탄소는 루비스코에 의해 다시 고정되어 캘빈 회로로 들어간다. 이러한 과정을 통해 C4 식물은 루비스코 주변의 이산화 탄소 농도를 높여 광호흡을 억제하고 광합성 효율을 높인다.
- CAM 식물: CAM 경로를 이용하는 식물로, 밤낮으로 기공 개폐를 조절하여 수분 손실을 최소화하면서 이산화 탄소를 고정한다. CAM 식물은 밤에 기공을 열어 이산화 탄소를 흡수하고, PEP 카르복실라아제를 이용하여 4탄소 화합물(주로 말산) 형태로 액포에 저장한다. 낮에는 기공을 닫아 수분 손실을 막고, 액포에 저장된 4탄소 화합물을 탈카르복실화하여 방출된 이산화 탄소를 루비스코를 통해 고정한다.
이러한 C4 식물과 CAM 식물의 탄소 고정 방식은 루비스코의 옥시게나아제 활성을 억제하고 카르복실라아제 활성을 촉진하여 광합성 효율을 높이는 데 기여한다.
4. 유전자 조작을 통한 루비스코 개량
루비스코(RuBisCO)는 식물에서 광합성의 속도를 제한하는 경우가 많기 때문에, 유전자 조작을 통해 루비스코의 촉매 활성을 증가시키거나 산소화율을 감소시켜 광합성 효율을 향상시키려는 연구가 진행되고 있다.[34][35][36][37] 이는 탄소 포집을 향상시키고 작물 수확량을 증가시키는 전략이 될 수 있다.[38]
현재 연구 중인 주요 접근 방식은 다음과 같다:
- 루비스코 유전자를 한 생물에서 다른 생물로 이전[39][40]
- 열호성 시아노박테리아의 루비스코 활성인자를 온도에 민감한 식물로 조작[39][40]
- 루비스코 소단위체의 발현 수준을 높임[39][40]
- 엽록체 DNA에서 루비스코 작은 사슬을 발현[39][40]
- 이산화탄소에 대한 특이성을 높이거나 탄소 고정 속도를 증가시키도록 루비스코 유전자를 변경[39][40]
일반적으로 루비스코의 부위 지향적 돌연변이 유발은 대부분 성공하지 못했지만,[38] C4 종의 하위 단위체를 가진 변이 단백질 형태가 담배 식물에서 얻어졌으며,[41] 벼에서 핵 형질 전환을 통해 더 C4와 유사한 운동 특성을 가진 루비스코가 얻어졌다.[42]
홍조류 ''Galdieria partita''와 같이 자연적으로 높은 특이성을 가진 루비스코 변이체를 식물에 도입하는 방법도 연구되고 있다.[44] 담배 효소를 자색 광합성 세균 ''Rhodospirillum rubrum''의 효소로 대체하는 연구도 진행되었다.[45] 2014년에는 시아노박테리아 ''Synechococcus elongatus'' PCC7942 (Se7942)에서 기능성 루비스코를 가진 두 개의 형질전환 담배 계통이 만들어졌는데, 이들은 루비스코당 탄소 분자로 측정했을 때 CO|2영어 고정 속도가 증가했지만 야생형보다 더 느리게 성장했다.[46]
최근 이론에서는 루비스코의 상대적 특이성과 생성물 생성 속도 사이의 상쇄 효과를 탐구하며, 루비스코가 '거의 완벽'에 도달하도록 진화했을 수 있다는 결론이 제시되었다.[47] 또한 루비스코의 산소화 효소 반응이 활성 부위 근처의 CO|2영어 고갈을 방지하고 엽록체 산화 환원 상태를 유지하는 데 기여한다는 점도 제시되었다.[48]
현재 기능성 식물 루비스코를 세균 숙주에서 발현시키는 효과적인 방법은 거의 없다. 이는 루비스코의 생합성과 대사 유지를 위해 복잡한 세포 기계가 필요하기 때문이다.[50][51] 충분한 발현과 루비스코 활성화 효소와의 상호작용 또한 주요 과제이다.[2] 대장균(''E. coli'')에서 루비스코 발현에 성공적인 방법 중 하나는 여러 엽록체 샤페론의 공동 발현을 포함하지만, 이는 ''애기장대'' 루비스코에 대해서만 입증되었다.[52]
루비스코는 리불로스 1,5-비스인산에 대한 카르복실화 효소 반응과 산소화 효소 반응을 동시에 수행하는 효소적 결점을 가지고 있으며, 낮은 활성으로 인해 캘빈 회로의 율속 단계가 된다. 이러한 결점을 극복하기 위해 대장균을 이용한 유전자 돌연변이 방법 등으로 기능 개량이 시도되어 왔다.
최근 루비스코 개량에 관한 총설에 따르면,[68] 요구되는 이상적인(Perfect) 루비스코는 다음과 같은 조건을 충족해야 한다.
| 조건 | 설명 |
|---|---|
| CO|2영어에 대한 높은 비활성 및 낮은 미카엘리스-멘텐 상수 | 구체적인 수치로 kcat/Km = 108 M−1s−1 |
| CO|2영어의 미카엘리스-멘텐 상수 | 엽록체 스트로마 내 CO|2영어보다 높은 값 (>8 μM) (스트로마 내 CO|2영어 농도가 일정하게 유지되어 항상 최대 속도를 나타내기 때문) |
| O2에 대한 CO|2영어의 특이성 | 무한대로 클 것 (산소화 효소 활성이 발생하지 않도록, Sc/o = ∞) |
현실의 루비스코는 홍색 비유황 세균 ''Rhodospirillum rubrum''의 경우 비활성이 높지만 미카엘리스-멘텐 상수가 높고, 고 CO|2영어 농도에 적응하고 있다. 반면, 담배 루비스코는 비활성은 낮지만 미카엘리스-멘텐 상수가 낮아, 저 CO|2영어 농도에 적응하고 있다.
2006년에는 시아노박테리아 ''Synechococcus'' PCC7492의 루비스코 유전자의 대량 무작위 변이체를 획득하여, 대장균 내에서 루비스코가 기능할 경우에만 오탄당 인산 경로의 일부를 사용한 캘빈 회로에 의해 발현 숙주가 생육 가능하게 되는 계에서 우수한 루비스코를 선별한 보고가 있다.[69] 이 계에서는 루비스코 유전자 변이만으로 발현량이 야생형의 약 15배 또는 비활성이 5배가 되는 루비스코 변이체가 얻어졌다.
5. 루비스코 연구의 역사와 전망
RuBisCO라는 영어 낱말은 1979년 데이비드 아이젠버그가 저명한 루비스코 연구자인 샘 와일드먼(Sam Wildman)의 은퇴를 기리는 세미나에서 만든 용어이다. 와일드먼이 담배잎으로 먹을 수 있는 단백질 보충제를 만들려고 시도한 것을 참고하여 나비스코라는 스낵 음식 상표명을 언급하기도 했다.[73][74] "루비스코"라는 용어는 루비스코 연구의 선구자였던 샘 와일드먼의 은퇴를 기념하는 세미나에서 데이비드 아이젠버그가 유머러스하게 만들었다. 이 용어는 와일드먼이 담배 잎에서 식용 단백질 보충제를 만들려고 시도했던 것과 관련하여, 스낵 식품 브랜드인 "나비스코"를 연상시키도록 만들어졌다.[66][67]
이름의 대문자 표기에 대해서는 오랫동안 논쟁이 있었다. 전체 이름('''R'''ib'''u'''lose-1,5 '''bis'''phosphate '''c'''arboxylase/'''o'''xygenase, 리불로스-1,5-이중인산 카르복실라아제/산소화효소)의 각 글자를 대문자로 표기할 수도 있지만, 스쿠버(scuba)나 레이저(laser)와 같은 다른 용어처럼 모두 소문자(rubisco)로 표기해야 한다는 주장도 있다.[1]
6. 루비스코 유사 단백질 (Form IV)
바실루스 서브틸리스와 같이 흔한 생물체에서도 루비스코와 유사하지만 탄소 고정 기능이 없는 루비스코 유사 단백질(RLP)이 발견된다. 이 박테리아는 메티오닌 회수 경로의 일부인 2,3-디케토-5-메틸티오펜틸-1-인산 에놀라제 기능을 가진 rbcL 유사 단백질을 가지고 있다.[62] 이후 세균과 고세균 전반에 걸쳐 기능적으로 다른 예들이 발견되었으며, RLP 유형의 에놀라제 기능과 루비스코 기능을 모두 수행하는 과도기적 효소도 발견되었다.[2]
루비스코 유사 단백질(Form IV)의 특징은 다음과 같다.
| 특징 |
|---|
| * Chrolobium limicola, C. tepidum, A. fulgidus 그리고 Bacillus subtilis를 포함한 고세균 및 세균 모두에서 발견된다. |
| * 루비스코 촉매 부위에 필수적인 일부 아미노산을 결여하고 있다. |
| * C. tepidum에서 녹아웃 실험 결과, 황 대사에 결함이 나타났으며, 이는 새로운 대사 계통에 관여함을 시사한다. |
7. 루비스코의 진화
루비스코는 육상 고등 식물, 조류, 와편모조류 등 진핵생물 외에도 시아노박테리아, 혐기성 광합성 세균, 화학 합성 독립 영양 세균과 같은 많은 원핵생물(세균, 고세균)에 존재한다. 루비스코는 Form I, Form II, Form III, Form IV의 네 가지 형태로 분류된다. Form I과 Form II는 주로 식물과 세균에서 발견되며, Form III는 고세균에서 발견되는 독특한 형태이다. Form IV는 루비스코에 필요한 아미노산 잔기를 일부 결여한 루비스코 유사 단백질로, 세균과 고세균 모두에서 발견된다.
7. 1. 계통발생학적 연구
엽록체 유전자 ''rbcL''은 루비스코의 대형 서브유닛을 암호화하며, 식물 계통분류학에서 계통발생학 분석을 위한 적절한 유전자 좌위로 널리 사용되어 왔다.[61]7. 2. 기원
루비스코와 유사한 비탄소 고정 단백질인 루비스코 유사 단백질(RLP)은 바실루스 서브틸리스와 같이 흔한 생물체에서도 발견된다.[62] 현재 루비스코는 이량체 RLP 조상으로부터 진화하여 먼저 카르복실화 효소 기능을 획득한 후 추가적인 올리고머화를 거쳐 작은 소단위체를 도입하여 친숙한 현대 효소를 형성한 것으로 여겨진다.[2] 작은 소단위체는 루비스코가 더 높은 온도에서 반응을 촉매할 수 있게 함으로써, 혐기성 및 호열성 생물체에서 처음 진화했을 가능성이 높다.[63]7. 3. C4 식물에서의 진화
다양한 식물 계통에서 C4 고정 경로가 대규모로 수렴 진화하면서, 조상 C3형 루비스코는 잎육 세포에서 유관속초 세포로 이산화탄소(CO2)의 국소화를 통해 낮은 특이성을 대가로 더 빠른 이산화탄소 회전을 갖도록 진화했다.[64] 이는 캘빈 회로에서 "열림-닫힘" 전환의 형태 변화 유연성을 향상시켜 달성되었다. 실험실 기반의 계통 발생 연구에 따르면, 이러한 진화는 C4 루비스코에 필요한 일련의 돌연변이로 인해 발생한 안정성과 활성 간의 상쇄 작용에 의해 제약되었다고 한다.[65] 또한, 불안정화 돌연변이를 유지하기 위해 C4 루비스코로의 진화는 돌연변이가 효소의 안정성을 증가시키는 기간을 거쳤으며, 이는 C4 루비스코에 필요한 돌연변이를 유지하고 관리하기 위한 완충 작용을 확립했다. 이러한 완충 과정을 돕기 위해, 새롭게 진화한 효소는 일련의 안정화 돌연변이를 더욱 발전시킨 것으로 밝혀졌다. 루비스코는 항상 새로운 돌연변이를 축적해 왔지만, 살아남은 돌연변이의 대부분은 단백질 안정성에 큰 영향을 미치지 않았다. 루비스코에 대한 불안정화 C4 돌연변이는 낮은 이산화탄소(CO2) 농도와 같은 환경적 압력에 의해 유지되었으며, 이는 새로운 적응 기능에 대한 안정성의 희생을 요구했다.[65]참조
[1]
논문
Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle
2019-05
[2]
논문
Ribulose Bisphosphate Carboxylase Synthesis in Barley Leaves
[3]
논문
Bicarbonate Inhibits Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase
[4]
뉴스
Back to the future of photosynthesis: Resurrecting billon-year-old enzymes reveals how photosynthesis adapted to the rise of oxygen.
https://www.mpg.de/1[...]
News from the Max Planck Society
2022-10-13
[5]
서적
The Cell: A Molecular Approach
https://archive.org/[...]
ASM Press
[6]
논문
Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants
2004-04
[7]
논문
Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated
[8]
논문
Rubisco Assembly in the Chloroplast
2018
[9]
논문
Arabidopsis thaliana'' has four RuBisCO small chain genes.
2001-04
[10]
서적
Biochemistry
https://archive.org/[...]
W.H. Freeman
[11]
논문
Rubisco
https://pdb101.rcsb.[...]
RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB)
2000-11
[12]
웹사이트
Molecular Cell Biology
https://www.ncbi.nlm[...]
W. H. Freeman & Co.
2000
[13]
논문
Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine
2012-11
[14]
논문
Catalysis and regulation in Rubisco
2008-05
[15]
논문
A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant {{#if:{{{link|}}}|[
[16]
논문
Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate
1991-07
[17]
논문
Rubisco
https://pdb101.rcsb.[...]
RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB)
2000-11
[18]
논문
Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity
2008-07
[19]
논문
Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+
1980-11
[20]
논문
Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base
1998-04
[21]
논문
Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase
1989
[22]
논문
Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase
[23]
논문
The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate
1997-01
[24]
논문
Catalytic by-product formation and ligand binding by ribulose bisphosphate carboxylases from different phylogenies
2006-11
[25]
논문
Biochemistry: Tackling unintelligent design
2010-01
[26]
논문
Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone
[27]
논문
Characteristics of photosynthesis in rice plants transformed with an antisense Rubisco activase gene
2004-08
[28]
논문
Incorporation of carbon from photosynthetic products into 2-carboxyarabinitol-1-phosphate and 2-carboxyarabinitol
1994-12
[29]
논문
2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate protects ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase against proteolytic breakdown
1999-12
[30]
논문
Exceptional sensitivity of Rubisco activase to thermal denaturation in vitro and in vivo
2001-11
[31]
논문
Rubisco activase constrains the photosynthetic potential of leaves at high temperature and CO2
2000-11
[32]
논문
Light modulation of Rubisco in Arabidopsis requires a capacity for redox regulation of the larger Rubisco activase isoform
2002-03
[33]
논문
Activation of cyanobacterial RuBP-carboxylase/oxygenase is facilitated by inorganic phosphate via two independent mechanisms
2000-10
[34]
논문
Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme
[35]
웹사이트
We may now be able to engineer the most important lousy enzyme on the planet
https://arstechnica.[...]
2019-01-05
[36]
웹사이트
Fixing photosynthesis by engineering it to recycle a toxic mistake
https://arstechnica.[...]
2019-01-05
[37]
논문
Synthetic glycolate metabolism pathways stimulate crop growth and productivity in the field
2019-01
[38]
논문
Improving photosynthesis and yield potential in cereal crops by targeted genetic manipulation: Prospects, progress and challenges
[39]
논문
Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation
2003-05
[40]
논문
Engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into high-temperature sensitive plants
2018-06
[41]
논문
Isoleucine 309 acts as a C4 catalytic switch that increases ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) carboxylation rate in Flaveria
2011-08
[42]
논문
Functional incorporation of sorghum small subunit increases the catalytic turnover rate of Rubisco in transgenic rice
2011-07
[43]
서적
2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering
IEEE
2010
[44]
논문
Plastome-encoded bacterial ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RubisCO) supports photosynthesis and growth in tobacco
2001-12
[45]
논문
Manipulating ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase in the chloroplasts of higher plants
2003-06
[46]
논문
A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops
2014-09
[47]
논문
Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized
2006-05
[48]
논문
Control of Rubisco function via homeostatic equilibration of CO2 supply
2015
[49]
논문
Land plants equilibrate O2 and CO2 concentrations in the atmosphere
2006-02
[50]
논문
Biogenesis and Metabolic Maintenance of Rubisco
2017-04
[51]
논문
Import of Soluble Proteins into Chloroplasts and Potential Regulatory Mechanisms
2017
[52]
논문
Plant RuBisCo assembly in ''E. coli'' with five chloroplast chaperones including BSD2
2017-12
[53]
서적
Proteomic applications in biology
InTech Manhattan
[54]
서적
Proteomic Profiling
Humana Press
2015
[55]
논문
A rapid method for depletion of Rubisco from soybean (Glycine max) leaf for proteomic analysis of lower abundance proteins
2009-12
[56]
논문
Two-dimensional electrophoretic analysis of rice proteins by polyethylene glycol fractionation for protein arrays
2001-06
[57]
논문
Polyethylene glycol fractionation improved detection of low-abundant proteins by two-dimensional electrophoresis analysis of plant proteome
2006-11
[58]
논문
Cross species applicability of abundant protein depletion columns for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase
2008-01
[59]
논문
Rice proteomics: ending phase I and the beginning of phase II
2009-02
[60]
논문
The effect of DTT in protein preparations for proteomic analysis: Removal of a highly abundant plant enzyme, ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase
2008-07
[61]
논문
Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid Gene ''rbc''L
https://spectrum.lib[...]
1993
[62]
논문
RuBisCO-like proteins as the enolase enzyme in the methionine salvage pathway: functional and evolutionary relationships between RuBisCO-like proteins and photosynthetic RuBisCO
2007-06-19
[63]
논문
Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos
2022-10-14
[64]
논문
Photorespiration and the evolution of C4 photosynthesis
2012
[65]
논문
Stability-activity tradeoffs constrain the adaptive evolution of RubisCO
2014-02
[66]
논문
Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase)
[67]
논문
Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective
2007-10
[68]
문서
"Manipulating ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase in the chloroplasts of higher plants." ''Arch. Biochem. Biophys.''
2003
[69]
문서
"Directed evolution of RuBisCO hypermorphs through genetic selection in engineered ''E.coli''." ''Protein Eng. Des. Sel.''
2006
[70]
저널 인용
Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle
[71]
서적
The Cell: A Molecular Approach
ASM Press
[71]
저널
Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants
2004-04
[72]
저널
Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated
http://doc.rero.ch/r[...]
[73]
저널
Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase)
[74]
저널
Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective
2007-10
본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.
문의하기 : help@durumis.com