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중화 항체

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목차

1. 개요

중화 항체는 병원체에 결합하여 감염성을 억제하고 세포 침투를 막는 항체이다. 바이러스가 세포에 침투하는 것을 방지하거나, 세균 독소의 독성을 중화하는 역할을 한다. 중화 항체는 B 세포에서 생성되며, 백신 개발 및 수동 면역 치료에 사용될 수 있다. 또한, 광범위 중화 항체는 여러 바이러스 변종에 결합하여 중화하는 능력을 가지고 있으며, HIV, 인플루엔자, C형 간염 등 다양한 바이러스에 대한 연구가 진행되고 있다.

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중화 항체
속성
단백질 유형면역글로불린
기능항원의 중화
생성B 세포

2. 동작 원리

바이러스는 세포 표면의 수용체와 상호 작용하여 세포 안으로 들어간다. 이후 세포 내부 물질을 사용하여 자신을 증식시킨다.[93] 중화 항체는 병원체에 결합하여 감염성을 억제하고, 세포 안으로 침투할 때 사용되는 분자를 차단한다. 이는 숙주 세포 수용체에 병원체가 달라붙는 것을 방지하거나, 병원체가 세포막을 변형하여 침투하는 것을 막기 때문이다. 디프테리아 독소의 경우, 디프테리아 중화 항체가 독소의 생물학적 효과를 중화시킬 수 있다.[94] 병원체와 결합된 중화 항체 복합체는 대식세포에 의해 흡수되고 분해된다.[93]

항체를 사용하여 항원을 덮으면 감염성이 약해지고 병원성이 낮아진다. 오른쪽 그림에서 중화 항체(파란색)가 바이러스(녹색)와 결합하여 세포(빨간색) 내로의 바이러스 침입을 막고 있다.


병원체는 표면 분자를 사용하여 표적 세포의 세포 표면 수용체와 상호작용, 세포에 들어가 복제 주기를 시작한다.[4] 중화 항체는 병원체의 특정 부위(항원)에 결합, 세포 진입에 필요한 핵심 분자 기능을 억제하거나, 세포 수용체와의 결합을 방해하여 감염을 막는다. 바이러스 감염의 경우, 외피 바이러스의 당단백질이나 비외피 바이러스의 캡시드 단백질에 결합할 수 있다.

또한, 중화 항체는 세포 진입에 필요한 구조적 변화를 방지하여 작용한다. 예를 들어, 숙주 세포 진입에 필요한 막 융합을 매개하는 바이러스 단백질의 입체 구조 변화를 막을 수 있다.[4] 어떤 경우에는 항체가 해리된 후에도 바이러스가 감염될 수 없다.

중화 항체는 세균이 분비하는 독소에 결합하여 독성을 중화하기도 한다. 디프테리아 항독소는 디프테리아 독소의 생물학적 효과를 중화할 수 있다.[6] 항체 결합이 세균 복제를 막지 못하므로 중화 항체는 세포 외 세균에는 효과가 없다. 이 경우, 면역 체계는 항체의 옵소닌화 및 보체 활성화와 같은 기능을 사용하여 세균을 죽인다.[7]

2. 1. 중화 항체와 결합 항체

모든 병원체 입자에 결합하는 항체가 중화 항체인 것은 아니다. 병원체에 특이적으로 결합하지만 감염성을 방해하지 않는 항체를 결합 항체라고 한다. 결합 항체는 적절한 부위에 결합하지 않기 때문에 병원체의 감염성을 막지 못할 수 있다.[8] 결합 항체는 표적이 되었음을 알리는 면역 세포에 해당 입자를 표시하는 데 중요하며, 이후 입자는 처리되어 모집된 면역 세포에 의해 파괴된다.[8] 반면에 중화 항체는 면역 세포의 도움 없이 항원의 생물학적 효과를 중화할 수 있다.

어떤 경우에는 결합 항체나 바이러스 입자에 결합하는 중화 항체의 양이 부족하여, 일부 종류의 바이러스가 숙주 세포로의 흡수를 용이하게 하는 데 사용될 수 있다. 이러한 메커니즘은 항체의존성 감염증 증강으로 알려져 있다.[9] 이는 뎅기열 바이러스와 지카 바이러스에서 관찰되었다.[10]

2. 2. 항체의존성 감염증강 (ADE)

드물게, 바이러스 입자에 결합한 비중화 항체 또는 불충분한 양의 중화 항체가 숙주 세포로의 침투를 용이하게 하는 경우가 있는데, 이를 항체의존성 감염증강이라고 한다.[52] 이러한 현상은 뎅기열 바이러스나 지카 바이러스에서 관찰된다.[53]

3. 중화 항체의 생성

항체는 B 세포에서 생성되고 분비된다. B 세포가 골수에서 생성될 때, 항체를 암호화하는 유전자는 무작위 유전자 재조합(V(D)J 재조합)을 거치는데, 이는 모든 성숙한 B 세포가 항원 결합 부위의 아미노산 서열이 다른 항체를 생성하는 결과를 낳는다. 따라서 모든 B 세포는 서로 다른 항원에 특이적으로 결합하는 항체를 생성한다.[11] 항체 레퍼토리에 강력한 다양성이 있으면 면역 체계가 모든 형태와 크기로 나타날 수 있는 수많은 병원체를 인식할 수 있다. 감염 동안에는 병원성 항원에 높은 친화도로 결합하는 항체만 생성된다. 이는 단일 B 세포 클론의 클론 선택을 통해 달성된다. B 세포는 선천 면역 반응의 일부로 감염된 세포에서 방출되는 인터페론을 감지하여 감염 부위로 모집된다. B 세포는 세포 표면에 B 세포 수용체를 표시하는데, 이는 세포 막에 고정된 항체이다. B 세포 수용체가 해당 항원에 높은 친화도로 결합하면 세포 내 세포내 신호 전달 신호 전달 연쇄 반응이 유발된다. 항원에 결합하는 것 외에도 B 세포는 병원체에 대한 면역 체계의 세포성 면역 반응의 일부로 헬퍼 T 세포에서 생성되는 사이토카인에 의해 자극을 받아야 한다. 일단 B 세포가 완전히 활성화되면, 빠르게 증식하여 형질 세포로 분화한다. 그러면 형질 세포는 항원 특이적 항체를 대량으로 분비한다.[12] 백신 접종이나 자연 감염을 통해 항원과 처음 마주한 후 면역학적 기억은 바이러스에 대한 다음 노출 후 중화 항체의 보다 빠른 생성을 가능하게 한다.

4. 바이러스의 중화 항체 회피 기전

바이러스는 중화 항체를 회피하기 위해 다양한 기전을 사용한다.[13] 바이러스 유전체는 높은 속도로 돌연변이를 일으킨다. 중화 항체를 회피할 수 있는 돌연변이는 선택되어 우세해진다. 반대로, 항체 또한 면역 반응 과정에서 친화성 성숙을 통해 동시에 진화하여 바이러스 입자에 대한 인식을 향상시킨다. 바이러스 기능에 중추적인 역할을 하는 바이러스 단백질의 보존된 부분은 시간이 지남에 따라 진화할 가능성이 적기 때문에 항체 결합에 더 취약하다. 그러나 바이러스는 이러한 부위에 대한 항체의 입체적 접근을 방해하여 결합을 어렵게 만드는 특정 메커니즘을 진화시켰다.[13] 표면 구조 단백질 밀도가 낮은 바이러스는 항체가 결합하기 더 어렵다.[13] 일부 바이러스 당단백질은 N- 및 O- 연결 글리칸에 의해 심하게 당화되어 소위 글리칸 쉴드를 생성하며, 이는 항체 결합 친화성을 감소시키고 중화 항체 회피를 촉진할 수 있다.[13] 인간 HIV/AIDS의 원인인 인간 면역 결핍 바이러스-1 (HIV-1)은 이 두 가지 메커니즘을 모두 사용한다.[14][15]

5. 중화 항체의 의학적 이용

중화 항체는 면역력이 약한 환자에게 항체를 직접 주입하는 수동 면역 요법에 사용될 수 있다. 20세기 초, 감염된 환자에게 회복된 환자의 항혈청을 주입하는 방식으로 치료가 이루어졌다. 항혈청에는 감염원에 대한 다클론 항체가 들어 있어 바이러스 감염 및 독소에 대한 효과적인 치료법으로 사용될 수 있음을 보여주었다.[96]

정제된 다클론 항체 또는 단클론 항체(mAb)는 보다 구체적이고 강력한 치료에 사용될 수 있다. 다클론 항체는 동일한 병원체를 표적으로 하지만 서로 다른 항원 결정기에 결합하는 항체의 집합체이다. 다클론 항체는 거대세포 바이러스(CMV), B형 간염 바이러스(HBV), 광견병 바이러스, 홍역 바이러스, 호흡기 세포 융합 바이러스(RSV) 치료에 사용되었으며, 디프테리아 항독소는 디프테리아 독소에 대한 다클론 항체를 포함한다.[25] 그러나 생산 특성상 다클론 항체 치료는 배치별 편차와 항체 역가가 낮다는 단점이 있다.[24]

중화 항체는 백신 접종을 통한 능동 면역에도 중요한 역할을 한다. 약화된 형태의 바이러스를 백신 접종을 통해 도입하면 B 세포에 의해 중화 항체가 생성된다.[30]

중화 항체는 다발성 경화증 치료에도 사용될 수 있다.[31]

5. 1. 혈청 치료

20세기 초, 감염 후 회복된 환자의 혈청을 주사하여 치료하는 방법이 사용되었다. 이 혈청에는 감염원에 대한 다클론 항체가 포함되어 있었고, 바이러스 감염 및 독소에 대한 효과적인 치료법으로 사용될 수 있음을 보여주었다.[96] 그러나 혈청 치료는 혈장 내 항체가 정제되거나 표준화되지 않아 환자가 거부 반응을 보일 수 있고,[17] 회복된 환자의 기증에 의존해야 했기 때문에 쉽게 확대하기 어려웠다. 그럼에도 불구하고, 혈청 치료법은 비교적 빠르게 얻을 수 있어 오늘날에도 발병 시 최전선 방어 수단으로 사용된다.[18][19] 혈청 치료는 2009년 신종플루 유행과 서아프리카 에볼라 바이러스 유행 동안 환자의 사망률을 감소시키는 것으로 나타났으며,[20][21] 코로나19에 대한 가능한 치료법으로도 테스트되고 있다.[22][23]

5. 2. 단일클론 항체 치료제

최근에는 특정 항원에만 특이적으로 결합하는 단클론 항체를 대량생산하여 치료제로 사용하는 방법이 개발되어, 에볼라 바이러스나 호흡기 세포 융합 바이러스(RSV) 감염증 등의 치료에 사용되고 있다. 단클론 항체를 사용하는 약물의 예로는 에볼라에 대한 ZMapp[26]와 RSV에 대한 팔리비주맙[27]이 있다. 다른 감염에 대한 많은 단클론 항체가 임상 시험 중이다.[16]

5. 3. 백신 개발

백신은 약화되거나 불활성화된 병원체, 또는 병원체의 일부(항원)를 체내에 주입하여 중화 항체 생성을 유도함으로써 감염을 예방한다.[28][29] 백신 접종을 통해 B 세포에 의해 중화 항체가 생성된다. 이후 바이러스에 다시 노출될 경우, 바이러스에 특정한 항체를 생성하는 기억 B 세포가 존재하기 때문에 중화 항체 반응이 더 빠르게 나타난다.[30]

효과적인 백신은 다양한 바이러스 변이체를 중화할 수 있는 항체 생성을 유도하지만, 항체를 회피하는 바이러스 변이가 나타나면 백신을 업데이트해야 할 수 있다.[30] 인플루엔자 바이러스처럼 변이가 빠른 바이러스는 매년 새로운 백신을 접종해야 백신 효과를 유지할 수 있다.[13]

5. 4. 다발성 경화증 치료

중화 항체는 레트로바이러스 감염을 억제할 수 있지만, 경우에 따라서는 다발성 경화증 치료제를 공격하기도 한다. 재조합 단백질 의약품, 특히 동물 유래 의약품은 일반적으로 중화 항체의 표적이 된다. 레비프, 베타페론, 아보넥스 등이 그 예이다.[31]

6. 중화 항체 검사법

중화 항체 검사는 다양한 방식으로 수행 및 측정할 수 있다. 여기에는 플라크 감소 (대조군 웰의 바이러스 플라크 수와 접종된 배양액의 플라크 수를 비교), 미세 중화법 (소량의 혈청을 채운 마이크로플레이트에서 수행), 비색 분석 (바이러스의 대사 억제를 나타내는 바이오마커에 의존)과 같은 기술을 사용한다.[32][78]

7. 광범위 중화 항체

면역계에서 생성되는 대부분의 중화 항체는 B 세포의 친화성 성숙으로 인해 단일 바이러스 변이에만 특이적으로 작용한다.[12] 그러나 HIV처럼 유전적 변이가 심한 바이러스는 표면 구조를 계속 변화시켜 기존 항체가 새로운 변이에 결합하지 못하게 한다. 이러한 회피 전략 때문에 면역계는 해당 바이러스에 대한 면역 기억을 형성하기 어렵다.[33] 반면, 광범위 중화 항체(broadly neutralizing antibody, bNAb)는 여러 변이 바이러스에 결합하여 중화하는 능력을 가진 특별한 항체이다.[34]

bNAb는 처음에는 HIV 환자에게서 발견되었지만,[35] 매우 드물게 나타난다. 연구에 따르면 전체 HIV 환자의 1%만이 bNAb를 생성한다.[36] bNAb는 바이러스 복제에 필수적인, 변이가 불가능한 바이러스 표면 단백질의 보존된 영역에 결합하여 다양한 변이를 중화한다. HIV의 경우, bNAb 결합 부위는 주로 외피(Env) 단백질(gp120, gp41 소단위체로 구성된 삼합체)에 있으며, CD4 결합 부위나 gp41-gp120 인터페이스를 포함한다.[37] 로스앨러모스 국립 연구소의 HIV 데이터베이스는 HIV 염기서열, bNAb 등에 대한 정보를 제공한다.[38]

또한 bNAb는 인플루엔자,[39] C형 간염,[40] 뎅기열,[41] 웨스트 나일 바이러스 등 다른 바이러스에서도 발견되었다.[42]

7. 1. 광범위 중화 항체 연구 (HIV)

면역계에서 생성되는 대부분의 중화 항체는 B 세포에 의한 친화성 성숙으로 인해 단일 바이러스 변종에 매우 특이적이다.[12] HIV와 같이 유전적 변이가 높은 일부 병원체는 표면 구조를 끊임없이 변화시켜 이전 변종에 대한 높은 특이성을 가진 중화 항체가 새로운 바이러스 변종에 더 이상 결합할 수 없게 된다. 이러한 면역 회피 전략은 면역계가 병원체에 대한 면역 기억을 형성하는 것을 방지한다.[33] 반면에 광범위 중화 항체(bNAb)는 여러 바이러스 종의 변종에 결합하고 중화하는 특별한 능력을 가지고 있다.[34]

bNAb은 처음에는 HIV 환자에게서 발견되었다.[35] 그러나 bNAb은 매우 드물며, 현장 선별 검사 연구에 따르면 전체 환자의 1%만이 HIV에 대해 bNAb을 생성한다.[36] bNAb은 바이러스 복제에 기능적으로 필수적이어서 돌연변이 될 수 없는 바이러스 표면 단백질의 보존된 영역에 결합하여 광범위한 바이러스 변종을 중화할 수 있다. HIV에 대한 bNAb의 대부분의 결합 부위는 HIV의 노출된 표면 항원인 외피(Env) 단백질(gp120 및 gp41 소단위체로 구성된 삼합체)에 있다. 이러한 부위에는 CD4 결합 부위 또는 gp41-gp120 인터페이스가 포함된다.[37] 로스앨러모스 국립 연구소의 HIV 데이터베이스는 HIV 염기서열, bNAb 등에 대한 풍부한 정보를 제공하는 포괄적인 리소스이다.[38]

HIV-1에 대한 bNAb를 동정하고 시험하기 위한 예비 연구가 진행되고 있다.[90] bNAb는 bNAb의 생산을 자극하고 바이러스에 대한 면역력을 높이기 위한 합리적 설계에 의한 백신 연구에 사용된다. 동물 모델이나 인간에서 bNAb 생산을 유발하는 항원은 알려져 있지 않다.[91]

참조

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