튜불린
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1. 개요
튜불린은 진핵생물과 원핵생물 모두에서 발견되는 GTP 가수분해효소 단백질 도메인으로 특징지어지는 단백질 패밀리이다. 진핵생물에서 튜불린은 α-튜불린과 β-튜불린으로 구성된 역동적인 미세소관을 형성하며, 세포골격의 주요 구성 요소로서 세포 구조 유지, 세포 내 수송, DNA 분리 등에 관여한다. 원핵생물 튜불린으로는 세균의 FtsZ, TubZ, CetZ, BtubA/B 등이 있으며, 세포 분열, 플라스미드 분리, 세포 형태 변화 등에 기여한다. 튜불린은 다양한 약물의 표적이 되며, 항암제, 구충제, 통풍 치료제 등의 작용 기전에 관여한다. 또한, 튜불린은 번역 후 변형을 통해 다양한 생물학적 기능을 조절한다.
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| 튜불린 | |
|---|---|
| 튜불린 | |
 | |
| 식별 | |
| Pfam | PF00091 |
| Pfam 클랜 | CL0442 |
| 인터프로 | IPR003008 |
| 스마트 | 해당 없음 |
| 프로사이트 | PDOC00201 |
| 메롭스 | 해당 없음 |
| 스콥 | 1tub |
| TCDB | 해당 없음 |
| OPM 패밀리 | 해당 없음 |
| OPM 단백질 | 해당 없음 |
| CAZy | 해당 없음 |
| CDD | 해당 없음 |
| 설명 | |
| 종류 | 미세소관을 구성하는 단백질 초가족 |
| 특징 | 튜불린은 미세소관의 주요 구성 요소임. 진핵세포의 세포골격을 형성하는 데 중요한 역할을 함. 이종이량체, α-튜불린과 β-튜불린으로 구성됨. 원핵생물에서도 발견됨 (Prosthecobacter 속의 세균). 튜불린과 FtsZ는 구아노신 삼인산 가수분해 효소의 뚜렷한 패밀리를 형성함. 방추사 형성에 관여함. 튜불린 유사 단백질 TubZ는 고리형 DNA 안정성에 필요함 (바킬루스 투린겐시스). |
| 아미노산 조성 | 튜불린의 아미노산 조성이 밝혀짐. 튜불린은 진핵세포 세포골격의 중요한 구성 요소이며, 세포 분열, 세포 운동성, 세포 형태 유지에 필수적임. |
| 기능 | 세포 내 물질 수송 세포 분열 세포 형태 유지 섬모 및 편모 운동 |
2. 특징
튜불린은 진화적으로 보존된 튜불린/FtsZ 패밀리, GTP가수분해효소 단백질 도메인으로 특징지어진다.
α-튜불린과 β-튜불린은 미세소관으로 중합된다. 진핵생물에서 미세소관은 세포골격의 주요 구성 요소 중 하나이며, 구조적 지지, 세포 내 수송, DNA 분리 등 많은 과정에서 기능한다.
이 GTP가수분해효소 단백질 도메인은 모든 진핵생물 튜불린 사슬[9]뿐만 아니라 세균 단백질 TubZ,[8] 고세균 단백질 CetZ,[22] 그리고 세균과 고세균에 광범위하게 분포하는 FtsZ 단백질 패밀리에서도 발견된다.[5][10]
3. 기능
미세소관은 α-튜불린과 β-튜불린의 단백질 이량체로 조립되며, 이 소단위체는 약간 산성이며, 등전점은 5.2에서 5.8 사이이다.[13] 각각 약 50 kDa의 분자량을 갖는다.[14]
α-튜불린과 β-튜불린의 이량체는 GTP에 결합하여 미세소관의 (+) 말단에 조립된다.[15] β-튜불린 소단위체는 미세소관의 플러스 말단에 노출되고, α-튜불린 소단위체는 마이너스 말단에 노출된다. 이량체가 미세소관에 통합된 후, β-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 결국 가수분해를 통해 GDP로 가수분해된다.[16] α-튜불린 소단위체에 결합된 GTP는 가수분해되지 않는다. 튜불린 이량체의 β-튜불린이 GTP 또는 GDP에 결합되어 있는지 여부는 미세소관 내 이량체의 안정성에 영향을 미친다. GTP에 결합된 이량체는 미세소관으로 조립되는 경향이 있는 반면, GDP에 결합된 이량체는 분해되는 경향이 있으므로, 이 GTP 주기는 미세소관의 역동적 불안정성에 필수적이다.
고세균의 일종인 ''Haloferax volcanii''에서 CetZ는 판 모양의 세포 형태에서 수영 운동성을 나타내는 막대 모양으로 분화하는 데 필요한 동적 세포 골격 구조를 형성한다.[22]
3. 1. 미세소관
α-튜불린과 β-튜불린은 역동적인 미세소관으로 중합된다. 진핵생물에서 미세소관은 세포골격의 주요 구성 요소 중 하나이며, 구조적 지지, 세포 내 수송, DNA 분리 등 많은 과정에서 기능한다.
미세소관은 α-튜불린과 β-튜불린의 단백질 이량체로 조립되며, 이 소단위체는 약간 산성이며, 등전점은 5.2에서 5.8 사이이다.[13] 각각 약 50 kDa의 분자량을 갖는다.[14]
α-튜불린과 β-튜불린의 이량체는 GTP에 결합하여 GTP 결합 상태에서 미세소관의 (+) 말단에 조립된다.[15] β-튜불린 소단위체는 미세소관의 플러스 말단에 노출되고, α-튜불린 소단위체는 마이너스 말단에 노출된다. 이량체가 미세소관에 통합된 후, β-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 결국 가수분해를 통해 GDP로 가수분해된다.[16] α-튜불린 소단위체에 결합된 GTP는 가수분해되지 않는다. 튜불린 이량체의 β-튜불린 구성원이 GTP 또는 GDP에 결합되어 있는지 여부는 미세소관 내 이량체의 안정성에 영향을 미친다. GTP에 결합된 이량체는 미세소관으로 조립되는 경향이 있는 반면, GDP에 결합된 이량체는 분해되는 경향이 있으므로, 이 GTP 주기는 미세소관의 역동적 불안정성에 필수적이다.
3. 1. 1. 미세소관의 구조
α-튜불린과 β-튜불린은 역동적인 미세소관으로 중합된다. 진핵생물에서 미세소관은 세포골격의 주요 구성 요소 중 하나이며, 구조적 지지, 세포 내 수송, DNA 분리 등 많은 과정에서 기능한다.
미세소관은 α-튜불린과 β-튜불린의 단백질 이량체로 조립된다. 이 소단위체는 약간 산성이며, 등전점은 5.2에서 5.8 사이이다.[13] 각각 약 50 kDa의 분자량을 갖는다.[14]
미세소관을 형성하기 위해 α-튜불린과 β-튜불린의 이량체는 GTP에 결합하여 GTP 결합 상태에서 미세소관의 (+) 말단에 조립된다.[15] β-튜불린 소단위체는 미세소관의 플러스 말단에 노출되고, α-튜불린 소단위체는 마이너스 말단에 노출된다. 이량체가 미세소관에 통합된 후, β-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 결국 가수분해를 통해 미세소관 원섬유 세사를 따라 이량체 간의 접촉을 통해 GDP로 가수분해된다.[16] α-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 전체 과정에서 가수분해되지 않는다. 튜불린 이량체의 β-튜불린 구성원이 GTP 또는 GDP에 결합되어 있는지 여부는 미세소관 내 이량체의 안정성에 영향을 미친다. GTP에 결합된 이량체는 미세소관으로 조립되는 경향이 있는 반면, GDP에 결합된 이량체는 분해되는 경향이 있으므로, 이 GTP 주기는 미세소관의 역동적 불안정성에 필수적이다.
3. 1. 2. 미세소관의 동적 불안정성
α-튜불린과 β-튜불린은 역동적인 미세소관으로 중합된다. 진핵생물에서 미세소관은 세포골격의 주요 구성 요소 중 하나이며, 구조적 지지, 세포 내 수송, DNA 분리 등 많은 과정에서 기능한다.
미세소관은 α-튜불린과 β-튜불린의 단백질 이량체로 조립된다. 미세소관을 형성하기 위해 이 이량체는 GTP에 결합하여 GTP 결합 상태에서 미세소관의 (+) 말단에 조립된다.[15] β-튜불린 소단위체는 미세소관의 플러스 말단에 노출되고, α-튜불린 소단위체는 마이너스 말단에 노출된다. 이량체가 미세소관에 통합된 후, β-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 가수분해를 통해 미세소관 원섬유 세사를 따라 이량체 간의 접촉을 통해 GDP로 가수분해된다.[16] α-튜불린 소단위체에 결합된 GTP 분자는 전체 과정에서 가수분해되지 않는다. 튜불린 이량체의 β-튜불린 구성원이 GTP 또는 GDP에 결합되어 있는지 여부는 미세소관 내 이량체의 안정성에 영향을 미친다. GTP에 결합된 이량체는 미세소관으로 조립되는 경향이 있는 반면, GDP에 결합된 이량체는 분해되는 경향이 있으므로, 이 GTP 주기는 미세소관의 역동적 불안정성에 필수적이다.
3. 1. 3. 세균 미세소관
α-튜불린과 β-튜불린의 상동체는 세균 속인 ''프로스테코박터''(Prosthecobacter)에서 확인되었다.[6] 이들은 세균 튜불린임을 나타내기 위해 BtubA와 BtubB로 지정되었다.[17] 둘 다 α-튜불린과 β-튜불린 모두에 상동성을 나타낸다.[17] 구조적으로 진핵생물 튜불린과 매우 유사하지만, 샤페론 없이 접히고 이합체가 약하게 형성되는 등 몇 가지 독특한 특징을 가지고 있다.[18] 극저온 전자 현미경 검사 결과 BtubA/B가 ''생체 내''에서 미세소관을 형성하며, 이러한 미세소관이 일반적으로 13개의 프로토필라멘트를 포함하는 진핵생물 미세소관과 달리, 단지 5개의 프로토필라멘트로 구성된다는 것을 시사했다.[12] 이후의 ''시험관 내'' 연구에서 BtubA/B가 4가닥의 '미니 미세소관'을 형성한다는 것이 밝혀졌다.[19]
3. 2. DNA 분리
튜불린에 대한 내용이나 DNA 분리에 대한 내용이 원본 소스에 존재하지 않습니다. 따라서 해당 섹션에는 내용을 작성할 수 없습니다.
3. 3. 세포 형태
CetZ는 다형성 고세균에서 세포 형태 변화에 관여한다. ''Haloferax volcanii''에서 CetZ는 판 모양의 세포 형태에서 수영 운동성을 나타내는 막대 모양으로 분화하는 데 필요한 동적 세포 골격 구조를 형성한다.[22]
4. 유형
튜불린 슈퍼패밀리에는 α(알파), β(베타), γ(감마), δ(델타), ε(엡실론), ζ(제타)의 6가지 튜불린 패밀리가 있다.
- α-튜불린
- β-튜불린
- γ-튜불린
- δ-튜불린
- ε-튜불린
- ζ-튜불린
튜불린은 진화적으로 원핵생물에도 존재하는데, 튜불린/FtsZ 패밀리의 GTP가수분해효소 단백질 도메인으로 특징지어진다.[9] 이 GTP가수분해효소 단백질 도메인은 모든 진핵생물 튜불린 사슬 뿐만 아니라 세균 단백질 TubZ,[8] 고세균 단백질 CetZ,[22] 그리고 세균과 고세균에 광범위하게 분포하는 FtsZ 단백질 패밀리에서도 발견된다.[5][10]
원핵생물 튜불린 유사 단백질로는 프로스테코박터에서 발견된 BtubA/B, 세균 세포 분열에 관여하는 FtsZ, 플라스미드 유지에 필수적인 TubZ, 세포 형태 변화에 관여하는 CetZ 등이 있다.
4. 1. 진핵생물 튜불린
튜불린 슈퍼패밀리에는 α, β, γ, δ, ε, ζ의 6가지 튜불린 패밀리가 있다.- α-튜불린
- β-튜불린
- γ-튜불린
- δ-튜불린
- ε-튜불린
- ζ-튜불린
4. 1. 1. α-튜불린
| TUBA1A |
| TUBA1B |
| TUBA1C |
| TUBA3C |
| TUBA3D |
| TUBA3E |
| TUBA4A |
| TUBA8 |
4. 1. 2. β-튜불린
인간 튜불린에 결합하는 것으로 알려진 모든 약물은 β-튜불린에 결합한다.[24] 여기에는 파클리탁셀, 콜히친, ''빈카'' 알칼로이드가 포함되며, 각 약물은 β-튜불린에 고유한 결합 부위를 가지고 있다.[24]
여러 항구충제는 고등 진핵생물보다는 벌레의 콜히친 부위를 우선적으로 표적으로 삼는다. 메벤다졸은 인간과 ''초파리'' β-튜불린에 어느 정도 결합 친화력을 유지하고 있지만,[25] 알벤다졸은 거의 독점적으로 벌레 및 기타 하등 진핵생물의 β-튜불린에 결합한다.[26][27]
III형 β-튜불린은 뉴런에서만 발현되는 미세 소관 구성 요소이며,[28] 신경 조직에서 뉴런을 식별하는 데 널리 사용된다. 다른 동형의 β-튜불린보다 콜히친에 훨씬 느리게 결합한다.[29]
β1-튜불린(때로는 VI형 β-튜불린이라고도 함)[30]은 아미노산 서열 수준에서 가장 분화되어 있다.[31] 이는 인간의 거핵세포와 혈소판에서만 발현되며 혈소판 형성에 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.[31] VI형 β-튜불린이 포유류 세포에서 발현되면, 미세 소관 네트워크의 붕괴, 미세 소관 조각 형성, 그리고 궁극적으로 거핵세포와 혈소판에 존재하는 변연 띠와 유사한 구조를 유발할 수 있다.[32]
카타닌은 β-튜불린 소단위체에서 미세 소관을 절단하는 단백질 복합체이며, 뉴런과 고등 식물에서 빠른 미세 소관 수송에 필요하다.[33]
인간 β-튜불린 아형은 다음과 같다:
| 종류 |
|---|
| TUBB |
| TUBB1 |
| TUBB2A |
| TUBB2B |
| TUBB2C |
| TUBB3 |
| TUBB4 |
| TUBB4Q |
| TUBB6 |
| TUBB8 |
4. 1. 3. γ-튜불린
γ-튜불린은 튜불린 계열의 구성원으로, 미세소관의 핵형성과 극성 방향에 중요하다. 이 단백질은 대부분의 미세소관 핵형성이 일어나는 부위인 중심체와 방추체 극체에서 발견된다. 이러한 세포 소기관에서 여러 개의 γ-튜불린과 다른 단백질 분자가 γ-튜불린 링 복합체(γ-TuRCs)로 알려진 복합체에 존재하며, 이는 미세소관의 (+) 말단을 화학적으로 모방하여 미세소관이 결합할 수 있게 한다. γ-튜불린은 또한 이량체로, 이량체와 γ-TuRC 사이의 중간 크기인 γ-튜불린 소형 복합체(γTuSC)의 일부로 분리되었다. γ-튜불린은 미세소관 핵형성에 대한 가장 잘 이해된 메커니즘이지만, 특정 세포가 γ-튜불린의 부재에 적응할 수 있음을 보여주는 연구도 있으며, 이는 올바른 발현을 억제한 돌연변이 및 RNAi 연구에서 나타났다. γ-튜불린은 미세소관을 핵형성하고 조직하기 위해 γ-TuRC를 형성하는 것 외에도, 다발 및 망상 구조로 조립되는 필라멘트로 중합될 수 있다.[34]
인간 γ-튜불린 아형은 다음과 같다.
- TUBG1
- TUBG2
γ-튜불린 링 복합체의 구성원은 다음과 같다.
- TUBGCP2
- TUBGCP3
- TUBGCP4
- TUBGCP5
- TUBGCP6
4. 1. 4. δ-튜불린과 ε-튜불린
δ-튜불린과 ε-튜불린은 중심립에 위치하는 것으로 밝혀졌으며, 중심립의 구조와 기능에 역할을 할 수 있지만, α-튜불린과 β-튜불린만큼 잘 연구되지는 않았다.인간 δ-튜불린 및 ε-튜불린 유전자는 다음과 같다.
- δ-튜불린: TUBD1
- ε-튜불린: TUBE1
4. 1. 5. ζ-튜불린
제타-튜불린(ζ-튜불린, ζ-tubulin영어)은 많은 진핵생물에 존재하지만, 태반 포유류를 포함한 다른 종에서는 발견되지 않는다. 다중 섬모 상피 세포에서 중심립의 기저부 구조와 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.[4]4. 2. 원핵생물 튜불린
튜불린은 진화적으로 보존된 튜불린/FtsZ 패밀리, GTP가수분해효소 단백질 도메인으로 특징지어진다.[9] 이 GTP가수분해효소 단백질 도메인은 모든 진핵생물 튜불린 사슬 뿐만 아니라 세균 단백질 TubZ,[8] 고세균 단백질 CetZ,[22] 그리고 세균과 고세균에 광범위하게 분포하는 FtsZ 단백질 패밀리에서도 발견된다.[5][10]이 외에도 프로스테코박터에서 발견된 BtubA/B, 세균 세포 분열에 관여하는 FtsZ, 플라스미드 유지에 필수적인 TubZ, 세포 형태 변화에 관여하는 CetZ 등 다양한 원핵생물 튜불린 유사 단백질들이 존재한다.
4. 2. 1. BtubA/B
α-튜불린과 β-튜불린의 상동체는 세균 속인 ''프로스테코박터''(Prosthecobacter)에서 확인되었다.[6] 이들은 세균 튜불린임을 나타내기 위해 BtubA와 BtubB로 지정되었다.[17] 둘 다 α-튜불린과 β-튜불린 모두에 상동성을 나타낸다.[17] 구조적으로 진핵생물 튜불린과 매우 유사하지만, 샤페론 없이 접히고 이합체가 약하게 형성되는 등 몇 가지 독특한 특징을 가지고 있다.[18] 극저온 전자 현미경 검사 결과 BtubA/B가 ''생체 내''에서 미세소관을 형성하며, 이러한 미세소관이 일반적으로 13개의 프로토필라멘트를 포함하는 진핵생물 미세소관과 달리, 단지 5개의 프로토필라멘트로 구성된다는 것을 시사했다.[12] 이후 ''시험관 내'' 연구에서 BtubA/B가 4가닥의 '미니 미세소관'을 형성한다는 것이 밝혀졌다.[19] BtubA와 BtubB는 베루코미크로비오타 속의 일부 세균 종인 ''프로스테코박터''에서 발견된다.[6] 진핵생물 튜불린과의 진화적 관계는 불분명하지만, 수평 유전자 이동을 통해 진핵생물 계통에서 유래했을 수 있다.[18][17] 다른 세균 상동체에 비해 진핵생물 튜불린과 훨씬 유사하다. 조립된 구조에서 BtubB는 α-튜불린처럼 작용하고 BtubA는 β-튜불린처럼 작용한다.[35]4. 2. 2. FtsZ
FtsZ는 거의 모든 세균과 고세균에서 발견되며, 세포 분열에서 기능을 수행한다. 분열하는 세포의 중앙에 고리 형태로 위치하며, 세포 외피를 수축시켜 세포를 쪼개 두 개의 딸세포를 생성하는 단백질 집합체인 분열체의 다른 구성 요소들을 모집한다. FtsZ는 ''생체 외''에서 튜브, 시트 및 고리로 중합될 수 있으며, ''생체 내''에서는 동적 필라멘트를 형성한다.FtsZ는 최초로 확인된 원핵생물 세포 골격 단백질이다. 대부분의 세균과 고세균 세포는 이분법을 통해 분열하기 위해 FtsZ를 사용한다. 또한 세균의 내공생에서 유래된 엽록체와 일부 미토콘드리아도 FtsZ를 사용한다.[36]
4. 2. 3. TubZ
TubZ (pBt156)는 바실루스 투린기엔시스에서 플라스미드 유지를 위해 필수적인 단백질로 확인되었다.[8] TubR (pBt157)이라는 DNA 결합 단백질과 결합하여 플라스미드를 이동시킨다.[37]4. 2. 4. CetZ
CetZ는 다형성 고세균에서 세포 형태 변화에 관여한다. ''Haloferax volcanii''에서 CetZ는 판 모양의 세포 형태에서 수영 운동성을 나타내는 막대 모양으로 분화하는 데 필요한 동적 세포 골격 구조를 형성한다.[22] CetZ는 ''메탄미생물''(Methanomicrobia)과 ''할로박테리아목''(Halobacteriales|Halobacteria)의 유리해균 분류군에서 발견되며, 세포 형태 분화에 관여한다.[22]4. 2. 5. 파지 튜불린
''세라티아'' 파지 PCH45는 껍질 단백질을 사용하여 파지 핵이라고 불리는 세포 핵과 유사한 구조를 만든다. 이 구조는 DNA와 복제 및 전사 기계를 둘러싸고 있다. 이는 파지 DNA를 제한 효소 및 1형 CRISPR-Cas 시스템과 같은 숙주 방어로부터 보호한다. 방추사를 형성하는 튜불린은 ''PhuZ'' 및 ''gp187''로 불리며, 세포 내에서 핵을 중심으로 위치시킨다.[38][39]4. 2. 6. 오딘고세균 튜불린
''아스가르드 고세균'' 튜불린은 열수구에서 서식하는 오딘고세균(Odinarchaeota) (OdinTubulin)에서 발견되었으며, 진정한 튜불린으로 확인되었다.[40] OdinTubulin은 진핵생물 미세소관과 가장 유사한 프로토머와 프로토필라멘트를 형성하지만, ''FtsZ''와 더 유사한 링 시스템으로 조립되므로, FtsZ와 미세소관 형성 튜불린 사이의 진화적 중간 단계를 나타낼 수 있다.[40]5. 약리학적 응용
인간 튜불린에 결합하는 것으로 알려진 모든 약물은 β-튜불린에 결합한다.[24] 여기에는 파클리탁셀, 콜히친, ''빈카'' 알칼로이드가 포함되며, 각 약물은 β-튜불린에 고유한 결합 부위를 가지고 있다.[24]
여러 항구충제는 고등 진핵생물보다는 벌레의 콜히친 부위를 우선적으로 표적으로 삼는다. 메벤다졸은 인간과 ''초파리'' β-튜불린에 어느 정도 결합 친화력을 유지하고 있지만,[25] 알벤다졸은 거의 독점적으로 벌레 및 기타 하등 진핵생물의 β-튜불린에 결합한다.[26][27]
III형 β-튜불린은 뉴런에서만 발현되는 미세 소관 구성 요소이며,[28] 신경 조직에서 뉴런을 식별하는 데 널리 사용된다. 다른 동형의 β-튜불린보다 콜히친에 훨씬 느리게 결합한다.[29]
β1-튜불린(때로는 VI형 β-튜불린이라고도 함)[30]은 아미노산 서열 수준에서 가장 분화되어 있다.[31] 이는 인간의 거핵세포와 혈소판에서만 발현되며 혈소판 형성에 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.[31] VI형 β-튜불린이 포유류 세포에서 발현되면, 미세 소관 네트워크의 붕괴, 미세 소관 조각 형성, 그리고 궁극적으로 거핵세포와 혈소판에 존재하는 변연 띠와 유사한 구조를 유발할 수 있다.[32]
카타닌은 β-튜불린 소단위체에서 미세 소관을 절단하는 단백질 복합체이며, 뉴런과 고등 식물에서 빠른 미세 소관 수송에 필요하다.[33]
튜불린은 빈블라스틴, 빈크리스틴[44][45], 파클리탁셀[46]과 같은 항암제의 표적이다.[41][42][43] 구충제인 메벤다졸과 알벤다졸, 그리고 통풍 치료제인 콜히친은 튜불린에 결합하여 미세소관 형성을 억제한다. 전자는 궁극적으로 벌레의 세포 죽음을 유발하는 반면, 후자는 인간의 호중구 운동성을 억제하고 염증을 감소시킨다. 항진균제인 그리세오풀빈은 미세소관 형성을 표적으로 하며 암 치료에 활용된다.
6. 번역 후 변형
튜불린은 미세 소관에 통합될 때 여러 가지 번역 후 변형을 거치며, 이 중 다수는 튜불린에 고유하다. 이러한 변형에는 탈티로신화, 아세틸화, 폴리글루탐화, 폴리글리실화, 인산화, 유비퀴틴화, SUMO화, 팔미토일화가 포함된다. 튜불린은 또한 급성 세포 손상과 같은 상황에서 산화적 변형 및 응집이 일어나기 쉽다.[47]
오늘날, 일부 미세 소관에서 수행되는 아세틸화에 대한 많은 과학적 연구가 진행되고 있으며, 특히 α-튜불린 N-아세틸트랜스퍼라제(ATAT1)에 의한 아세틸화는 많은 생물학적 및 분자적 기능에서 중요한 역할을 하는 것으로 밝혀졌으며, 따라서 많은 인간 질병, 특히 신경 질환과 관련이 있다.
참조
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2015-06
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Six subgroups and extensive recent duplications characterize the evolution of the eukaryotic tubulin protein family
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Zeta-Tubulin Is a Member of a Conserved Tubulin Module and Is a Component of the Centriolar Basal Foot in Multiciliated Cells
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