단백질생성성 아미노산
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1. 개요
단백질생성성 아미노산은 단백질 합성에 사용되는 21가지 아미노산을 의미하며, 진핵생물의 유전 부호에 의해 암호화된다. 이들은 구조, 화학적 특성, 유전자 발현, 생화학적 특성, 그리고 세포 내 대사 과정에서 중요한 역할을 수행한다. 아미노산은 곁사슬의 특성에 따라 산성, 염기성, 극성, 소수성 등으로 분류되며, 단백질의 3차 구조, 효소 활성, 그리고 단백질의 기능에 큰 영향을 미친다. 또한 필수 아미노산과 비필수 아미노산으로 구분되며, 생물 종에 따라 아미노산의 존재 비율과 유전 암호가 다르다.
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2. 구조
IUPAC과 IUBMB는 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 표준 아미노산 외에 셀레노시스테인(Sec / U)과 피롤리신(Pyl / O)의 구조와 약칭에 대해서도 권장하고 있다.
아래는 단백질생성성 아미노산의 구조를 나타낸 것이다. 아래의 구조는 일반적인 화학 구조이며, 수용액 중에서 형성되는 쌍성이온 상태는 나타내지 않는다.
2. 1. 표준 아미노산
IUPAC과 IUBMB는 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 표준 아미노산과 셀레노시스테인, 피롤리신을 포함한 2가지 추가 아미노산에 대한 표준 약어를 권장한다. 각 아미노산의 3글자 약어와 1글자 약어는 아래 표와 같다.
2. 1. 1. 곁사슬에 따른 분류
다음 그림은 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 아미노산들의 구조와 약어이다. 그림에 나타난 구조는 수용액에서 존재하는 일반적인 양쪽성 이온의 형태가 아닌 표준 화학 구조이다.

(Ala / A)

(Arg / R)

(Asn / N)

(Asp / D)

(Cys / C)

(Glu / E)

(Gln / Q)

(Gly / G)

(His / H)
(Ile / I)

(Leu / L)

(Lys / K)

(Met / M)

(Phe / F)

(Pro / P)

(Ser / S)

(Thr / T)

(Trp / W)

(Tyr / Y)

(Val / V)
IUPAC 및 IUBMB는 현재 다음의 두 가지 아미노산에 대한 표준 약어도 권장한다.

(Sec / U)
(Pyl / O)
2. 2. 비표준 아미노산
IUPAC/IUBMB는 다음 두 아미노산에 대한 표준 약어도 권장한다.3. 화학적 특성
표준 아미노산들의 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다.
pKa 값은 아스파르트산(Asp), 시스테인(Cys), 글루탐산(Glu), 히스티딘(His), 리신(Lys), 티로신(Tyr)의 경우 알라닌 펜타펩타이드의 중앙에 위치한 아미노산 잔기를 사용하여 결정되었다.[26] 아르기닌(Arg)의 pKa 값은 페이스(Pace) 등의 저자들의 논문(2009)에서 가져왔다.[27] 셀레노시스테인(Sec)의 pKa 값은 변(Byun)과 강(Kang)의 논문(2011)에서 가져왔다.[28]
펩타이드 결합이 형성될 때 물 분자가 제거되므로, 단백질의 질량은 구성 아미노산들의 질량에서 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값과 같다.
작은 펩타이드에 있는 아미노산 잔기의 pKa 값은 단백질 내부에 있을 때와 약간 다를 수 있다. 단백질 pKa 계산을 통해 이러한 상황에서 아미노산 잔기의 pKa 값 변화를 계산하기도 한다.
3. 1. 일반 화학적 특성
표준 아미노산의 한 문자 기호, 세 문자 기호, 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다. 나열된 질량은 자연 존재비에서 원소 동위원소의 가중 평균을 기준으로 한다.
펩타이드 결합을 형성하면 물 분자가 제거된다. 따라서 단백질의 질량은 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값으로 구성된 아미노산들의 질량과 같다.
3. 2. 곁사슬의 특성
표준 아미노산의 한 문자 기호, 세 문자 기호 및 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다.
위 표에서 pKa 값은 아스파르트산(Asp), 시스테인(Cys), 글루탐산(Glu), 히스티딘(His), 리신(Lys), 티로신(Tyr)의 경우 알라닌 펜타펩타이드의 중앙에 위치한 아미노산 잔기를 사용하여 결정되었다.[26] 아르기닌(Arg)의 pKa 값은 페이스(Pace) 등의 저자들의 논문(2009)에서 가져왔다.[27] 셀레노시스테인(Sec)의 pKa 값은 변(Byun)과 강(Kang)의 논문(2011)에서 가져왔다.[28] 피롤리신(Pyl)의 pKa 값은 아직 보고되지 않았다.
작은 펩타이드에 있는 아미노산 잔기의 pKa 값은 단백질 내부에 있을 때와 약간 다를 수 있다. 단백질 pKa 계산을 통해 이러한 상황에서 아미노산 잔기의 pKa 값 변화를 계산하기도 한다.
펩타이드 결합이 형성될 때 물 분자가 제거되므로, 단백질의 질량은 구성 아미노산들의 질량에서 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값과 같다.
3. 2. 1. 전하와 극성
단백질생성성 아미노산의 곁사슬은 극성을 띄거나 전하(산성, 염기성)를 띨 수 있다. 이는 단백질의 용해도, 3차 구조, 효소 활성 등에 영향을 미친다.
히스티딘의 이미다졸 고리는 생리적 pH 범위에서 양성자화되거나 탈양성자화될 수 있는 독특한 특성을 가지고 있다.[26] 이러한 특성 덕분에 히스티딘은 많은 효소의 활성 부위에서 중요한 역할을 하며, 단백질의 완충 능력에도 기여한다.
3. 2. 2. 소수성과 방향족성
단백질의 3차 구조 형성에 기여하는 소수성 아미노산과 방향족 아미노산의 특징은 다음과 같다.- 소수성 아미노산: 알라닌(A), 발린(V), 류신(L), 아이소류신(I), 페닐알라닌(F), 트립토판(W), 메티오닌(M), 프롤린(P)은 물과의 상호작용을 피하려는 경향이 있다. 이들은 주로 단백질 내부에서 발견되며 단백질의 3차원 구조를 안정화시킨다.
- 방향족 아미노산: 페닐알라닌(F), 트립토판(W), 티로신(Y)은 방향족 고리를 가지고 있다. 이들은 단백질 내에서 서로 쌓이는 상호작용을 통해 단백질 구조를 안정화하는 데 기여한다.
3. 2. 3. 크기와 유연성
글리신은 곁사슬이 수소 원자 하나뿐인 가장 작은 아미노산으로, 다른 아미노산이 들어갈 수 없는 단백질의 위치에 들어갈 수 있다.[26] 반 데르 발스 부피는 48 Å3이다.프롤린은 곁사슬이 아미노기와 고리 형태로 결합하여 펩타이드 결합에 회전 제약을 가하는 유일한 단백질생성성 아미노산이다.[26] 이러한 독특한 구조는 프롤린의 입체 형태에 영향을 미친다. 반 데르 발스 부피는 90 Å3이다.
3. 2. 4. 반응성
시스테인의 싸이올기(-SH)는 다른 분자와 반응하여 단백질의 구조 및 기능에 영향을 미친다. 특히 시스테인의 싸이올기는 산화되어 다른 시스테인 잔기와 이황화 결합(-S-S-)을 형성할 수 있는데, 이황화 결합은 단백질의 3차 구조를 안정화시키는 중요한 역할을 한다.[26]메티오닌의 황 원자 또한 반응성이 있지만, 시스테인만큼 다양한 반응에 참여하지는 않는다.
4. 유전자 발현 및 생화학
단백질생성성 아미노산의 유전자 발현 및 생화학적 특징은 다음과 같다.
각 아미노산은 DNA 또는 mRNA의 염기 서열에 있는 특정 코돈에 의해 암호화된다. 아미노산은 생물 종에 따라 다른 빈도로 단백질 내에 존재하며, 사람의 경우 필수 아미노산과 조건부 필수 아미노산으로 구분된다.[30]
4. 1. 코돈 및 유전 암호
유전 암호는 DNA나 RNA 염기 서열 정보를 단백질의 아미노산 서열 정보로 번역하는 규칙이다. 이 규칙에 따라 세 개의 염기가 한 조를 이루는 코돈이 특정 아미노산을 지정하거나, 번역 과정을 멈추는 종결 신호로 작용한다.
UAG는 일반적으로 종결 코돈 (앰버 종결 코돈)으로 작용하지만, PYLIS 요소가 존재하면 파이롤라이신을 암호화한다.[9] UGA는 보통 종결 코돈 (오팔 또는 옴버 종결 코돈)으로 작용하지만, SECIS 요소가 존재하면 셀레노시스테인을 암호화한다.[10]
4. 2. 필수 아미노산
필수 아미노산은 인체가 스스로 합성할 수 없어 반드시 음식을 통해 섭취해야 하는 아미노산이다. 필수 아미노산에는 페닐알라닌, 히스티딘, 아이소류신, 라이신, 류신, 메티오닌, 트레오닌, 발린, 트립토판이 있다.[20]
시스테인, 글루탐산, 글리신, 아르기닌, 티로신은 준필수 아미노산으로 분류된다. 준필수 아미노산은 체내에서 합성될 수 있지만, 특정 상황에서는 합성량이 충분하지 않을 수 있어 외부로부터의 섭취가 필요할 수 있다.[20]
4. 3. 아미노산의 존재 비율
다양한 생물 종에서 아미노산의 존재 비율은 단백질의 기능과 구조에 영향을 미치는 중요한 요소이다. 위 표는 고세균, 세균, 진핵생물, 그리고 사람의 단백질 내 아미노산 조성 비율(%)을 나타낸다.[10]
5. 질량분석법
펩타이드와 단백질의 질량분석법에서 잔기의 질량에 대한 지식은 유용하다. 펩타이드 또는 단백질의 질량은 잔기 질량의 합에 물의 질량(단일 동위원소 질량 = 18.01056 Da, 평균 질량 = 18.0153 Da)을 더한 값이다. 잔기 질량은 화학식과 원자량을 사용하여 계산한다.[31] 질량분석법에서 이온은 하나 이상의 양성자(단일 동위원소 질량 = 1.00728 Da)를 포함할 수도 있다.
§ 단일 동위원소 질량
6. 세포의 화학량론 및 대사 비용
다음 표는 대장균 세포에서 발견되는 아미노산의 풍부도와 아미노산 합성에 필요한 대사 비용(ATP)을 나타낸다. 음수 값은 해당 대사 과정이 에너지적으로 유리하여 세포의 ATP를 소모하지 않는다는 것을 의미한다.[32] 풍부도는 세포 내에서 자유롭게 존재하는 형태와 중합된 형태(단백질)의 아미노산을 모두 포함한다.
7. 이화작용

아미노산은 주요 생성물의 특성에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.[33]
- 포도당생성성 아미노산 – 포도당신생합성에 의해 포도당으로 전환될 수 있는 아미노산이다.
- 케톤체생성성 아미노산 – 케톤체의 전구체인 아세틸-CoA로 직접적으로 분해될 수 있는 아미노산이다. 이들은 케톤체생성 또는 지질 합성에 사용될 수 있다.
- 포도당생성성 아미노산이면서 케톤체생성성 아미노산이기도 한 아미노산
8. 비고
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