맨위로가기

단백질생성성 아미노산

"오늘의AI위키"는 AI 기술로 일관성 있고 체계적인 최신 지식을 제공하는 혁신 플랫폼입니다.
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.

1. 개요

단백질생성성 아미노산은 단백질 합성에 사용되는 21가지 아미노산을 의미하며, 진핵생물의 유전 부호에 의해 암호화된다. 이들은 구조, 화학적 특성, 유전자 발현, 생화학적 특성, 그리고 세포 내 대사 과정에서 중요한 역할을 수행한다. 아미노산은 곁사슬의 특성에 따라 산성, 염기성, 극성, 소수성 등으로 분류되며, 단백질의 3차 구조, 효소 활성, 그리고 단백질의 기능에 큰 영향을 미친다. 또한 필수 아미노산과 비필수 아미노산으로 구분되며, 생물 종에 따라 아미노산의 존재 비율과 유전 암호가 다르다.

더 읽어볼만한 페이지

  • 단백질성 아미노산 - 글루타민
    글루타민은 인체 내 가장 풍부한 아미노산으로 단백질 합성, 에너지 생산, 질소 대사 등 생화학적 과정에 필수적이며 암세포 성장과 관련이 있고, 주로 근육에서 생성되며 의약품 및 건강 보조제로 사용되지만 일부 암 환자에게는 부작용을 일으킬 수 있다.
  • 단백질성 아미노산 - 시스테인
    시스테인은 설프하이드릴기를 가진 아미노산의 일종으로, 단백질 구성 성분이며 다양한 생물학적 기능을 수행하고 식품, 제약, 퍼스널 케어 산업에서 활용된다.
  • 질소 대사 - 요소 (화학)
    요소는 화학식 CO(NH₂)₂을 가지는 무색무취의 결정성 화합물로, 포유류와 양서류의 소변에 다량 함유되어 있으며, 비료, 목재 패널 제조, 배기가스 저감, 단백질 연구 등 다양한 분야에 사용되고, 1828년 뵐러에 의해 무기물에서 합성된 최초의 유기 화합물이다.
  • 질소 대사 - 뿌리혹
    뿌리혹은 콩과 식물의 뿌리에 형성되어 질소 고정에 관여하는 구조로, 레그헤모글로빈을 통해 미호기성 환경을 조성하며 토양의 질소 영양분 공급에 기여한다.
  • 영양 - 지방산
    지방산은 탄소 원자와 카르복실기로 이루어진 카르복실산으로, 탄소 사슬 길이, 이중 결합 유무 및 위치, 기하 이성질체 등에 따라 다양한 종류로 나뉘며, 에너지 저장 및 세포막 구성 성분으로서 생체 내 중요한 역할을 하고 여러 산업 분야에서 활용된다.
  • 영양 -
    물은 산소 원자 하나와 수소 원자 두 개로 이루어진 무기 화합물로, 지구 표면의 약 70%를 차지하며 고체, 액체, 기체 상태로 존재하고 생명체의 필수 구성 요소이자 문명과 밀접한 관련이 있지만 물 부족과 수질 오염 문제가 심각해지고 있다.
단백질생성성 아미노산
일반 정보
정의단백질 합성 과정에서 단백질에 통합되는 아미노산
다른 이름표준 아미노산
자연 발생 아미노산
1차 아미노산
종류
20가지 표준 아미노산알라닌
아르기닌
아스파라긴
아스파르트산
시스테인
글루타민
글루탐산
글리신
히스티딘
아이소류신
류신
라이신
메티오닌
페닐알라닌
프롤린
세린
트레오닌
트립토판
티로신
발린
2가지 특수 아미노산셀레노시스테인
피롤리신
특성
L-아미노산단백질생성성 아미노산은 L-입체 이성질체로 존재함
코돈 사용유전 부호에서 코돈에 의해 암호화됨
기타
중요성생물학적 기능, 단백질 구조, 효소 활성, 세포 신호 전달 등에 필수적임

2. 구조

IUPAC과 IUBMB는 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 표준 아미노산 외에 셀레노시스테인(Sec / U)과 피롤리신(Pyl / O)의 구조와 약칭에 대해서도 권장하고 있다.

아래는 단백질생성성 아미노산의 구조를 나타낸 것이다. 아래의 구조는 일반적인 화학 구조이며, 수용액 중에서 형성되는 쌍성이온 상태는 나타내지 않는다.

2. 1. 표준 아미노산

IUPAC과 IUBMB는 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 표준 아미노산과 셀레노시스테인, 피롤리신을 포함한 2가지 추가 아미노산에 대한 표준 약어를 권장한다. 각 아미노산의 3글자 약어와 1글자 약어는 아래 표와 같다.

아미노산3글자 약어1글자 약어
알라닌AlaA
아르기닌ArgR
아스파라긴AsnN
아스파르트산AspD
시스테인CysC
글루탐산GluE
글루타민GlnQ
글리신GlyG
히스티딘HisH
아이소류신IleI
류신LeuL
리신LysK
메티오닌MetM
페닐알라닌PheF
프롤린ProP
세린SerS
트레오닌ThrT
트립토판TrpW
티로신TyrY
발린ValV
셀레노시스테인SecU
피롤리신PylO


2. 1. 1. 곁사슬에 따른 분류

다음 그림은 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 아미노산들의 구조와 약어이다. 그림에 나타난 구조는 수용액에서 존재하는 일반적인 양쪽성 이온의 형태가 아닌 표준 화학 구조이다.

곁사슬의 기능에 따라 분류된 세 문자 약어 및 한 문자 약어가 표시된 21가지 단백질생성성 아미노산의 구조


L-알라닌
(Ala / A)


L-아르기닌
(Arg / R)


L-아스파라긴
(Asn / N)


L-아스파르트산
(Asp / D)


L-시스테인
(Cys / C)


L-글루탐산
(Glu / E)


L-글루타민
(Gln / Q)


글리신
(Gly / G)


L-히스티딘
(His / H)


L-아이소류신
(Ile / I)


L-류신
(Leu / L)


L-리신
(Lys / K)


L-메티오닌
(Met / M)


L-페닐알라닌
(Phe / F)


L-프롤린
(Pro / P)


L-세린
(Ser / S)


L-트레오닌
(Thr / T)


L-트립토판
(Trp / W)


L-티로신
(Tyr / Y)


L-발린
(Val / V)


IUPAC 및 IUBMB는 현재 다음의 두 가지 아미노산에 대한 표준 약어도 권장한다.

L-셀레노시스테인
(Sec / U)


L-피롤리신
(Pyl / O)

2. 2. 비표준 아미노산

IUPAC/IUBMB는 다음 두 아미노산에 대한 표준 약어도 권장한다.

3. 화학적 특성

표준 아미노산들의 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다.

아미노산 곁사슬의 특성
아미노산한 문자 약어세 문자 약어곁사슬소수성pKa극성전하 (pH에 따라)작음아주 작음방향족 또는 지방족반데르발스 부피 (Å3)
알라닌AAla-CH3-아니오-지방족67
시스테인CCys-CH2SH8.55[26]산성-86
아스파르트산DAsp-CH2COOH아니오3.67[26]산성아니오-91
글루탐산EGlu-CH2CH2COOH아니오4.25[26]산성아니오아니오-109
페닐알라닌FPhe-CH2C6H5-아니오-아니오아니오방향족135
글리신GGly-H-아니오--48
히스티딘HHis-CH2-C3H3N2아니오6.54[26]약염기성아니오아니오방향족118
아이소류신IIle-CH(CH3)CH2CH3-아니오-아니오아니오지방족124
리신KLys-(CH2)4NH2아니오10.40[26]염기성아니오아니오-135
류신LLeu-CH2CH(CH3)2-아니오-아니오아니오지방족124
메티오닌MMet-CH2CH2SCH3-아니오-아니오아니오지방족124
아스파라긴NAsn-CH2CONH2아니오--아니오-96
피롤리신OPyl-(CH2)4NHCOC4H5NCH3아니오N.D.약염기성아니오아니오-
프롤린PPro-CH2CH2CH2--아니오-아니오-90
글루타민QGln-CH2CH2CONH2아니오--아니오아니오-114
아르기닌RArg-(CH2)3NH-C(NH)NH2아니오12.3[27]강염기성아니오아니오-148
세린SSer-CH2OH아니오---73
트레오닌TThr-CH(OH)CH3아니오--아니오-93
셀레노시스테인USec-CH2SeH아니오5.43[28]산성-
발린VVal-CH(CH3)2-아니오-아니오지방족105
트립토판WTrp-CH2C8H6N-아니오-아니오아니오방향족163
티로신YTyr-CH2-C6H4OH아니오9.84[26]약산성아니오아니오방향족141



pKa 값은 아스파르트산(Asp), 시스테인(Cys), 글루탐산(Glu), 히스티딘(His), 리신(Lys), 티로신(Tyr)의 경우 알라닌 펜타펩타이드의 중앙에 위치한 아미노산 잔기를 사용하여 결정되었다.[26] 아르기닌(Arg)의 pKa 값은 페이스(Pace) 등의 저자들의 논문(2009)에서 가져왔다.[27] 셀레노시스테인(Sec)의 pKa 값은 변(Byun)과 강(Kang)의 논문(2011)에서 가져왔다.[28]

펩타이드 결합이 형성될 때 분자가 제거되므로, 단백질의 질량은 구성 아미노산들의 질량에서 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값과 같다.

작은 펩타이드에 있는 아미노산 잔기의 pKa 값은 단백질 내부에 있을 때와 약간 다를 수 있다. 단백질 pKa 계산을 통해 이러한 상황에서 아미노산 잔기의 pKa 값 변화를 계산하기도 한다.

3. 1. 일반 화학적 특성

표준 아미노산의 한 문자 기호, 세 문자 기호, 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다. 나열된 질량은 자연 존재비에서 원소 동위원소의 가중 평균을 기준으로 한다.

아미노산한 문자 약어세 문자 약어평균 질량 (Da)pIpK1
(α-COOH)
pK2
(α-NH3+)
알라닌AAla89.094046.012.359.87
시스테인CCys121.154045.051.9210.70
아스파르트산DAsp133.103842.851.999.90
글루탐산EGlu147.130743.152.109.47
페닐알라닌FPhe165.191845.492.209.31
글리신GGly75.067146.062.359.78
히스티딘HHis155.156347.601.809.33
아이소류신IIle131.174646.052.329.76
리신KLys146.189349.602.169.06
류신LLeu131.174646.012.339.74
메티오닌MMet149.207845.742.139.28
아스파라긴NAsn132.119045.412.148.72
피롤리신OPyl255.31
프롤린PPro115.131946.301.9510.64
글루타민QGln146.145945.652.179.13
아르기닌RArg174.2027410.761.828.99
세린SSer105.093445.682.199.21
트레오닌TThr119.120345.602.099.10
셀레노시스테인USec168.0535.471.9110
발린VVal117.147846.002.399.74
트립토판WTrp204.228445.892.469.41
티로신YTyr181.191245.642.209.21



펩타이드 결합을 형성하면 분자가 제거된다. 따라서 단백질의 질량은 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값으로 구성된 아미노산들의 질량과 같다.

3. 2. 곁사슬의 특성

표준 아미노산의 한 문자 기호, 세 문자 기호 및 곁사슬의 화학적 특성은 다음과 같다.

아미노산 곁사슬의 특성
아미노산한 문자 약어세 문자 약어곁사슬소수성pKa극성pH작음아주 작음방향족 또는 지방족반데르발스 부피 (Å3)
알라닌AAla-CH3-아니오-지방족67
시스테인CCys-CH2SH8.55[26]산성-86
아스파르트산DAsp-CH2COOH아니오3.67[26]산성아니오-91
글루탐산EGlu-CH2CH2COOH아니오4.25[26]산성아니오아니오-109
페닐알라닌FPhe-CH2C6H5-아니오-아니오아니오방향족135
글리신GGly-H-아니오--48
히스티딘HHis-CH2-C3H3N2아니오6.54[26]약염기성아니오아니오방향족118
아이소류신IIle-CH(CH3)CH2CH3-아니오-아니오아니오지방족124
리신KLys-(CH2)4NH2아니오10.40[26]염기성아니오아니오-135
류신LLeu-CH2CH(CH3)2-아니오-아니오아니오지방족124
메티오닌MMet-CH2CH2SCH3-아니오-아니오아니오지방족124
아스파라긴NAsn-CH2CONH2아니오--아니오-96
피롤리신OPyl-(CH2)4NHCOC4H5NCH3아니오N.D.약염기성아니오아니오-
프롤린PPro-CH2CH2CH2--아니오-아니오-90
글루타민QGln-CH2CH2CONH2아니오--아니오아니오-114
아르기닌RArg-(CH2)3NH-C(NH)NH2아니오12.3[27]강염기성아니오아니오-148
세린SSer-CH2OH아니오---73
트레오닌TThr-CH(OH)CH3아니오--아니오-93
셀레노시스테인USec-CH2SeH아니오5.43[28]산성-
발린VVal-CH(CH3)2-아니오-아니오지방족105
트립토판WTrp-CH2C8H6N-아니오-아니오아니오방향족163
티로신YTyr-CH2-C6H4OH아니오9.84[26]약산성아니오아니오방향족141



위 표에서 pKa 값은 아스파르트산(Asp), 시스테인(Cys), 글루탐산(Glu), 히스티딘(His), 리신(Lys), 티로신(Tyr)의 경우 알라닌 펜타펩타이드의 중앙에 위치한 아미노산 잔기를 사용하여 결정되었다.[26] 아르기닌(Arg)의 pKa 값은 페이스(Pace) 등의 저자들의 논문(2009)에서 가져왔다.[27] 셀레노시스테인(Sec)의 pKa 값은 변(Byun)과 강(Kang)의 논문(2011)에서 가져왔다.[28] 피롤리신(Pyl)의 pKa 값은 아직 보고되지 않았다.

작은 펩타이드에 있는 아미노산 잔기의 pKa 값은 단백질 내부에 있을 때와 약간 다를 수 있다. 단백질 pKa 계산을 통해 이러한 상황에서 아미노산 잔기의 pKa 값 변화를 계산하기도 한다.

펩타이드 결합이 형성될 때 분자가 제거되므로, 단백질의 질량은 구성 아미노산들의 질량에서 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값과 같다.

3. 2. 1. 전하와 극성

단백질생성성 아미노산의 곁사슬은 극성을 띄거나 전하(산성, 염기성)를 띨 수 있다. 이는 단백질의 용해도, 3차 구조, 효소 활성 등에 영향을 미친다.

아미노산 곁사슬의 전하 및 극성
아미노산곁사슬 전하 (pH에 따라)극성비고
아스파르트산 (Asp)산성
글루탐산 (Glu)산성
히스티딘 (His)약염기성이미다졸 고리의 질소 원자가 양성자를 받아 양전하를 띨 수 있음
리신 (Lys)염기성
아르기닌 (Arg)강염기성
시스테인 (Cys)산성
티로신 (Tyr)약산성
세린 (Ser)-
트레오닌 (Thr)-
아스파라긴 (Asn)-
글루타민 (Gln)-
알라닌 (Ala)-
글리신 (Gly)-
발린 (Val)-
류신 (Leu)-
아이소류신 (Ile)-
메티오닌 (Met)-
프롤린 (Pro)-
페닐알라닌 (Phe)-
트립토판 (Trp)-
셀레노시스테인 (Sec)산성
피롤리신 (Pyl)약염기성



히스티딘이미다졸 고리는 생리적 pH 범위에서 양성자화되거나 탈양성자화될 수 있는 독특한 특성을 가지고 있다.[26] 이러한 특성 덕분에 히스티딘은 많은 효소의 활성 부위에서 중요한 역할을 하며, 단백질의 완충 능력에도 기여한다.

3. 2. 2. 소수성과 방향족성

단백질의 3차 구조 형성에 기여하는 소수성 아미노산과 방향족 아미노산의 특징은 다음과 같다.

아미노산한 글자 표기세 글자 표기곁사슬소수성방향족성/지방족성반 데르 발스 부피 (Å3)
알라닌AAla-CH3지방족67
페닐알라닌FPhe-CH2C6H5방향족성135
아이소류신IIle-CH(CH3)CH2CH3지방족성124
류신LLeu-CH2CH(CH3)2지방족성124
메티오닌MMet-CH2CH2SCH3지방족124
프롤린PPro-CH2CH2CH2--90
발린VVal-CH(CH3)2지방족성105
트립토판WTrp-CH2C8H6N방향족성163
티로신YTyr-CH2-C6H4OH방향족성141

3. 2. 3. 크기와 유연성

글리신은 곁사슬이 수소 원자 하나뿐인 가장 작은 아미노산으로, 다른 아미노산이 들어갈 수 없는 단백질의 위치에 들어갈 수 있다.[26] 반 데르 발스 부피는 48 Å3이다.

프롤린은 곁사슬이 아미노기와 고리 형태로 결합하여 펩타이드 결합에 회전 제약을 가하는 유일한 단백질생성성 아미노산이다.[26] 이러한 독특한 구조는 프롤린의 입체 형태에 영향을 미친다. 반 데르 발스 부피는 90 Å3이다.

3. 2. 4. 반응성

시스테인싸이올기(-SH)는 다른 분자와 반응하여 단백질의 구조 및 기능에 영향을 미친다. 특히 시스테인의 싸이올기는 산화되어 다른 시스테인 잔기와 이황화 결합(-S-S-)을 형성할 수 있는데, 이황화 결합은 단백질의 3차 구조를 안정화시키는 중요한 역할을 한다.[26]

메티오닌의 황 원자 또한 반응성이 있지만, 시스테인만큼 다양한 반응에 참여하지는 않는다.

4. 유전자 발현 및 생화학

단백질생성성 아미노산의 유전자 발현 및 생화학적 특징은 다음과 같다.

아미노산약자 (3글자)약자 (1글자)코돈고세균 단백질 내
(%)[30]
세균 단백질 내
(%)[30]
진핵생물 단백질 내
(%)[30]
사람 단백질 내
(%)[30]
사람에게 필수 아미노산[30]
알라닌AlaAGCU, GCC, GCA, GCG8.210.067.637.01아니오
시스테인CysCUGU, UGC0.980.941.762.3조건부 필수
아스파르트산AspDGAU, GAC6.215.595.44.73아니오
글루탐산GluEGAA, GAG7.696.156.427.09조건부 필수
페닐알라닌PheFUUU, UUC3.863.893.873.65
글리신GlyGGGU, GGC, GGA, GGG7.587.766.336.58조건부 필수
히스티딘HisHCAU, CAC1.772.062.442.63
아이소류신IleIAUU, AUC, AUA7.035.895.14.33
라이신LysKAAA, AAG5.274.685.645.72
류신LeuLUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9.3110.099.299.97
메티오닌MetMAUG2.352.382.252.13
아스파라긴AsnNAAU, AAC3.683.584.283.58아니오
파이롤라이신PylOUAG[29]0000아니오
프롤린ProPCCU, CCC, CCA, CCG4.264.615.416.31아니오
글루타민GlnQCAA, CAG2.383.584.214.77아니오
아르기닌ArgRCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5.515.885.715.64조건부 필수
세린SerSUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6.175.858.348.33아니오
트레오닌ThrTACU, ACC, ACA, ACG5.445.525.565.36
셀레노시스테인SecUUGA[29]000>0아니오
발린ValVGUU, GUC, GUA, GUG7.87.276.25.96
트립토판TrpWUGG1.031.271.241.22
티로신TyrYUAU, UAC3.352.942.872.66조건부 필수
종결 코돈--UAA, UAG, UGA-----



각 아미노산은 DNA 또는 mRNA의 염기 서열에 있는 특정 코돈에 의해 암호화된다. 아미노산은 생물 종에 따라 다른 빈도로 단백질 내에 존재하며, 사람의 경우 필수 아미노산과 조건부 필수 아미노산으로 구분된다.[30]

4. 1. 코돈 및 유전 암호

유전 암호는 DNARNA 염기 서열 정보를 단백질아미노산 서열 정보로 번역하는 규칙이다. 이 규칙에 따라 세 개의 염기가 한 조를 이루는 코돈이 특정 아미노산을 지정하거나, 번역 과정을 멈추는 종결 신호로 작용한다.

아미노산약자 (3글자)약자 (1글자)코돈
알라닌AlaAGCU, GCC, GCA, GCG
시스테인CysCUGU, UGC
아스파르트산AspDGAU, GAC
글루탐산GluEGAA, GAG
페닐알라닌PheFUUU, UUC
글리신GlyGGGU, GGC, GGA, GGG
히스티딘HisHCAU, CAC
아이소류신IleIAUU, AUC, AUA
라이신LysKAAA, AAG
류신LeuLUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
메티오닌MetMAUG
아스파라긴AsnNAAU, AAC
프롤린ProPCCU, CCC, CCA, CCG
글루타민GlnQCAA, CAG
아르기닌ArgRCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG
세린SerSUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
트레오닌ThrTACU, ACC, ACA, ACG
발린ValVGUU, GUC, GUA, GUG
트립토판TrpWUGG
티로신TyrYUAU, UAC
파이롤라이신PylOUAG[9]
셀레노시스테인SecUUGA[10]
종결 코돈--UAA, UAG, UGA



UAG는 일반적으로 종결 코돈 (앰버 종결 코돈)으로 작용하지만, PYLIS 요소가 존재하면 파이롤라이신을 암호화한다.[9] UGA는 보통 종결 코돈 (오팔 또는 옴버 종결 코돈)으로 작용하지만, SECIS 요소가 존재하면 셀레노시스테인을 암호화한다.[10]

4. 2. 필수 아미노산

필수 아미노산은 인체가 스스로 합성할 수 없어 반드시 음식을 통해 섭취해야 하는 아미노산이다. 필수 아미노산에는 페닐알라닌, 히스티딘, 아이소류신, 라이신, 류신, 메티오닌, 트레오닌, 발린, 트립토판이 있다.[20]

인간의 필수 아미노산[20]
아미노산1글자 표기3글자 표기인간 단백질 중 존재율(%)
페닐알라닌FPhe3.65
히스티딘HHis2.63
아이소류신IIle4.33
라이신KLys5.72
류신LLeu9.97
메티오닌MMet2.13
트레오닌TThr5.36
발린VVal5.96
트립토판WTrp1.22



시스테인, 글루탐산, 글리신, 아르기닌, 티로신은 준필수 아미노산으로 분류된다. 준필수 아미노산은 체내에서 합성될 수 있지만, 특정 상황에서는 합성량이 충분하지 않을 수 있어 외부로부터의 섭취가 필요할 수 있다.[20]

4. 3. 아미노산의 존재 비율

아미노산약자코돈고세균 단백질 내
(%)
세균 단백질 내
(%)
진핵생물 단백질 내
(%)
사람 단백질 내
(%)
알라닌AGCU, GCC, GCA, GCG8.210.067.637.01
시스테인CUGU, UGC0.980.941.762.3
아스파르트산DGAU, GAC6.215.595.44.73
글루탐산EGAA, GAG7.696.156.427.09
페닐알라닌FUUU, UUC3.863.893.873.65
글리신GGGU, GGC, GGA, GGG7.587.766.336.58
히스티딘HCAU, CAC1.772.062.442.63
아이소류신IAUU, AUC, AUA7.035.895.14.33
라이신KAAA, AAG5.274.685.645.72
류신LUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9.3110.099.299.97
메티오닌MAUG2.352.382.252.13
아스파라긴NAAU, AAC3.683.584.283.58
파이롤라이신OUAG[9]0000
프롤린PCCU, CCC, CCA, CCG4.264.615.416.31
글루타민QCAA, CAG2.383.584.214.77
아르기닌RCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5.515.885.715.64
세린SUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6.175.858.348.33
트레오닌TACU, ACC, ACA, ACG5.445.525.565.36
셀레노시스테인UUGA000>0
발린VGUU, GUC, GUA, GUG7.87.276.25.96
트립토판WUGG1.031.271.241.22
티로신YUAU, UAC3.352.942.872.66



다양한 생물 종에서 아미노산의 존재 비율은 단백질의 기능과 구조에 영향을 미치는 중요한 요소이다. 위 표는 고세균, 세균, 진핵생물, 그리고 사람의 단백질 내 아미노산 조성 비율(%)을 나타낸다.[10]

5. 질량분석법

펩타이드단백질의 질량분석법에서 잔기의 질량에 대한 지식은 유용하다. 펩타이드 또는 단백질의 질량은 잔기 질량의 합에 물의 질량(단일 동위원소 질량 = 18.01056 Da, 평균 질량 = 18.0153 Da)을 더한 값이다. 잔기 질량은 화학식과 원자량을 사용하여 계산한다.[31] 질량분석법에서 이온은 하나 이상의 양성자(단일 동위원소 질량 = 1.00728 Da)를 포함할 수도 있다.

아미노산한 문자 약어세 문자 약어화학식단일 동위원소 질량§ (Da)평균 질량 (Da)
알라닌AAlaC3H5NO71.0371171.0779
시스테인CCysC3H5NOS103.00919103.1429
아스파르트산DAspC4H5NO3115.02694115.0874
글루탐산EGluC5H7NO3129.04259129.1140
페닐알라닌FPheC9H9NO147.06841147.1739
글리신GGlyC2H3NO57.0214657.0513
히스티딘HHisC6H7N3O137.05891137.1393
아이소류신IIleC6H11NO113.08406113.1576
리신KLysC6H12N2O128.09496128.1723
류신LLeuC6H11NO113.08406113.1576
메티오닌MMetC5H9NOS131.04049131.1961
아스파라긴NAsnC4H6N2O2114.04293114.1026
피롤리신OPylC12H19N3O2237.14773237.2982
프롤린PProC5H7NO97.0527697.1152
글루타민QGlnC5H8N2O2128.05858128.1292
아르기닌RArgC6H12N4O156.10111156.1857
세린SSerC3H5NO287.0320387.0773
트레오닌TThrC4H7NO2101.04768101.1039
셀레노시스테인USecC3H5NOSe150.95364150.0489
발린VValC5H9NO99.0684199.1311
트립토판WTrpC11H10N2O186.07931186.2099
티로신YTyrC9H9NO2163.06333163.1733



§ 단일 동위원소 질량

6. 세포의 화학량론 및 대사 비용

다음 표는 대장균 세포에서 발견되는 아미노산의 풍부도와 아미노산 합성에 필요한 대사 비용(ATP)을 나타낸다. 음수 값은 해당 대사 과정이 에너지적으로 유리하여 세포의 ATP를 소모하지 않는다는 것을 의미한다.[32] 풍부도는 세포 내에서 자유롭게 존재하는 형태와 중합된 형태(단백질)의 아미노산을 모두 포함한다.

아미노산한 문자 약어세 문자 약어풍부도
(대장균 세포당 분자수 (×108))
합성 시 ATP 비용
호기성
조건
혐기성
조건
알라닌AAla2.9-11
시스테인CCys0.521115
아스파르트산DAsp1.402
글루탐산EGlu1.5-7-1
페닐알라닌FPhe1.1-62
글리신GGly3.5-22
히스티딘HHis0.5417
아이소류신IIle1.7711
리신KLys2.059
류신LLeu2.6-91
메티오닌MMet0.882123
아스파라긴NAsn1.435
피롤리신OPyl---
프롤린PPro1.3-24
글루타민QGln1.5-60
아르기닌RArg1.7513
세린SSer1.2-22
트레오닌TThr1.568
셀레노시스테인USec---
발린VVal2.4-22
트립토판WTrp0.33-77
티로신YTyr0.79-82


7. 이화작용

아미노산의 이화작용


아미노산은 주요 생성물의 특성에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.[33]

8. 비고

아미노산약어비고
알라닌A, Ala매우 풍부하고 다재다능하며, 글리신보다 더 뻣뻣하지만 단백질의 입체형태에 작은 입체적 한계만 줄 정도로 작다. 상당히 중립적으로 행동하며 단백질 외부의 친수성 영역과 내부의 소수성 영역 모두에 위치할 수 있다.
아스파라긴 또는 아스파르트산B, Asx두 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.
시스테인C, Cys 원자는 중금속 이온에 쉽게 결합한다. 산화되는 조건에서 두 개의 시스테인이 이황화 결합으로 결합하여 시스틴을 형성할 수 있다. 시스틴이 단백질의 일부인 경우(예: 인슐린) 3차 구조가 안정화되어 단백질이 변성에 더 잘 견디게 된다.
아스파르트산D, Asp글루탐산과 유사하게 행동하며 강한 음전하를 갖는 친수성 산성기를 운반한다. 일반적으로 단백질의 외부 표면에 위치하여 단백질을 수용성으로 만든다.
글루탐산E, Glu아스파르트산과 유사하게 행동하며 더 길고 약간 더 유연한 곁사슬을 가지고 있다.
페닐알라닌F, Phe사람에게 필수적이다. 곁사슬에 크고 단단한 방향족 작용기를 포함하고 있다. 아이소류신, 류신, 발린과 마찬가지로 소수성이며 접힌 단백질에서 분자의 내부를 향하는 경향이 있다. 티로신으로 전환될 수 있다.
글리신G, Glyα-탄소에 있는 두 개의 수소 원자 때문에 광학적으로 활성이 아니다. 가장 작은 아미노산으로 쉽게 회전하며 단백질 사슬에 유연성을 부여한다. 콜라겐의 삼중 나선과 같은 가장 좁은 공간에 들어갈 수 있다.
히스티딘H, His사람에게 필수적이다. 약간 산성인 조건에서도 질소의 양성자화가 일어나 히스티딘과 폴리펩타이드의 특성이 전체적으로 변한다.
아이소류신I, Ile사람에게 필수적이다. 류신, 발린과 마찬가지로 큰 지방족 소수성 곁사슬을 가지고 있다. 이들 분자는 단단하고, 이들 사슬은 단백질 분자 내부에 위치하는 경향이 있기 때문에 이들 상호간의 소수성 상호작용은 단백질의 올바른 접힘에 중요하다.
류신 또는 아이소류신J, Xle아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.
리신K, Lys사람에게 필수적이며 아르기닌과 유사하게 행동한다. 양전하를 띤 길고 유연한 곁사슬을 가지고 있다.
류신L, Leu사람에게 필수적이며 아이소류신발린과 유사하게 행동한다.
메티오닌M, Met사람에게 필수적이다. 단백질에 통합되는 첫 번째 아미노산이며, 번역 후에 제거되기도 한다. 시스테인과 마찬가지로 황을 포함하고 있지만 수소 대신에 메틸기가 있다.
아스파라긴N, Asn카복실기를 가지고 있는 아스파르트산과 유사하며, 아마이드기를 가지고 있다.
피롤리신O, Pyl리신과 유사하지만 피롤린 고리가 붙어 있다.
프롤린P, ProN-말단의 아미노기에 특이한 고리를 포함하고 있으며 CO-NH 아마이드 서열을 고정된 입체형태로 만든다. α 나선 또는 β 시트와 같은 단백질 접힘 구조를 파괴할 수 있다.
글루타민Q, Gln카복실기를 가지고 있는 글루탐산과 유사하며, 아마이드기를 가지고 있다. 암모니아를 저장하는 데 사용되고, 몸에서 가장 풍부한 아미노산이다.
아르기닌R, Arg기능적으로 리신과 유사하다.
세린S, Ser트레오닌과 마찬가지로 하이드록실기로 끝나는 짧은 곁사슬을 가지고 있다. 세린과 트레오닌의 수소는 제거하기 쉽기 때문에 효소에서 수소 공여체로 작용한다.
트레오닌T, Thr사람에게 필수적이며 세린과 유사하게 행동한다.
셀레노시스테인U, Sec 원자가 셀레늄으로 치환된 시스테인의 셀레늄 유사체이다.
발린V, Val사람에게 필수적이며 아이소류신류신과 유사하게 행동한다.
트립토판W, Trp사람에게 필수적이며 페닐알라닌티로신과 유사하게 행동한다. 세로토닌의 전구체이며 자연적으로 형광성이다.
알려지지 않은 아미노산X, Xaa아미노산이 알려지지 않았거나 중요하지 않은 경우의 자리 표시자.
티로신Y, Tyr페닐알라닌(티로신의 전구체) 및 트립토판과 유사하게 행동하며, 멜라닌, 에피네프린, 갑상샘 호르몬의 전구체이다.
글루탐산 또는 글루타민Z, Glx아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.


참조

[1] 논문 Natural expansion of the genetic code 2007-01
[2] 논문 Dual functions of codons in the genetic code 2010-08
[3] 논문 Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations http://jn.nutrition.[...] 1994-08
[4] 논문 A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality 2011-08
[5] 논문 Selective incorporation of proteinaceous over nonproteinaceous cationic amino acids in model prebiotic oligomerization reactions 2019-08-13
[6] 논문 pK values of the ionizable groups of proteins 2006-05
[7] 논문 Protein ionizable groups: pK values and their contribution to protein stability and solubility 2009-05
[8] 논문 Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue 2011-05
[9] 논문 Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea 2010-08
[10] 논문 Proteome-pI: proteome isoelectric point database 2017-01
[11] 웹사이트 Atomic Weights and Isotopic Compositions for All Elements http://physics.nist.[...] NIST 2016-12-12
[12] 서적 Physical biology of the cell Garland Science
[13] 서적 Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews) Lippincott Williams & Wilkins
[14] 논문 Natural expansion of the genetic code http://www.nature.co[...]
[15] 논문 On origin of genetic code and tRNA before translation https://www.ncbi.nlm[...] 2011-02-22
[16] 논문 RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code https://www.ncbi.nlm[...] 2009-11
[17] 논문 Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids https://www.ncbi.nlm[...] 1981
[18] 논문 The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine https://www.ncbi.nlm[...] 1977-06
[19] 논문 Nonribosomal peptides: from genes to products https://www.ncbi.nlm[...] 2003-06
[20] 논문 Proteome-pI: proteome isoelectric point database https://www.ncbi.nlm[...] 2017-01-04
[21] 논문 Natural expansion of the genetic code 2007-01
[22] 논문 Dual functions of codons in the genetic code 2010-08
[23] 논문 Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations http://jn.nutrition.[...] 1994-08
[24] 논문 A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality 2011-08
[25] 논문 Selective incorporation of proteinaceous over nonproteinaceous cationic amino acids in model prebiotic oligomerization reactions 2019-08-13
[26] 논문 pK values of the ionizable groups of proteins 2006-05
[27] 논문 Protein ionizable groups: pK values and their contribution to protein stability and solubility 2009-05
[28] 논문 Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue 2011-05
[29] 논문 Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea 2010-08
[30] 논문 Proteome-pI: proteome isoelectric point database 2017-01
[31] 웹인용 Atomic Weights and Isotopic Compositions for All Elements http://physics.nist.[...] NIST 2016-12-12
[32] 서적 Physical biology of the cell Garland Science
[33] 서적 Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews) Lippincott Williams & Wilkins



본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.

문의하기 : help@durumis.com