단백질 아세틸화
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1. 개요
단백질 아세틸화는 단백질의 번역 후 변형으로, N-말단 아세틸화와 라이신 아세틸화가 주요 유형이다. N-말단 아세틸화는 진핵생물에서 흔하며, N-말단 아세틸기전이효소(NATs)에 의해 촉매된다. NATs는 여러 종류가 있으며, 각기 다른 아미노산 서열에 특이적으로 작용한다. 라이신 아세틸화는 라이신 잔기에 아세틸 그룹이 첨가되는 반응으로, 히스톤 및 비히스톤 단백질에서 발생하며 유전자 조절, 세포 신호 전달 등에 관여한다. p53, 튜불린, STAT3 등 다양한 단백질의 아세틸화는 세포 기능 조절에 중요한 역할을 하며, 암 발생과도 관련이 있다.
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| 단백질 아세틸화 | |
|---|---|
| 일반 정보 | |
 | |
| 다른 이름 | 아세틸화 아세틸기 첨가 |
| 상세 정보 | |
| 설명 | 단백질, 특히 히스톤의 라이신 잔기에 아세틸기를 첨가하는 화학적 변형 |
| 기능 | 유전자 발현, DNA 복구, 단백질-단백질 상호작용, 세포 내 위치 등 다양한 세포 과정 조절 |
| 효소 | 아세틸기를 첨가하는 효소: 히스톤 아세틸트랜스퍼레이스 (HAT) 아세틸기를 제거하는 효소: 히스톤 디아세틸레이스 (HDAC) |
| 역할 | 대사 효소의 활성 및 기능 조절. 유전자 발현 및 세포 신호 전달에 중요한 역할 수행 |
2. N-말단 아세틸화 (N-Terminal Acetylation)
N-말단 아세틸화는 진핵생물에서 가장 흔한 단백질 번역 후 변형 중 하나이며, 단백질의 합성, 안정성, 위치 결정 등 다양한 조절 및 기능에 매우 중요하다. 인간 단백질의 약 85%와 효모의 68%가 Nα-말단에서 아세틸화되며,[6] 원핵생물과 고세균의 여러 단백질도 N-말단 아세틸화에 의해 변형된다.
N-말단 아세틸화는 N-말단 아세틸기전이효소(NATs)에 의해 촉매된다. NAT는 아세틸-조효소 A(Ac-CoA)에서 단백질의 첫 번째 아미노산 잔기의 α-아미노기로 아세틸기를 전달한다. 서로 다른 NAT는 새로 합성된 단백질 N-말단의 아세틸화를 담당하며, 지금까지 비가역적인 반응으로 밝혀졌다.[7]
2. 1. N-말단 아세틸기전이효소 (N-Terminal Acetyltransferases, NATs)
N-말단 아세틸화는 진핵생물에서 가장 흔한 번역 후 공유 결합 단백질 변형 중 하나이며, 다양한 단백질의 조절 및 기능에 매우 중요하다. N-말단 아세틸화는 단백질의 합성, 안정성 및 위치 결정에 중요한 역할을 한다. 모든 인간 단백질의 약 85%와 효모의 68%가 Nα-말단에서 아세틸화된다.[6] 원핵생물과 고세균의 여러 단백질도 N-말단 아세틸화에 의해 변형된다.N-말단 아세틸화는 일련의 효소 복합체인 N-말단 아세틸기전이효소(NATs)에 의해 촉매된다. NAT는 아세틸-조효소 A(Ac-CoA)에서 단백질의 첫 번째 아미노산 잔기의 α-아미노기로 아세틸기를 전달한다. 서로 다른 NAT는 새로 합성된 단백질 N-말단의 아세틸화를 담당하며, 아세틸화는 지금까지 비가역적인 것으로 밝혀졌다.[7]
현재까지 인간에게서 7가지의 서로 다른 NAT, 즉 NatA, NatB, NatC, NatD, NatE, NatF 및 NatH가 발견되었다. 이러한 서로 다른 효소 복합체 각각은 서로 다른 아미노산 또는 아미노산 서열에 특이적이다. 각 NAT의 구성 및 기질 특이성은 아래 표에 나타나 있다.
| NAT | 서브유닛 (촉매 서브유닛은 굵게 표시) | 기질 |
|---|---|---|
| NatA | Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) | Ser-, Ala-, Gly-, Thr-, Val-, Cys- N-말단 |
| NatB | Naa20 (Nat3) Naa25 (Mdm20) | Met-Glu-, Met-Asp-, Met-Asn-, Met-Gln- N-말단 |
| NatC | Naa30 (Mak3) Naa35 (Mak10) Naa38 (Mak31) | Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-말단 |
| NatD | Naa40 (Nat4) | Ser-Gly-Gly-, Ser-Gly-Arg- N-말단 |
| NatE | Naa50 (Nat5) Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) | Met-Ala-, Met-Lys-, Met-Met- N-말단 |
| NatF | Naa60 | Met-Lys-, Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-말단 |
| NatH | Naa80 | Actin- N-말단 |
2. 1. 1. NatA
NatA는 촉매 서브유닛 Naa10과 보조 서브유닛 Naa15로 구성된다. NatA 서브유닛은 하등 진핵생물보다 고등 진핵생물에서 더 복잡하다. 포유류 특이적 유전자 ''NAA11''과 ''NAA16''은 ''NAA10''과 ''NAA15'' 유전자 외에도 기능적인 유전자 산물을 생성하여 다양한 활성 NatA 복합체를 형성한다. 이 네 가지 단백질에 의해 네 가지 가능한 hNatA 촉매-보조 이량체가 형성되지만, Naa10/Naa15가 가장 풍부한 NatA이다.[9]
NatA는 개시 메티오닌이 메티오닌 아미노펩티다제에 의해 제거된 후 Ser, Ala-, Gly-, Thr-, Val- 및 Cys N-말단을 아세틸화한다. 이러한 아미노산은 진핵생물의 단백질 N-말단에서 더 자주 발현되므로 NatA는 잠재적 기질의 전체 수에 해당하는 주요 NAT이다.[10]
NatA에 의한 N-말단 아세틸화에는 여러 가지 상호작용 파트너가 관여한다. 헌팅틴 상호작용 단백질 K(HYPK)는 리보솜에서 hNatA와 상호 작용하여 NatA 기질의 하위 집합의 N-말단 아세틸화에 영향을 미친다. HYPK가 고갈되면 서브유닛 hNaa10 및 hNaa15는 헌팅틴의 응집 경향을 증가시킨다. 저산소 유도 인자(HIF)-1α도 hNaa10과 상호 작용하여 hNaa10 매개 β-카테닌 전사 활성화를 억제하는 것으로 밝혀졌다.[11]
2. 1. 2. NatB
NatB 복합체는 효모와 인간 모두에서 발견되는 촉매 서브유닛 Naa20p와 보조 서브유닛 Naa25p로 구성된다. 효모에서 모든 NatB 서브유닛은 리보솜과 연관되어 있지만, 인간에서는 NatB 서브유닛이 리보솜과 연관된 형태와 비리보솜 형태 모두에서 발견된다. NatB는 메티오닌-글루탐산-, 메티오닌-아스파르트산-, 메티오닌-아스파라긴- 또는 메티오닌-글루타민- N 말단으로 시작하는 기질의 N-말단 메티오닌을 아세틸화한다.2. 1. 3. NatC
NatC 복합체는 촉매 서브유닛 Naa30p와 보조 서브유닛 Naa35p 및 Naa38p로 구성된다. 세 서브유닛 모두 효모의 리보솜에서 발견되지만, Nat2와 같은 비리보솜 NAT 형태에서도 발견된다. NatC 복합체는 Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp- 또는 Met-Phe N-말단과 같이 기질의 N-말단 메티오닌을 아세틸화한다.2. 1. 4. NatD
NatD는 촉매 단위인 Naa40p만으로 구성되어 있으며, 다른 N-말단 아세틸전이효소(NAT)와는 개념적으로 다르다. 처음에는 효모와 인간에서 H2A와 H4 두 가지 기질만이 확인되었다.[12] Naa40p의 기질 특이성은 다른 NAT의 기질 특이성보다 훨씬 큰, 첫 30-50개의 잔기에 있다.[12] NatD에 의한 히스톤의 아세틸화는 부분적으로 리보솜과 관련이 있으며, 아미노산 기질은 바로 N-말단 잔기인데, 이는 리신 N-아세틸전이효소(KATs)와 다르다.[12]2. 1. 5. NatE
NatE 복합체는 Naa50p 소단위체와 두 개의 NatA 소단위체인 Naa10p, Naa15p로 구성된다. Naa50p 기질의 N 말단은 Naa10p의 NatA 활성에 의해 아세틸화된 것과 다르다.[13] 식물의 NAA50은 성장, 발달, 스트레스 반응을 제어하는 데 필수적이며, NAA50 기능은 인간과 식물 사이에서 매우 잘 보존되어 있다.[14][15][16][17]2. 1. 6. NatF
NatF는 Naa60 효소로 구성된 N-말단 아세틸화 효소(NAT)이다. 처음에는 효모에서 발견되지 않아 NatF가 고등 진핵생물에서만 발견되는 것으로 생각되었다.[18] 그러나 이후 Naa60이 진핵생물 도메인 전반에 걸쳐 존재하며, 곰팡이 계통에서 이차적으로 소실되었다는 사실이 밝혀졌다.[19] 효모에 비해 NatF는 인간에서 N-말단 아세틸화의 더 높은 수준에 기여한다. NatF 복합체는 기질의 N-말단 Met-Lys-, Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp- 및 Met-Phe N 말단을 아세틸화하며, 이는 NatC 및 NatE와 부분적으로 겹친다.[6] NatF는 세포 소기관에 국한되어 있으며 막 횡단 단백질의 세포질 N-말단을 아세틸화하는 것으로 나타났다.[20] Naa60의 세포 소기관 국한은 고유한 C-말단에 의해 매개되며, 이는 막과 주변적으로 결합하고 PI(4)P와의 상호 작용을 매개하는 두 개의 알파 나선으로 구성된다.[21]2. 1. 7. NAA80/NatH
NAA80/NatH는 액틴의 N-말단을 특이적으로 아세틸화하는 N-말단 아세틸전이효소이다.[22]2. 2. N-말단 아세틸화의 기능
N-말단 아세틸화는 단백질의 합성, 안정성 및 위치 결정에 중요한 역할을 한다.[6]N-말단 아세틸화는 단백질 안정성에 영향을 줄 수 있지만, 그 결과와 메커니즘은 명확하지 않다.[23] Nα-아세틸화된 N-말단이 N-말단 유비퀴틴화와 그에 따른 단백질 분해를 막는 것으로 여겨져, N-말단 아세틸화가 단백질 분해를 막는 것으로 생각되었다.[24] 그러나 여러 연구에 따르면 N-말단 아세틸화된 단백질은 비차단 N-말단을 가진 단백질과 유사한 분해 속도를 보인다.[25]
N-말단 아세틸화는 단백질의 위치를 결정할 수 있다. Arl3p는 막 수송 조직에 중요한 'Arf-like'(Arl) GTPase 중 하나이다.[26] 이 단백질은 골지체 막에 위치하는 단백질 Sys1p와의 상호 작용을 통해 골지체 막으로 표적화되기 위해 Nα-아세틸기를 필요로 한다. Arl3p의 N-말단에서 페닐알라닌 또는 티로신이 알라닌으로 대체되면 더 이상 골지체 막으로 위치하지 못하는데, 이는 Arl3p가 적절한 위치 지정을 위해 아세틸화될 수 있는 자연 N-말단 잔기를 필요로 함을 나타낸다.[27]
단백질 N-말단 아세틸화는 세포 주기 조절 및 세포 사멸과 관련이 있다. NatA 또는 NatC 복합체의 녹다운은 p53 의존적 세포 사멸 유도를 초래하며, 이는 단백질 N-말단 아세틸화 감소로 인해 항-세포 자멸사 단백질의 기능이 저하되거나 더 이상 기능하지 못하게 되었음을 나타낼 수 있다.[28] 반면, NatA에 의해 아세틸화되는 카스파제-2는 어댑터 단백질 RAIDD(RIP associated Ich-1/Ced-3 homologous protein with a death domain)와 상호 작용할 수 있다. 이는 카스파제-2를 활성화하고 세포 사멸을 유도할 수 있다.[29]
리보솜 단백질은 단백질 생합성에 중요한 역할을 하며, N-말단 아세틸화될 수도 있다. 리보솜 단백질의 N-말단 아세틸화는 단백질 생합성에 영향을 미칠 수 있다. NatA 및 NatB 결손 균주에서 단백질 생합성 속도가 각각 27% 및 23% 감소하는 것이 관찰되었다. NatA 결손 균주에서는 번역 충실도가 감소하는 것이 관찰되었고, NatB 결손 균주에서는 리보솜의 결함이 발견되었다.[30]
2. 3. N-말단 아세틸화와 암
NAT는 암에서 종양 단백질 또는 종양 억제제로 작용할 수 있으며, 암 종류에 따라 발현 패턴이 다르게 나타난다. hNaa10의 과발현은 방광암, 유방암, 자궁경부암에서 나타나지만,[31] 일부 암에서는 발현 감소가 불량한 예후, 큰 종양 및 더 많은 림프절 전이와 관련이 있다.'''다양한 암 조직에서 NatA 서브유닛 발현 개요'''[32]
| Nat 서브유닛 | 암 조직 | 발현 패턴 |
|---|---|---|
| hNaa10 | 폐암, 유방암, 대장암, 간세포암 | 종양에서 높음 |
| hNaa10 | 폐암, 유방암, 췌장암, 난소암 | 종양에서 이형 접합성 소실 |
| hNaa10 | 유방암, 위암, 폐암 | 원발 종양에서 높음, 림프절 전이에서는 낮음 |
| hNaa10 | 비소세포 폐암 | 종양에서 낮음 |
| hNaa15 | 유두 갑상선암, 위암 | 종양에서 높음 |
| hNaa15 | 신경모세포종 | 진행성 종양에서 높음 |
| hNaa11 | 간세포암 | 종양에서 이형 접합성 소실 |
3. 라이신 아세틸화 (Lysine Acetylation)
단백질은 일반적으로 라이신 잔기에서 아세틸화되며, 이 반응은 아세틸-조효소 A를 아세틸기 공여체로 사용한다.
3. 1. 히스톤 아세틸화와 탈아세틸화
히스톤 아세틸화와 탈아세틸화에서 히스톤 단백질은 유전자 조절의 일환으로 N-말단 꼬리의 라이신 잔기에 아세틸화 및 탈아세틸화된다. 이러한 반응은 보통 ''히스톤 아세틸기전이효소''(HAT) 또는 ''히스톤 탈아세틸화효소''(HDAC) 활성을 가진 효소에 의해 촉매되지만, HAT 및 HDAC는 비히스톤 단백질의 아세틸화 상태도 조절할 수 있다.[33]
키나아제와 인산가수분해효소의 작용에 의한 인산화 및 탈인산화와 같이, 전사 인자, 이펙터 단백질, 분자 샤페론, 세포골격 단백질의 아세틸화 및 탈아세틸화는 중요한 번역 후 조절 메커니즘이다.[34] 단백질의 아세틸화 상태는 그 활성을 조절할 수 있을 뿐만 아니라, 이 번역 후 변형은 인산화, 메틸화, 유비퀴틴화 등과 상호작용하여 세포 신호 전달을 동적으로 제어할 수 있다는 제안이 있다.[35] 튜불린 단백질의 조절은 생쥐 뉴런과 아교 세포에서 이러한 예이다.[36][37] ''튜불린 아세틸기전이효소''는 축사에 위치하며 조립된 미세 소관에서 α-튜불린 소단위를 아세틸화한다. 일단 분해되면 이 아세틸화는 세포질에서 다른 특정 탈아세틸화효소에 의해 제거된다. 따라서 반감기가 긴 축사 미세 소관은 "서명 아세틸화"를 가지며, 반감기가 짧은 세포질 미세 소관에는 존재하지 않는다.
후성 유전학 분야에서 히스톤 아세틸화 (및 탈아세틸화)는 유전자 전사의 조절에서 중요한 메커니즘으로 나타났다. 그러나 히스톤은 번역 후 아세틸화에 의해 조절되는 유일한 단백질이 아니다.
3. 2. 비히스톤 단백질의 아세틸화
단백질 아세틸화는 전사 인자, 이펙터 단백질, 분자 샤페론, 세포골격 단백질 등 다양한 단백질의 활성을 조절하는 중요한 번역 후 조절 메커니즘이다.[34] 이는 키나아제와 인산가수분해효소에 의한 인산화 및 탈인산화와 유사하게 작용한다. 단백질 아세틸화는 단백질 활성 조절 외에도 인산화, 메틸화, 유비퀴틴화 등 다른 번역 후 변형과 상호작용하여 세포 신호 전달을 동적으로 제어한다.[35]
일례로, 튜불린 단백질은 생쥐 뉴런과 아교 세포에서 아세틸화 조절을 받는다.[36][37] 튜불린 아세틸기전이효소는 축삭에 위치하며 조립된 미세 소관에서 α-튜불린 소단위를 아세틸화한다. 일단 분해되면 이 아세틸화는 세포질에서 다른 특정 탈아세틸화효소에 의해 제거된다. 따라서 반감기가 긴 축삭 미세 소관은 "서명 아세틸화"를 가지는 반면, 반감기가 짧은 세포질 미세 소관에는 존재하지 않는다.
3. 2. 1. p53
p53 단백질은 세포 내 신호 전달에 중요한 역할을 하는 종양 억제 유전자로, 돌연변이를 방지하여 유전체의 안정성을 유지하는 데 기여한다. "유전체의 수호자"라고도 불린다. 세포 주기를 조절하고, 세포 주기의 조절자인 p21을 활성화시켜 세포 성장을 억제하며, 심각한 DNA 손상 시에는 프로그래밍된 세포 사멸을 개시한다. p53의 기능은 온코단백질 Mdm2에 의해 음성 조절을 받는데, Mdm2는 p53과 복합체를 형성하여 p53 반응 유전자에 결합하는 것을 방해한다.[38][39]
p53의 아세틸화는 p53 활성화에 필수적이다. 세포가 스트레스를 받으면 p53의 아세틸화 수준이 현저하게 증가한다. DNA 결합 도메인(K164 및 K120)과 C 말단에서 아세틸화 부위가 관찰되었다.[40] 아세틸화 부위는 상당한 중복성을 나타내는데, 아세틸화 부위가 아르기닌으로의 돌연변이에 의해 비활성화되더라도 p21의 발현은 여전히 관찰된다. 그러나 여러 아세틸화 부위가 차단되면 p21의 발현과 p53에 의한 세포 성장의 억제가 완전히 사라진다. p53의 아세틸화는 DNA에서 억제 인자인 Mdm2와의 결합을 방지하며,[41] 전사 독립적인 세포 사멸 유도 기능에도 매우 중요하다.[42] C-말단의 아세틸화 부위는 분자 역학 시뮬레이션과 원형 이색성 분광법에 의해 조사되었으며, 아세틸화가 C-말단의 구조적 앙상블을 변화시킨다는 것이 제시되었다.[43]
p53의 주요 기능이 종양 억제 유전자이기 때문에 p53 활성화는 암 치료를 위한 매력적인 전략이다. 누틀린-3(Nutlin-3)[44]는 p53과 Mdm2의 상호 작용을 표적으로 하여 p53이 비활성화되는 것을 막도록 설계된 작은 분자이다.[45] 누틀린-3a 치료를 받은 암세포에서 p53 C-말단의 라이신 382의 아세틸화가 관찰되었다는 보고도 있다.[46][47]
3. 2. 2. 튜불린 (Tubulin)
미세소관은 α/β-튜불린 이량체로부터 역동적으로 조립된 길고 속이 빈 원통 구조를 가진다. 이들은 세포의 구조를 유지할 뿐만 아니라 소기관의 이동과 같은 세포 과정에도 필수적인 역할을 한다.[48] 또한, 미세소관은 진핵생물 세포에서 세포 분열 시 염색체를 수송하기 위한 분열 방추체를 형성한다.[49][50]
α-튜불린의 K40 잔기는 아세틸화되며, 이는 인간에서 α-튜불린 아세틸전달효소(α-TAT)에 의해 촉매된다. α-튜불린의 K40 아세틸화는 안정적인 미세소관의 특징이다. α-TAT1의 활성 부위 잔기인 D157과 C120은 α-튜불린과 상보적인 모양 때문에 촉매 작용을 담당한다. 또한 β4-β5 헤어핀, C-말단 루프, α1-α2 루프 영역과 같은 몇 가지 독특한 구조적 특징은 특정 α-튜불린 분자 인식에 중요하다.[51] 아세틸화의 역반응은 히스톤 탈아세틸화 효소 6에 의해 촉매된다.[52]
미세소관은 특히 세포 주기의 G2/M기에서 세포 분열에 중요한 역할을 하기 때문에, 암 치료제로 임상에서 성공적으로 사용되어 온 저분자 억제제를 사용하여 미세소관 기능을 방해하려는 시도가 이루어졌다.[53] 예를 들어, 빈카 알칼로이드와 탁산은 선택적으로 미세소관에 결합하여 억제함으로써 세포 주기 정지를 유도한다.[54] α-튜불린 아세틸기 전이 효소(α-TAT)의 아세틸화에 대한 결정 구조의 식별은 튜불린의 안정성 또는 탈중합을 조절할 수 있는 저분자 발견에 대한 실마리를 제공한다. 즉, α-TAT을 표적으로 함으로써 튜불린의 아세틸화를 방지하고 튜불린의 불안정화를 초래할 수 있으며, 이는 튜불린 불안정화 제제와 유사한 메커니즘이다.[51]
튜불린 단백질의 조절은 생쥐 뉴런과 아교 세포에서 확인되었다.[36][37] 튜불린 아세틸기전이효소는 축삭에 위치하며 조립된 미세 소관에서 α-튜불린 소단위를 아세틸화한다. 일단 분해되면 이 아세틸화는 세포질에서 다른 특정 탈아세틸화효소에 의해 제거된다. 따라서 반감기가 긴 축삭 미세 소관은 "서명 아세틸화"를 가지며, 반감기가 짧은 세포질 미세 소관에는 존재하지 않는다.
3. 2. 3. STAT3
신호 전달 및 전사 활성인자 3(STAT3)은 키나아제의 일종인 야누스 계열 티로신 키나아제와 같은 수용체 관련 키나아제에 의해 인산화되어 핵으로 이동하는 전사 인자이다. STAT3은 성장 인자와 사이토카인에 반응하여 여러 유전자를 조절하며 세포 성장에 중요한 역할을 한다. 따라서, STAT3은 다양한 세포 성장 관련 경로에서 종양 형성을 촉진한다. 반면에, 종양 억제에도 역할을 한다.[55]
STAT3의 Lys685 아세틸화는 STAT3 동종이량체화에 중요한데, 이는 암유전자의 DNA 결합 및 전사 활성화에 필수적이다. STAT3의 아세틸화는 히스톤 아세틸전이효소의 일종인 p300에 의해 촉매되며, 1형 히스톤 탈아세틸화효소에 의해 역전된다. STAT3의 라이신 아세틸화는 암세포에서도 증가한다.[56]
STAT3의 아세틸화는 발암성 활성에 중요하며, 암세포에서 아세틸화된 STAT3의 수치가 높다는 사실을 고려할 때, 아세틸화된 STAT3를 표적으로 하는 것이 화학적 예방 및 화학 요법에 유망한 전략임을 시사한다. 이 전략은 암세포주에서 STAT3의 아세틸화 억제제인 레스베라트롤을 처리하여 비정상적인 CpG 섬 메틸화를 되돌리는 것으로 뒷받침된다.[57]
참조
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Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions
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Protein Acetylation: Much More than Histone Acetylation
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NatF contributes to an evolutionary shift in protein N-terminal acetylation and is important for normal chromosome segregation
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Protein N-terminal acetyltransferases: when the start matters
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Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans
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The chaperone-like protein HYPK acts together with NatA in cotranslational N-terminal acetylation and prevention of Huntingtin aggregation
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The human N-alpha-acetyltransferase 40 (hNaa40p/hNatD) is conserved from yeast and N-terminally acetylates histones H2A and H4
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The yeast N(alpha)-acetyltransferase NatA is quantitatively anchored to the ribosome and interacts with nascent polypeptides
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The Meaning of an End: N-Terminal Acetyltransferase NAA50 Controls Plant Growth and Stress Responses
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The N-Terminal Acetyltransferase Naa50 Regulates Arabidopsis Growth and Osmotic Stress Response
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N-terminal acetylation of cellular proteins creates specific degradation signals
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Knockdown of human N alpha-terminal acetyltransferase complex C leads to p53-dependent apoptosis and aberrant human Arl8b localization
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