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결합 부위

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목차

1. 개요

결합 부위는 단백질에서 리간드가 결합하여 단백질의 형태와 기능을 변화시키는 부분이다. 이러한 결합은 신호 전달 경로, 효소 촉매 작용, 항상성 조절 등 다양한 생체 과정에 관여하며, 신경전달물질, 독소, 호르몬 등이 리간드로 작용한다. 결합 부위는 활성 부위, 알로스테릭 부위, 단일 사슬 및 다중 사슬 부위 등으로 분류되며, 억제제는 결합 부위에 결합하여 효소의 활성을 감소시킬 수 있다. 결합 곡선을 통해 리간드와 단백질의 결합 정도를 파악하며, 신약 개발, 질병 기전 연구, 그리고 결합 부위 예측에 활용된다.

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결합 부위
일반 정보
정의생물학적 시스템에서 분자 간의 특정한 상호작용이 일어나는 영역
관련 용어리간드
단백질-단백질 상호작용
생체 분자
세부 정보
기능특정 분자와 결합하여 생화학적 반응이나 생물학적 기능을 조절
특징특이적 결합
가역적 또는 비가역적 결합 가능
관련 연구단백질-단백질 상호작용 예측
새로운 모티프 발견
국소 결합 부위 표면 유사성 분석
결합 유형
결합 방식공유 결합 (가역적 공유 화학 활용)
비공유 상호작용 (예: 수소 결합, 소수성 상호 작용)
예측 방법
활용 기술3D U-Net (단백질 구조의 결합 부위 예측)

2. 기능

단백질 상의 결합 부위에 리간드가 결합하면 단백질의 형태 변화를 유발하여 세포 기능을 변경할 수 있다. 따라서 단백질의 결합 부위는 신호 전달 경로의 중요한 부분이다.[101] 리간드에는 신경전달물질, 독소, 뉴로펩타이드, 스테로이드 호르몬 등이 있다.[102] 결합 부위는 효소 촉매 작용, 분자 경로 신호 전달, 항상성 조절, 생리 기능 등 많은 상황에서 기능 변화를 일으킨다. 결합 부위의 전하, 입체 형태, 기하 구조는 특이성이 높은 리간드만 선택적으로 결합하게 하여, 단백질이 담당하는 특정 세포 간 상호작용을 활성화한다.[103][104]

2. 1. 촉매 작용

효소는 기질 및 생성물보다 전이 상태에 더 강력하게 결합함으로써 촉매 작용을 일으킨다. 촉매 결합 부위에서, 다수의 상이한 상호 작용이 기질에 작용할 수 있다. 여기에는 전기 촉매, 산 및 염기 촉매, 공유 촉매, 금속 이온 촉매가 포함된다.[105] 이러한 상호 작용은 유리한 상호 작용을 제공하여 고 에너지 분자를 안정화시킴으로써 화학 반응의 활성화 에너지를 감소시킨다. 효소 결합은 반응과 무관한 물질의 근접 및 배제를 허용한다.[106] 부반응 또한 이러한 특이적인 결합에 의해 억제된다.[59][58]

효소가 존재하면 활성화 에너지가 감소하여 반응을 촉진시킨다.


이러한 작용을 수행할 수 있는 효소의 유형은 산화 환원 효소, 전달 효소, 가수 분해 효소, 분해 효소, 이성질화 효소, 연결 효소를 포함한다.[107]

예를 들어, 전이효소인 헥소키네이스는 포도당의 인산화를 촉매하여 포도당 6-인산을 만든다. 헥소키네이스의 활성 부위의 잔기는 활성 부위에서 포도당 분자의 안정화를 허용하고, 유리한 상호 작용의 대안적인 경로의 시작을 자극하여 활성화 에너지를 감소시킨다.[108]

2. 2. 억제

억제제 결합에 의한 단백질 억제는 경로 조절, 항상성 조절 및 생리학적 기능의 방해를 유발할 수 있다.

경쟁적 억제는 효소의 활성 부위에 결합하기 위해 기질과 경쟁한다. 이는 효소-기질 복합체의 생성을 방해한다. 예를 들어, 일산화탄소 중독은 헤모글로빈에 일산화탄소가 경쟁적으로 결합하여 발생한다.

비경쟁적 억제는 활성 부위가 아닌 다른 부위에서 기질과 동시에 결합한다. 효소-기질 복합체에 결합 시, 효소-기질 억제제 복합체(ESI)가 형성된다. 경쟁적 억제와 유사하게, 생성물 형성 속도도 감소된다.[109]

혼합 억제는 유리 효소 및 효소-기질 복합체 모두에 결합 할 수 있다. 그러나 경쟁적 억제 및 비경쟁적 억제와 달리, 혼합 억제제는 알로스테릭 부위에 결합한다. 알로스테릭 결합은 기질에 대한 단백질의 친화성을 증가(양성 조절)시키거나 감소(음성 조절)시키는 형태 변화를 유도한다.[110]

3. 종류

결합 부위는 신호 전달 경로에서 중요한 역할을 하며, 신경전달물질, 독소, 신경 펩타이드, 스테로이드 호르몬 등 다양한 리간드와 결합한다.[102] 이들은 효소 촉매 작용, 분자 경로 신호 전달, 항상성 조절, 생리 기능 등 여러 상황에서 기능 변화를 일으킨다. 결합 부위의 전하, 입체 형태, 기하 구조는 특정 리간드와의 선택적 결합을 가능하게 하여, 단백질이 관여하는 세포 상호작용을 활성화한다.[103][104]

활성 부위와 조절 부위(알로스테릭 부위)에서의 경쟁적(왼쪽) 및 비경쟁적(오른쪽) 효소 결합


결합 부위는 단백질 사슬 구성에 따라 다음과 같이 분류된다.

  • 단일 사슬 부위: 하나의 단백질 사슬로 형성된다.
  • 다중 사슬 부위: 단백질 복합체에서 주로 발견되며, 단백질 계면이나 그 근처에서 하나 이상의 단백질 사슬에 결합하는 리간드에 의해 형성된다.[26][27][28]


리간드 결합 없이 일시적으로 형성되거나 리간드 결합으로 유도되는 결합 부위는 잠재적 결합 부위라고 한다. 이러한 잠재적 결합 부위 연구는 "약물 표적화 가능"한 인간 프로테옴의 크기를 크게 확장시킨다.[29]

3. 1. 활성 부위

효소의 활성 부위는 기질과 결합하여 화학 반응이 일어나는 장소이다.[64][65] 기질, 전이 상태, 생성물은 물론 경쟁적 억제제도 활성 부위에 결합할 수 있다.[19]

효소는 기질이나 생성물보다 전이 상태에 더 강하게 결합함으로써 촉매 반응을 일으킨다. 촉매 결합 부위에서는 전기 촉매, 산 및 염기 촉매, 공유 결합 촉매, 금속 이온 촉매 등 여러 가지 상호작용이 기질에 작용할 수 있다.[58] 이러한 상호작용은 고에너지 분자를 안정화시키는 유리한 상호작용을 제공하여 화학 반응의 활성화 에너지를 감소시킨다. 효소 결합은 반응과 무관한 물질을 배제하고 더 가까이 접근하도록 한다. 이러한 특이적 결합으로 인해 부반응도 억제된다.[59][58]

이러한 작용을 할 수 있는 효소에는 산화 환원 효소, 전달 효소, 가수 분해 효소, 분해 효소, 이성질화 효소, 연결 효소 등이 있다.[60] 예를 들어, 전달 효소의 일종인 헥소키나아제는 포도당을 인산화시켜 포도당-6-인산을 생성하는 반응을 촉매한다. 헥소키나아제의 활성 부위 잔기는 활성 부위에서 포도당 분자를 안정화시키고, 유리한 상호작용의 대체 경로를 촉진하며, 활성화 에너지를 감소시킨다.[61]

단백질 기능의 맥락에서 근육 세포의 트로포닌에 칼슘이 결합하면 트로포닌의 콘포메이션 변화를 유발할 수 있다. 이에 따라 트로포미오신이 미오신 머리가 결합하는 액틴-미오신 결합 부위를 노출시켜 교차다리를 형성하고 근수축을 유발할 수 있다.[66]

혈액과 관련하여 경쟁적 결합의 예는 헤모글로빈의 활성 부위를 산소와 경쟁하는 일산화 탄소이다. 일산화 탄소의 높은 친화력은 저산소 농도 하에서 산소를 이길 수 있다. 이러한 상황에서 일산화 탄소의 결합은 헤모글로빈의 산소 결합을 저해하는 콘포메이션 변화를 유도하여 일산화 탄소 중독을 일으킨다.[67]

3. 2. 알로스테릭 부위

알로스테릭 부위(조절 부위)에서 리간드가 결합하면 단백질의 기능이 증폭되거나 억제될 수 있다.[68][69] 다량체 효소의 알로스테릭 부위에 리간드가 결합하면 양성 협동성이 유도되는 경우가 많다. 즉, 첫 번째 기질이 결합하면 바람직한 형태로 변화하여 효소가 두 번째 기질에 결합할 가능성이 높아진다.[70] 조절 부위 리간드에는 호모트로픽 리간드와 헤테로트로픽 리간드가 포함되며, 각각 단일 또는 여러 유형의 분자가 효소 활성에 영향을 미친다.[71]

높은 수준으로 조절되는 효소는 종종 대사 경로에서 필수적이다. 예를 들어, 해당과정에서 과당을 인산화하는 포스포프럭토키나아제(PFK)는 주로 ATP에 의해 조절된다. 해당과정에서 PFK의 조절은 경로의 결정 단계이자 속도 제한 단계이기 때문에 필수적이다. PFK는 또한 이화 경로를 통해 ATP를 형성하기 위해 지정된 포도당의 양도 조절한다. 따라서 ATP가 충분한 수준이면 PFK는 ATP에 의해 알로스테릭적으로 억제된다. 이 조절은 다른 경로에 필요할 수 있는 포도당을 효율적으로 보존한다. 시트르산 회로의 중간체인 시트르산도 PFK의 알로스테릭 조절 인자로 작용한다.[72][73]

3. 3. 단일 사슬 및 다중 사슬 결합 부위

단일 사슬 부위는 하나의 단백질 사슬에 의해 형성된다. 반면 다중 사슬 부위는 단백질 복합체에서 흔히 발견되며, 일반적으로 단백질 계면 또는 그 근처에서 하나 이상의 단백질 사슬에 결합하는 리간드에 의해 형성된다. 최근 연구에 따르면 결합 부위 구조는 단백질 복합체의 생물학(기능의 진화, 알로스테리)에 심대한 영향을 미친다.[26][27][28]

3. 4. 잠재적 결합 부위

잠재적 결합 부위는 아포(apo) 형태에서 일시적으로 형성되거나 리간드 결합에 의해 유도되는 결합 부위이다. 잠재적 결합 부위를 고려하면, 잠재적으로 "약물 표적화 가능한" 인간 프로테옴의 크기가 질병 관련 단백질의 약 40%에서 약 78%로 증가한다.[29] 이러한 결합 부위는 다음과 같은 방법으로 연구되었다:

  • "CryptoSite" 데이터 세트에 적용된 서포트 벡터 머신[29]
  • "CryptoSite" 데이터 세트의 확장[30]
  • 마르코프 상태 모델을 사용한 장시간 규모의 분자 동역학 시뮬레이션 및 생물물리학적 실험[31]
  • 상대적 접근 가능 표면적을 기반으로 하는 잠재적 부위 지수[32]

4. 결합 곡선

결합 곡선은 리간드가 단백질에 결합하는 행동을 설명한다. 곡선은 시그모이드형 또는 쌍곡선형으로 특징지어지며, 이는 단백질이 각각 협동적 또는 비협동적 결합 거동을 나타내는지 여부를 반영한다.[33] 일반적으로 x축은 리간드의 농도를, y축은 모든 이용 가능한 결합 부위에 결합된 리간드의 분율 포화도를 나타낸다.[4] 미카엘리스-멘텐 식은 일반적으로 곡선의 모양을 결정할 때 사용된다. 미카엘리스-멘텐 식은 정상 상태 조건을 기반으로 유도되며 용액에서 일어나는 효소 반응을 고려한다. 그러나 효소가 기질에 결합된 상태에서 반응이 일어나는 경우, 동역학은 다르게 진행된다.[34]

시그모이드형 대비 쌍곡선형 결합 패턴은 효소의 협동성 및 비협동성 특징을 보여준다.


결합 곡선을 이용한 모델링은 혈액 내 산소의 헤모글로빈과 미오글로빈에 대한 결합 친화도를 평가할 때 유용하다. 네 개의 헴기(heme group)를 가진 헤모글로빈은 협동 결합을 나타낸다. 즉, 헤모글로빈의 헴기에 산소가 결합하면 유리한 입체 구조 변화가 유도되어 다음 헴기에 대한 산소의 결합 친화도가 증가한다. 이러한 상황에서 헤모글로빈의 결합 곡선은 산소에 대한 결합 친화도가 증가하기 때문에 시그모이드형이 된다. 미오글로빈은 헴기가 하나뿐이므로 비협동적 결합을 나타내며, 결합 곡선에서 쌍곡선형이다.[35]

5. 응용

결합 부위 연구는 신약 개발, 질병 기전 연구, 상업적 이용 등 다양한 분야에 응용된다. 예를 들어, 페니실린은 세균을 죽이는 데 사용되고, 메토트렉세이트는 항암제로 활용된다. 베타 차단제는 고혈압 치료에, 보툴리눔 독소(보톡스)는 근육 이완에 사용되는 등 다양한 방식으로 결합 부위의 특성이 활용되고 있다.[36][37][38][39][40][41][42]

5. 1. 신약 개발

생화학적으로 서로 다른 생물과 인간 사이의 차이는 신약 개발에 유용하게 활용된다. 예를 들어, 페니실린은 세균 효소 DD-transpeptidase영어를 억제하여 세균 세포벽의 발달을 파괴하고 세포 사멸을 유도함으로써 세균을 죽인다.[39] 따라서 결합 부위 연구는 암 기전,[36] 약물 제형,[37] 생리적 조절[38]을 포함한 많은 연구 분야와 관련이 있다. 단백질 기능을 억제하는 억제제의 제형은 일반적인 약물 치료법이다.[39]

메토트렉세이트는 기질인 엽산과 경쟁하여 디히드로폴레이트 환원효소를 억제한다. 결합 부위는 파란색, 억제제는 녹색, 기질은 검은색으로 표시되어 있다.


암의 경우, 천연 리간드와 유사한 모양으로 편집된 리간드를 사용하여 종양 성장을 억제한다. 예를 들어, 메토트렉세이트는 항암제로서 디히드로폴산 환원효소 활성 부위에서 경쟁적 억제제 역할을 한다.[40] 이 상호 작용은 테트라히드로폴산의 합성을 억제하여 DNA, RNA 및 단백질의 생산을 차단한다.[40] 이 기능의 억제는 종양 성장을 억제하고 심각한 건선과 성인 류마티스 관절염을 개선한다.[39]

심혈관 질환에서는 베타 차단제와 같은 약물을 사용하여 고혈압 환자를 치료한다. 베타 차단제는 심장과 혈관의 β1 및 β2 수용체에 아드레날린과 노르아드레날린 호르몬의 결합을 차단하는 항고혈압제이다. 이러한 수용체는 일반적으로 교감 신경계의 "투쟁 또는 도피" 반응을 매개하여 혈관 수축을 일으킨다.[41]

경쟁적 억제제는 상업적으로도 널리 사용된다. 보톡스로 알려진 보툴리눔 독소는 아세틸콜린 의존성 신경에 결합하여 근육에서 이완성 마비를 일으키는 신경독이다. 이 상호 작용은 근육 수축을 억제하여 매끄러운 근육의 외관을 제공한다.[42]

5. 2. 질병 기전 연구

생화학적으로 생물과 인간 사이의 차이는 신약 개발에 유용하게 활용된다. 예를 들어, 페니실린은 세균 효소인 DD-transpeptidase를 억제하여 세균 세포벽의 발달을 파괴하고 세포 사멸을 유도함으로써 세균을 죽인다.[36] 결합 부위 연구는 암 기전,[36] 약물 제형,[37] 생리적 조절[38]을 포함한 많은 연구 분야와 관련이 있다. 단백질 기능을 억제하는 억제제의 제형은 일반적인 약물 치료법이다.[39]

암의 경우, 천연 리간드와 유사한 모양으로 편집된 리간드를 사용하여 종양 성장을 억제한다. 예를 들어, 메토트렉세이트(Methotrexate)는 항암제로서 디히드로폴산 환원효소 활성 부위에서 경쟁적 억제제 역할을 한다.[40] 이 상호 작용은 테트라히드로폴산의 합성을 억제하여 DNA, RNA 및 단백질의 생산을 차단한다.[40] 이 기능의 억제는 종양 성장을 억제하고 심각한 건선과 성인 류마티스 관절염을 개선한다.[39]

심혈관 질환에서는 베타 차단제와 같은 약물을 사용하여 고혈압 환자를 치료한다. 베타 차단제(β-Blockers)는 심장과 혈관의 β1 및 β2 수용체에 아드레날린과 노르아드레날린 호르몬의 결합을 차단하는 항고혈압제이다. 이러한 수용체는 일반적으로 교감 신경계의 "투쟁 또는 도피" 반응을 매개하여 혈관 수축을 일으킨다.[41]

경쟁적 억제제는 상업적으로도 널리 사용된다. 보톡스(Botox)로 알려진 보툴리눔 독소는 아세틸콜린 의존성 신경에 결합하여 근육에서 이완성 마비를 일으키는 신경독이다. 이 상호 작용은 근육 수축을 억제하여 매끄러운 근육의 외관을 제공한다.[42]

6. 예측

단백질 상의 결합 부위 위치를 예측하기 위한 많은 계산 도구들이 개발되었다.[22][43][44] 이러한 도구들은 크게 서열 기반 또는 구조 기반으로 분류할 수 있다.[44] 서열 기반 방법은 결합 부위와 같이 기능적으로 보존된 단백질 부분의 서열이 보존된다는 가정에 의존한다. 구조 기반 방법은 단백질의 3차원 구조를 필요로 한다. 이러한 방법들은 다시 템플릿 기반 방법과 포켓 기반 방법으로 세분화할 수 있다.[44] 템플릿 기반 방법은 알려진 결합 부위를 가진 단백질과 표적 단백질 사이의 3차원 유사성을 찾는다. 포켓 기반 방법은 표적 단백질에서 높은 친화도로 리간드를 결합할 수 있도록 하는 소수성 및 수소 결합 능력과 같은 특징을 가진 오목한 표면 또는 매립된 포켓을 찾는다.[44] 여기서 포켓이라는 용어를 사용했지만, 유사한 방법을 사용하여 일반적으로 평면적이고 포켓에 있지 않은 단백질-단백질 상호 작용에 사용되는 결합 부위를 예측할 수 있다.[45]

참조

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