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가지사슬 아미노산 아미노기전이효소

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목차

1. 개요

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 L-아미노산의 α-아미노기를 α-케토산으로 전달하는 반응을 촉매하는 효소이다. BCAT는 주로 이합체 단백질로 존재하며, PLP(피리독살 5'-인산)를 보조 인자로 사용한다. BCAT는 BCAT1과 BCAT2의 두 가지 주요 형태로 존재하며, BCAA(가지사슬 아미노산) 대사에 중요한 역할을 한다. BCAT는 BCAA 대사의 초기 단계에서 분해를 촉진하여 세포 내 BCAA 농도를 조절하며, 뇌, 근육, 간 등 다양한 조직에서 생리적 역할을 수행한다. BCAT는 약물 개발, 식품 산업 등 다양한 분야에서 활용되며, 락토코쿠스 락티스 유래 BCAT는 pH 7.0, 25°C에서 최대 활성을 보인다.

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가지사슬 아미노산 아미노기전이효소
기본 정보
유전자 기호BCAT
대체 기호BCT
Entrez 유전자587
OMIM113530
RefSeqNM_001190
UniProtO15382
HGNC ID977
염색체 위치
염색체19
팔q
띠13
효소 정보
효소 분류 번호2.6.1.42
단백질 구조
Branched-chain amino acid aminotransferase
"미코박테리움 스메그마티스Mycobacterium smegmatis의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 결정학적 구조"

2. 구조 및 기능

사람에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 동종이량체 구조를 가진다. 이 효소는 작은 소단위체(아미노산 잔기 1~170)와 큰 소단위체(잔기 182~365)라는 두 개의 주요 도메인으로 구성되며, 이 두 도메인은 짧은 루프 형태의 연결 영역(잔기 171~181)으로 이어져 있다.[46][4] 각 소단위체는 4개의 α-나선과 β-시트 구조를 포함한다.[47][5] 사람의 BCAT(hBCAT) 구조 연구에 따르면, 두 가지 동질형 모두에서 펩타이드 결합은 Gly338-Pro339 잔기 사이의 결합을 제외하고는 대부분 ''trans'' 형태를 가진다.[47][5]

효소의 활성 부위는 두 도메인 사이의 경계면에 위치한다.[47][5] 다른 여러 아미노기전이효소와 마찬가지로, BCAT가 제 기능을 하기 위해서는 보조 인자인 피리독살 인산(PLP)이 필수적이다. PLP는 효소 내 특정 리신 잔기와 시프 염기(이민) 결합을 형성하여 효소의 입체구조를 변화시키고 안정화하는 역할을 한다.[48][6] 이러한 구조적 변화는 기질 분자가 효소의 활성 부위 포켓에 제대로 결합할 수 있도록 돕는다.

2. 1. 활성 부위

효소의 활성 부위는 작은 소단위체와 큰 소단위체 사이의 경계면에 위치한다.[47] 다른 많은 아미노기전이효소처럼 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소도 활성을 위해 보조 인자인 피리독살 인산(PLP)을 필요로 한다. 피리독살 인산은 효소의 리신 아미노산 잔기와 보조 인자의 카복실기 사이에 시프 염기(이민) 결합을 형성하여 효소의 입체구조를 변경하고 고정한다.[48] 이러한 구조적 변화는 기질이 효소의 활성 부위 포켓에 결합할 수 있게 한다.

시프 염기 연결 외에도 피리독살 인산은 Tyr207 및 Glu237 잔기에서 수소 결합을 통해 효소의 활성 부위에 고정된다. 또한 피리독살 인산 분자의 인산기의 산소 원자는 Arg99, Val269, Val270, Thr310 잔기와 상호작용한다.[47][5]

포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 독특한 구조 모티프인 CXXC(Cys315 및 Cys318)를 갖는다.[51][9] 이 모티프는 산화제에 민감하며,[7] 세포 신호전달을 조절하는 번역 후 변형의 일종인[49] ''S''-나이트로소화를 통해 조절된다.[50][8] 이 두 시스테인 잔기가 산화(생체 내/생체 외)되거나 적정(생체 외)을 통해 변형되면 효소 활성이 저해된다.[46][4] 이는 CXXC 모티프가 최적의 단백질 접힘 및 기능에 중요하다는 것을 시사한다.[52][10] 두 동질효소 모두 산화에 민감하기 때문에 세포 내 산화환원 환경의 잠재적 바이오마커가 될 수 있다.[53][11] CXXC 모티프는 포유류 BCAT에만 존재하지만, 이 모티프 주변의 아미노산 잔기들은 원핵세포와 진핵세포 모두에서 매우 잘 보존되어 있다.[54][12]

콘웨이(Conway), 이나워(Yeenawar) 등의 연구에 따르면, 포유류의 활성 부위는 다음과 같은 세 개의 표면으로 구성되어 기질과 결합한다.

포유류 BCAT 활성 부위 표면 구성[54][12]
표면구성 아미노산 잔기위치상호작용 방식
표면 APhe75, Tyr207, Thr240-아미노산 기질의 분지형 곁사슬과 반데르발스 상호작용
표면 BPhe30, Tyr141, Ala314-아미노산 기질의 분지형 곁사슬과 반데르발스 상호작용
표면 CTyr70, Leu153, Val155반대편 도메인아미노산 기질의 분지형 곁사슬과 반데르발스 상호작용


3. 동질형

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 생물 종에 따라 다양한 동질형 또는 동질효소 형태로 존재하며, 각각 다른 유전자에 의해 암호화되고 특정한 세포 내 위치와 기능을 가진다. 이러한 동질형들은 생물체의 다양한 조직과 발달 단계에서 가지사슬 아미노산 대사를 정교하게 조절하는 데 중요한 역할을 한다.

포유류에서는 주로 세포질에 위치하는 BCATc와 미토콘드리아에 위치하는 BCATm의 두 가지 주요 동질형이 확인되었다. 이들은 아미노산 서열에서 일부 상동성을 공유하지만, 조직 분포, 촉매 특성, 조절 방식 등에서 차이를 보인다.

식물의 경우, 연구된 종마다 BCAT 동질형의 수와 아미노산 서열, 세포 내 분포(예: 엽록체, 세포질, 미토콘드리아)가 다양하게 나타난다. 이는 식물의 성장, 발달 및 환경 적응 과정에서 가지사슬 아미노산 대사가 복잡하게 조절됨을 시사한다.

세균은 일반적으로 단 하나의 BCAT 동질형을 가지는 것으로 알려져 있으나, 그 구조는 세균 종에 따라 다를 수 있다. 예를 들어 어떤 세균은 여러 소단위체로 구성된 복합체 형태를 가지는 반면, 다른 세균은 포유류와 유사한 이량체 구조를 가진다.

3. 1. 포유류

포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 가지사슬 아미노산 대사의 첫 번째 단계인 가역적인 아미노기 전이를 촉매한다. 이어서 아미노기 전이의 생성물인 α-케토아이소카프로산, α-케토-β-메틸발레르산, α-케토아이소발레르산을 각각 아이소발레릴-CoA, 3-메틸뷰티릴-CoA, 아이소뷰티릴-CoA로 산화적 탈카복실화하는 반응을 진행시킨다.[55] 이 반응은 아미노산 대사를 조절하고 몸 전체에 걸쳐 질소를 이동시키는 중요한 단계이다.[56] 가지사슬 아미노산은 많은 생물체에 존재하며, 모든 단백질의 35%와 포유류에 필요한 필수 아미노산의 40%를 차지한다.[55]

포유류의 BCAT에는 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATc)와 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATm)의 두 가지 동질형이 있다. 이 동질형들은 58%의 상동성을 공유하지만,[57] 세포 내 위치와 촉매 효율에서 차이를 보인다.

3. 1. 1. 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 (BCATc)

세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATc)는 두 가지 동질형 중 덜 일반적이며, 신경계 전체에 걸쳐 거의 독점적으로 포유류 세포의 세포질에서 발견된다.[57] BCATc는 성인 조직의 소수에서만 발현되지만, 배아 발생 과정에서는 높은 수준으로 발현된다.[58] 세포질 동질형은 미토콘드리아 동질형보다 대사 회전율이 약 2~5배 더 높다.[59] BCATc는 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATm)보다 더 안정적인 것으로 밝혀졌으며, 2개의 이황화 결합이 존재한다는 증거가 있다. 세포질 동형 효소는 하나의 티올기(싸이올기)를 적정할 때 활성 손실이 없음을 보여준다.[59] 사람의 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(hBCATc)는 사람의 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(hBCATm)보다 약 30mV 더 낮은 산화환원 전위를 나타낸다.[53] 사람의 BCATc는 ''BCAT1'' 유전자에 의해 암호화된다.[60]

3. 1. 2. 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 (BCATm)

사람의 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 동종이량체


미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATm)는 모든 조직에 존재하는 두 가지 동질형 중 더 일반적인 형태이며,[50][8] 세포의 미토콘드리아 내에 위치한다.[8] 이자의 선조(샘포) 조직은 신체에서 가장 높은 수준의 BCATm을 가지고 있는 것으로 밝혀졌다.[61][19]

정상적인 BCATm과 유사한 두 가지 상동체가 발견되었다. 하나의 상동체는 태반 조직에서 발견되며, 다른 하나는 갑상샘 호르몬 핵 수용체를 공동 억제한다.[58][62][16][20]

BCATm은 세포의 산화환원 환경에 민감하며, 환경이 환원 상태일 때도 니켈 이온에 의해 저해될 수 있다.[59][17] 또한 BCATm은 이황화 결합을 형성하지 않는 것으로 밝혀졌다. BCATm 동질효소의 경우, 2개의 설프하이드릴기(–SH)를 5,5'-다이싸이오비스(2-나이트로벤조산)으로 적정하면 효소 활성이 완전히 제거된다.[59][17]

사람에서 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 ''BCAT2'' 유전자에 의해 암호화된다.[63][21]

3. 2. 식물의 동질형

식물에서도 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)가 확인되었지만, 그 수와 아미노산 서열은 식물 종마다 다양하게 나타난다.[64][22]

애기장대(''Arabidopsis thaliana'')의 경우, 6가지 종류의 BCAT 동질형이 발견되었다. 이들은 서로 47.5%에서 84.1% 사이의 아미노산 서열 상동성을 공유하며, 사람이나 효모( ''Saccharomyces cerevisiae'')의 BCAT 동질형과는 약 30% 정도의 서열 상동성을 보인다.[64][22] 애기장대의 BCAT 동질형과 각각의 세포 내 위치는 다음과 같다.[65][23]

동질형세포 내 위치
BCAT1미토콘드리아
BCAT2엽록체
BCAT3엽록체
BCAT4세포질
BCAT5엽록체
BCAT6세포질



반면, 감자(''Solanum tuberosum'')에서는 주로 엽록체에 존재하는 두 가지 주요 BCAT 동질형이 밝혀졌다. 이들은 각각 BCAT1 (683 염기쌍(bp))과 BCAT2 (746 염기쌍(bp))로 명명되었다.[66][24]

3. 3. 세균의 동질형

세균에는 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)의 동질형이 하나만 존재한다. 그러나 이 효소의 구조는 생물체마다 다르다. 예를 들어, 대장균(''Escherichia coli'')의 BCAT는 6개의 동일한 소단위체로 구성된 육량체 구조를 가진다. 각 소단위체는 분자량이 34 kDa이고 308개의 아미노산 잔기로 이루어져 있다.[67] 반면, 락토코쿠스 락티스(''Lactococcus lactis'')의 BCAT는 포유류의 동질형과 유사하게 두 개의 동일한 소단위체로 이루어진 동종이량체이다. 락토코쿠스 락티스 BCAT의 각 소단위체는 분자량이 38 kDa이며 340개의 아미노산 잔기로 구성된다.[68]

4. 생리학적 역할

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 사람, 식물, 세균을 포함한 다양한 생물체에서 필수적인 생리학적 기능을 수행한다. 이 효소는 생명 유지에 중요한 가지사슬 아미노산의 대사 경로에서 핵심적인 역할을 담당하며, 각 생물군의 특성에 따라 다양한 방식으로 생리 활동에 기여한다.[52][10][61][19][69][27][70][28][71][29][72][30][73][31][74][32] 사람에서는 단백질 기능 조절, 인슐린 분비, 면역 반응, 신경전달물질 생성 등에 관여하며, 식물에서는 성장 및 발달, 향기 성분 생성 등에 영향을 미친다. 세균의 경우, 아미노산 합성 및 분해를 통해 환경 변화에 적응하고 생존하는 데 중요한 역할을 한다.

4. 1. 사람

가지사슬 아미노산은 여러 단백질의 형성과 기능에 필수적이므로, 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 사람을 포함한 포유류의 생리학에서 다양한 중요한 역할을 담당한다.

BCAT는 세포의 복구 과정과 단백질이 올바른 구조로 접히도록 돕는 단백질 접힘 과정을 조절하는 효소인 단백질 이황화물 이성질화효소와 상호작용하는 것으로 밝혀졌다.[52][10]

가지사슬 아미노산 대사의 두 번째 단계는 가지사슬 α-케톤산 탈수소효소 복합체(BCKDH)에 의한 산화적 탈카복실화인데, 이 과정은 인슐린 분비를 자극한다. 미토콘드리아에 존재하는 BCAT(BCATm)의 손실은 BCKDH 복합체(BCKD)에 의해 자극된 인슐린 분비의 손실과 관련이 있다. 하지만 다른 대사 경로를 통한 인슐린 분비 손실과는 연관성이 없다.[61][19]

세포질에 존재하는 BCAT(BCATc)는 면역 체계에도 관여한다. CD4+ T세포가 활성화될 때, mTORC1 신호 전달 경로와 T세포 수용체(TCR)가 유도하는 해당과정을 조절하는 역할을 한다.[69][27]

뇌에서는 세포질 BCAT(BCATc)가 신경전달물질로 사용되거나, 추후 억제성 신경전달물질인 GABA(γ-아미노뷰티르산) 합성에 필요한 글루탐산의 생성을 조절한다.[70][28]

4. 2. 식물

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 식물에서도 중요한 역할을 수행하지만, 포유류의 BCAT만큼 광범위하게 연구되지는 않았다.

멜론(''Cucumis melo'')의 경우, BCAT는 멜론 특유의 향과 풍미를 내는 휘발성 방향족 화합물을 생성하는 데 기여하는 것으로 밝혀졌다.[71][29] 토마토(''Solanum lycopersicum'')에서는 전자전달계에서 전자 공여체 역할을 하는 가지사슬 아미노산을 합성하는 데 BCAT가 관여한다.[72][30]

전반적으로 식물에서 BCAT는 이화작용과 동화작용을 조절하는 기능을 가진다.[72][30]

4. 3. 세균

세균에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 α-케토산과 가지사슬 아미노산을 생성하는 두 가지 반응을 모두 수행한다. 생장에 필요한 아미노산 비율이 부족한 환경에서 자라는 세균은 생존하고 증식하기 위해 가지사슬 아미노산을 스스로 합성해야 한다.[73][31]

예를 들어, 사람의 입 안에 살면서 충치를 일으키는 그람양성세균인 충치균(''Streptococcus mutans'')의 경우, 아미노산 생합성 및 분해 과정이 당분해(해당과정)를 조절하고 세포 내부의 pH를 일정하게 유지하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 밝혀졌다. 이를 통해 충치균은 탄수화물이 분해되면서 입 안이 산성 환경으로 변해도 살아남을 수 있다.[74][32]

5. 용도

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 그 효소적 특성을 바탕으로 다양한 분야에서 응용되고 있다. 주요 용도로는 합성 유기화학 분야에서 친환경적인 촉매로서의 활용, 특정 신경계 질환 치료제의 약물 표적으로서의 역할, 그리고 치즈나 절인 고기와 같은 발효 식품 산업에서의 풍미 형성 기여 등이 있다.

5. 1. 합성 유기화학

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 비용이 많이 들고 환경 친화적이지 않을 수 있는 중금속 촉매의 대안으로 일부 의약품 합성에 사용되어 왔다. 아미노기전이효소는 일반적으로 펩타이드 모방 약물 및 농산물의 중요한 구성 요소인 비천연 아미노산을 생성하는 데 사용된다. 대장균 유래 BCAT는 보통 과발현되도록 조작되어 전체 세포에서 추출된 후 화학 합성에 이용된다.[75] 아미노기전이효소가 사용되는 이유는 일반적으로 여러 단계로 이루어지는 반응을 한 단계로 수행할 수 있고, 광범위한 기질에 대해 반응을 진행할 수 있으며, 높은 위치선택성과 거울상 선택성을 가지기 때문이다.[76] 합성 유기화학 분야에서 BCAT는 주로 L-류신을 2-케토글루타르산으로 전환하는 반응에 사용된다.

5. 2. 약물 표적

항경련제인 가바펜틴(뉴로핀 또는 1-(아미노메틸)사이클로헥세인아세트산)은 신경병증성 통증 환자의 치료에 자주 사용되는 약물이다.[77][78][79][35][36][37] 이러한 신경병증성 통증은 당뇨병성 신경병증 및 대상포진 후 신경통을 포함한 여러 원인으로 인해 발생할 수 있다.[80][38] 가바펜틴은 신경전달물질인 글루탐산(BCAT에 의해 합성됨) 및 GABA와 구조적으로 유사한 아미노산 약물이다. 이 약물은 뇌에서 두 BCAT 동질형을 경쟁적으로 억제하여 글루탐산 생성을 늦춘다.[81][39] 가바펜틴은 또한 글루탐산 및 GABA 대사 경로의 다른 두 효소인 GABA 아미노기전이효소(GABA-T)와 글루탐산 탈수소효소(GDH)를 억제한다.

5. 3. 절인 고기 및 치즈 산업

락토코쿠스 락티스(''Lactococcus lactis'')는 치즈 숙성에 중요한 역할을 하는 주요 세균이며, 이 세균 내 효소들은 치즈의 풍미, 질감, 향을 형성하는 데 기여한다.[82][40] 특히 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 아이소발레르산, 아이소뷰티르산, 2-메틸뷰탄알/올, 3-메틸뷰탄알/올, 2-메틸프로판알/올과 같은 화합물 생성을 돕는다. 이 화합물들은 존재하는 양에 따라 과일향이나 맥아향을 내는 데 관여한다.[83][41] 또한, 락토코쿠스 락티스의 BCAT는 방향족 아미노산 아미노기전이효소(AraT)와 함께 발효 과정에서 생성되는 휘발성 황 화합물로부터 독특한 향과 맛을 발달시키는 데 도움을 준다.

한편, 스타필로코쿠스 카르노수스(''Staphylococcus carnosus'')와 엔테로코쿠스 파에칼리스(''Enterococcus faecalis'')는 다른 젖산균과 함께 절인 고기의 발효 과정을 시작하는 데 자주 사용되는 세균이다. 이 두 세균의 BCAT는 육류 발효 과정에서 아미노산으로부터 해당 α-케토산을 생성하는 아미노기 전이 반응을 수행한다. 발효가 진행됨에 따라 이 α-케토산은 알데하이드, 알코올, 카복실산을 포함하는 메틸 분지 휘발성 물질로 분해된다. 이러한 물질들은 절인 고기 특유의 향과 풍미를 형성하는 데 중요한 역할을 한다.[84][42]

6. 이상적인 조건

이본(Yvon), 참벨론(Chambellon) 등이 락토코쿠스 락티스(''Lactococcus lactis'') 유래 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)에 대해 연구한 결과, 세균 동질효소의 이상적인 조건은 다음과 같다.[68][26]

참조

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