엽록체 DNA
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1. 개요
엽록체 DNA는 엽록체 내에 존재하며 원형 구조를 가지는 DNA로, 식물의 유전 정보를 담고 있다. 엽록체 DNA는 120,000~170,000 염기쌍 길이이며, 엽록체 DNA의 구조, 역반복 서열, 뉴클레오이드, 유전 정보, 복제, 단백질 표적화 및 유입, RNA 편집 등에 대한 연구가 이루어지고 있다. 엽록체 DNA 연구는 식물학적 진화 과정 추적, 광합성 정보 획득, 식물 보존 등 다양한 분야에 활용될 수 있다.
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- 핵산 - 염기쌍
염기쌍은 DNA나 RNA에서 아데닌(A)이 티민(T) 또는 우라실(U)과, 구아닌(G)이 사이토신(C)과 수소 결합으로 연결된 뉴클레오염기 쌍을 의미하며, DNA 이중 나선 구조 안정성과 유전 정보 복제 및 전사에 필수적이고, 유전자나 DNA 조각의 크기를 나타내는 단위로 사용된다. - 핵산 - RNA
RNA는 DNA와 함께 생명체의 유전 물질을 구성하는 핵심 분자로서, DNA의 유전 정보를 바탕으로 단백질 합성, 유전자 발현 조절, 촉매 작용 등 다양한 기능을 수행하며, mRNA 백신 개발에 기여하였다. - 세포소기관 - 소포 (세포)
소포는 막으로 둘러싸인 작은 주머니 모양의 구조물로, 세포 내 물질 수송, 소화, 분비, 세포간 신호 전달, 세포 외부 물질 소화 및 배출 등 다양한 기능을 수행하며, 특히 세포외소포체는 질병과의 연관성으로 주목받고 있고, 클라트린, COPI, COPII, SNARE 단백질 등이 소포 형성 및 수송에 관여한다. - 세포소기관 - 세포막
세포막은 세포질을 둘러싸고 세포 내외부 환경을 구분하는 선택적 투과성 막으로, 인지질 이중층과 단백질, 탄수화물로 구성되어 물질 수송, 세포 형태 유지, 세포 간 신호 전달, 세포 접합 등의 기능을 수행하며, 유동 모자이크 모델로 설명된다.
| 엽록체 DNA | |
|---|---|
| 개요 | |
 | |
| 유형 | DNA |
| 위치 | 세포 소기관 (엽록체) |
| 상세 정보 | |
| 관련 항목 | DNA |
2. 엽록체 DNA의 구조
모감주나무는 희귀식물로, 2017년 6월 대한민국 정부가 세계 최초로 엽록체 DNA를 해독하여 유전자 지도를 만들었다. 모감주나무 엽록체 DNA는 전체 길이 163,258bp에 총 131개의 유전자로 구성되어 있다.[42] 엽록체 DNA는 대개 두 개의 역반복 서열을 포함하며, 이들은 긴 단일 사본 영역(LSC)과 짧은 단일 사본 영역(SSC)을 분리한다.[5]
2. 1. 분자 구조
엽록체 DNA는 원형이며, 일반적으로 120,000~170,000 염기쌍 길이이다.[5] 윤곽 길이는 약 30~60 µm일 수 있으며, 질량은 약 8천만~1억 3천만 달톤이다.[3]대부분의 엽록체는 전체 엽록체 유전체를 하나의 큰 고리로 결합하고 있지만, 와편모조류의 엽록체 유전체는 예외적으로 약 40개의 작은 플라스미드로 분리되어 있으며, 각각 2,000~10,000 염기쌍 길이이다. 각 미니원에는 1~3개의 유전자가 포함되어 있지만, 코딩 DNA가 없는 빈 플라스미드도 발견되었다.
엽록체 DNA는 오랫동안 원형 구조를 갖는 것으로 생각되었지만, 일부 증거에 따르면 엽록체 DNA는 선형 형태를 더 흔하게 띤다.[4] 옥수수 엽록체에서 엽록체 DNA의 95% 이상이 개별 원이 아닌 분지된 선형 형태로 관찰되었다. 2017년 6월 대한민국 정부는 세계 최초로 모감주나무의 엽록체 DNA를 해독하여 유전자지도를 만들었다. 모감주나무 엽록체의 DNA 전체 길이는 163,258bp이고 총 131개의 유전자로 구성되어 있다는 것이 밝혀졌다.[42]
2. 2. 역반복 서열
엽록체 DNA의 많은 부분은 두 개의 '''역반복 서열'''을 포함하고 있으며, 이는 긴 단일 사본 영역(LSC)을 짧은 단일 사본 영역(SSC)으로부터 분리한다.[5]역반복 서열의 길이는 4,000에서 25,000 염기쌍까지 매우 다양하다. 식물의 역반복 서열은 이 범위의 상한선에 있는 경향이 있으며, 각각 20,000~25,000 염기쌍 길이를 갖는다.[5][6] 역반복 영역은 일반적으로 세 개의 리보솜 RNA와 두 개의 tRNA 유전자를 포함하지만, 네 개에서 150개 이상의 유전자를 포함하도록 축소되거나 확대될 수 있다. 주어진 역반복 서열 쌍은 거의 완전히 동일하지 않지만, 항상 서로 매우 유사하며, 이는 협동 진화의 결과로 보인다.
역반복 영역은 육상 식물 사이에서 매우 보존되어 있으며, 돌연변이가 거의 축적되지 않는다.[5][6] 유사한 역반복 서열은 시아노박테리아와 다른 두 개의 엽록체 계통 (녹조식물과 홍조류)의 게놈에도 존재하며, 이는 엽록체보다 먼저 존재했음을 시사한다. 그러나 완두와 몇몇 홍조류와 같은 일부 엽록체 DNA는 역반복 서열을 잃었다.[6][7] 다른 엽록체 DNA, 예를 들어 홍조류 ''김속''의 경우, 역반복 서열 중 하나가 뒤집혀서 정방향 반복 서열이 되었다. 역반복 서열이 엽록체 게놈의 나머지를 안정화하는 데 도움이 될 수 있으며, 역반복 서열 일부를 잃은 엽록체 DNA는 재배열되는 경향이 더 크다.[7]
2. 3. 뉴클레오이드
어린 잎의 엽록체는 DNA 사본을 약 100개 포함하고, 늙은 잎의 엽록체는 15~20개로 감소한다.[8] 이들은 일반적으로 여러 개의 동일한 엽록체 DNA 고리를 포함할 수 있는 뉴클레오이드로 포장된다. 각 엽록체에서 많은 뉴클레오이드가 발견될 수 있다.[3]엽록체 DNA는 진정한 히스톤과 관련이 없지만,[9] 홍조류에서는 각 엽록체 DNA 고리를 뉴클레오이드로 꽉 조여 포장하는 히스톤 유사 엽록체 단백질(HC)이 발견되었다.[10]
원시 홍조류에서 엽록체 DNA 뉴클레오이드는 엽록체의 중심부에 모여 있는 반면, 녹색 식물과 녹조류에서는 뉴클레오이드가 스트로마 전체에 분산되어 있다.[10]
3. 엽록체 DNA의 유전 정보
모감주나무의 엽록체 DNA는 2017년 6월 대한민국 정부에 의해 세계 최초로 해독되어 유전자지도가 만들어졌다. 모감주나무 엽록체 DNA는 전체 길이 163,258bp에 총 131개의 유전자로 구성되어 있다.[42] 대부분의 식물 종에서 엽록체 유전체는 약 120개의 유전자를 암호화하며, 육상 식물 종 전체에서 엽록체 유전체에 의해 암호화되는 유전자 세트는 상당히 보존되어 있다.
3. 1. 유전자 구성 및 발현
대부분의 식물 종에서 엽록체 유전체는 약 120개의 유전자를 암호화한다. 이 유전자들은 주로 광합성 기기의 핵심 구성 요소와 이들의 발현 및 조립에 관련된 인자를 암호화한다. 육상 식물 종 전체에서 엽록체 유전체에 의해 암호화되는 유전자 세트는 상당히 보존되어 있다. 여기에는 엽록체 유전자 발현에 관여하는 4개의 리보솜 RNA, 약 30개의 tRNA, 21개의 리보솜 단백질, 그리고 엽록체에서 암호화된 RNA 중합 효소 복합체의 4개의 소단위체가 포함된다. 큰 Rubisco 소단위체와 28개의 광합성 틸라코이드 단백질도 엽록체 유전체 내에서 암호화된다.3. 2. 엽록체 게놈 축소 및 유전자 이동
시간이 지남에 따라 엽록체 게놈의 많은 부분이 숙주의 핵 게놈으로 이동했는데,[11] 이를 ''내생 공생 유전자 이동''이라고 한다. 그 결과, 엽록체 게놈은 자유 생활하는 시아노박테리아에 비해 심하게 게놈 축소되었다. 엽록체는 60~100개의 유전자를 포함할 수 있는 반면 시아노박테리아는 종종 게놈에 1500개 이상의 유전자를 가지고 있다.[12] 기생 식물인 ''필로스타일스''는 tRNA에 대한 플라스티드 유전자조차 잃었다.[13] 반대로, 박테리아를 포함한 다양한 기증자로부터 유전자가 엽록체로 이동한 사례는 몇 건 밖에 알려져 있지 않다.[14][15][16]내생 공생 유전자 이동은 우리가 많은 크로말베올라타 계통에서 잃어버린 엽록체에 대해 알 수 있는 방법이다. 엽록체가 결국 손실되더라도, 그것이 이전 숙주의 핵에 기증한 유전자는 지속되어, 잃어버린 엽록체의 존재에 대한 증거를 제공한다. 예를 들어, 규조류 (이형편모조류)는 현재 홍조류 유래 엽록체를 가지고 있지만, 규조류 핵 내에 많은 녹조류 유전자가 존재한다는 것은 규조류의 조상 (아마도 모든 크로말베올라타의 조상도)이 어떤 시점에는 녹조류 유래 엽록체를 가지고 있었고, 이후 홍조류 엽록체로 대체되었음을 보여주는 증거가 된다.[17]
육상 식물의 경우, 핵 내 DNA의 약 11~14%가 엽록체에서 유래된 것으로 추정되며,[18] ''애기장대''의 경우 최대 18%에 달하며, 약 4,500개의 단백질 코딩 유전자에 해당한다.[19] 육상 식물에서 엽록체 DNA에서 핵 게놈으로의 최근 유전자 이동이 몇 건 있었다.
3. 3. 엽록체 암호화 단백질
엽록체에서 발견되는 단백질 중 약 95%는 핵 유전자에 의해 암호화된다.[20] 엽록체의 많은 단백질 복합체는 엽록체 유전자와 숙주 핵 유전자 모두의 서브유닛으로 구성된다.[20] 결과적으로, 단백질 합성은 엽록체와 핵 사이에서 조절되어야 한다.[20] 엽록체는 주로 핵의 통제를 받지만, 엽록체는 핵에서 유전자 발현을 조절하는 신호를 보낼 수 있는데, 이를 ''역행 신호 전달''이라고 한다.[20]3. 4. 단백질 합성
엽록체 내 단백질 합성은 엽록체 자신의 유전체에 의해 암호화된 RNA 중합 효소에 의존하며, 이는 세균에서 발견되는 RNA 중합 효소와 관련이 있다.[21] 엽록체는 또한 식물의 핵 유전체에 의해 암호화된 두 번째 RNA 중합 효소를 포함한다. 두 RNA 중합 효소는 엽록체 유전체 내의 서로 다른 종류의 프로모터를 인식하고 결합할 수 있다.[21] 엽록체 내 리보솜은 세균 리보솜과 유사하다.[22]3. 5. RNA 편집
RNA 편집은 단백질 번역에 앞서 mRNA 전사체에서 뉴클레오티드를 삽입, 삭제, 치환하는 것을 의미한다. 엽록체 내부는 고도로 산화적인 환경이어서 돌연변이율이 높기 때문에, 전사 후 복구를 통해 기능적 서열을 보존해야 한다. 엽록체 에디토솜은 전사체에서 매우 특정한 위치의 C를 U로, U를 C로 치환한다. 이를 통해 아미노산 코돈을 변경하거나, AUG 개시 코돈을 추가하거나, UAA 종결 코돈을 제거하여 비기능적인 유사 유전자를 복원할 수 있다.[23]에디토솜은 편집 부위 상류의 시스 서열을 인식하여 결합한다. 결합 부위와 편집 부위 사이 거리는 유전자 및 에디토솜에 관여하는 단백질에 따라 달라진다. 핵 게놈에서 유래한 수백 개의 서로 다른 PPR 단백질이 RNA 편집 과정에 관여한다. 이 단백질들은 35개 아미노산의 반복으로 구성되며, 그 서열에 따라 편집된 전사체의 시스 결합 부위가 결정된다.[23]
간류, 선태류, 양치류와 같은 기저 육상 식물은 수백 개의 서로 다른 편집 부위를 가지는 반면, 속씨식물은 보통 30~40개 정도를 가진다. 미국좀비풀(Epifagus virginiana)과 같은 기생 식물은 RNA 편집이 소실되어 광합성 유전자의 기능이 상실되기도 한다.[24]
4. 엽록체 DNA 복제
엽록체 DNA(cpDNA) 복제 메커니즘은 아직 명확하게 밝혀지지 않았지만, 현재까지 두 가지 주요 모델이 제시되었다. 1970년대부터 과학자들은 전자 현미경을 통해 엽록체 복제를 관찰해 왔으며[25][26], 이를 통해 D-loop 복제 모델과 상동 재조합 복제 모델이 제시되었다.
4. 1. D-loop 복제 모델
엽록체 DNA(cpDNA) 복제 메커니즘은 아직 명확하게 밝혀지지 않았지만, 두 가지 주요 모델이 제시되었다. 과학자들은 1970년대부터 전자 현미경을 통해 엽록체 복제를 관찰했다.[25][26] 현미경 실험 결과, 엽록체 DNA가 이중 변위 루프(D-loop)를 사용하여 복제된다는 사실이 밝혀졌다. D-loop가 원형 DNA를 통과하면서 세타 중간 형태, 즉 Cairns 복제 중간체 형태를 취하고, 롤링 서클 메커니즘으로 복제를 완료한다.[25][4] 복제는 특정 기점에서 시작된다. 여러 개의 복제 분기점이 열리고, 복제 기계가 DNA를 복제한다. 복제가 계속됨에 따라 분기점이 성장하여 결국 수렴된다. 새로운 cpDNA 구조는 분리되어 딸 cpDNA 염색체를 생성한다.
초기 현미경 실험 외에도 이 모델은 cpDNA에서 관찰되는 탈아미노화의 양으로도 설명된다.[25] 탈아미노화는 아미노기가 손실될 때 발생하며, 염기 변화를 초래하는 돌연변이이다. 아데닌이 탈아미노화되면 하이포잔틴(H)이 된다. 하이포잔틴은 시토신에 결합할 수 있으며, HC 염기쌍이 복제되면 GC가 된다(따라서 A → G 염기 변화).[27]
cpDNA에는 여러 개의 A → G 탈아미노화 기울기가 있다. DNA는 단일 가닥일 때 탈아미노화에 취약해진다. 복제 분기점이 형성되면 복제되지 않는 가닥은 단일 가닥이 되므로 A → G 탈아미노화의 위험이 있다. 따라서 탈아미노화의 기울기는 복제 분기점이 존재했을 가능성이 높고, 처음 열린 방향(가장 높은 기울기는 가장 오랫동안 단일 가닥이었기 때문에 시작 지점 근처에 있을 가능성이 높음)을 나타낸다.[25] 이 메커니즘은 현재까지도 주된 이론이지만, 두 번째 이론에서는 대부분의 cpDNA가 실제로 선형이며 상동 재조합을 통해 복제된다고 주장한다. 또한, 소수의 유전 물질만 원형 염색체에 보존되고 나머지는 분지형, 선형 또는 기타 복잡한 구조에 존재한다고 주장한다.[25][4]
4. 2. 상동 재조합 복제 모델
엽록체 DNA(cpDNA) 복제를 위한 주요 모델 중 하나는 대부분의 cpDNA가 선형이며 상동 재조합 및 박테리오파지 T4와 유사한 복제 구조에 참여한다는 것이다.[4] 옥수수와 같은 일부 식물은 선형 cpDNA를 가지며, 아직 밝혀지지 않은 복잡한 구조를 더 많이 포함하고 있다.[4] 그러나 오늘날 지배적인 견해는 대부분의 cpDNA가 원형이라는 것이다. cpDNA에 대한 최초의 실험에서 과학자들은 선형 구조를 발견했지만, 이러한 선형 형태가 끊어진 고리 때문이라고 생각했다.[4]cpDNA 실험에서 관찰된 분기되고 복잡한 구조가 연결된 원형 DNA나 끊어진 고리의 인공물이 아니라면, D-루프 복제 메커니즘으로는 이러한 구조가 어떻게 복제되는지 설명하기에 불충분하다.[4] 또한, 상동 재조합은 플라스트롬에서 관찰되는 다중 A → G 기울기를 설명하지 못한다.[25] 이러한 점은 선형 구조 이론의 가장 큰 약점 중 하나이다.
5. 단백질 표적화 및 유입
엽록체 유전자가 핵으로 이동하면서, 원래 엽록체에서 만들어지던 많은 단백질들이 이제 세포질에서 합성되게 되었다. 이 단백질들은 다시 엽록체로 돌아가 제 기능을 해야 하는데, 이 과정에서 최소 두 개의 엽록체 막을 통과해야 하는 문제가 발생한다.[28]
흥미롭게도, 핵으로 이동한 유전자에서 만들어진 단백질 중 약 절반은 엽록체로 돌아가지 않고, 세포 분열, 단백질 라우팅, 질병 저항성 등 새로운 기능을 수행하게 되었다. 일부 엽록체 유전자는 미토콘드리아로 이동하여 대부분 쓸모없는 유사 유전자가 되었지만, 일부 tRNA 유전자는 여전히 미토콘드리아에서 작동한다.[12] 또한, 일부 이동된 엽록체 DNA 단백질은 분비 경로로 이동하기도 한다.[12] 2차 색소체의 경우 가장 바깥쪽 막이 숙주 세포의 세포막에서 유래했기 때문에, 세포질에서 엽록체로 가려면 세포막을 통과해야 하는, 즉 세포 외부로 향하는 것과 같은 경로를 거쳐야 한다.[29]
엽록체를 얻은 세포는 이미 미토콘드리아, 과산화소체 등을 가지고 있었기 때문에, 새롭게 엽록체 단백질이 잘못된 세포 소기관으로 보내지는 것을 막기 위한 독특한 단백질 표적화 시스템을 개발해야 했다.[28] 이를 위해 엽록체는 TOC 복합체와 TIC 복합체라는 두 가지 단백질 복합체를 통해 단백질 수송을 한다. TOC 복합체는 엽록체 외막에, TIC 복합체는 엽록체 내막에 위치한다.
5. 1. 세포질 번역 및 N-말단 수송 서열
단백질 표적화에 관한 내용을 참고하십시오.엽록체 유전자가 핵으로 대량 이동함에 따라 엽록체에서 번역되도록 예정되었던 많은 엽록체 단백질이 이제 세포질에서 합성된다. 이는 이러한 단백질이 엽록체로 다시 이동하여 최소 두 개의 엽록체 막을 통과해야 함을 의미한다.[28]
단백질의 전구체인 폴리펩타이드는 아미노산의 사슬이다. 폴리펩타이드의 양쪽 끝은 각각 N-말단 또는 "아미노 말단", C-말단 또는 "카르복실 말단"이라고 불린다.[30] 세포 핵 유전자에 의해 암호화된 많은 (하지만 모든 것은 아님)[31] 엽록체 단백질의 경우, 폴리펩타이드의 N-말단에 ''절단성 수송 펩타이드''가 추가되어 엽록체로의 수송을 돕는다.[28][32] (N-말단 수송 펩타이드는 식물 미토콘드리아로 폴리펩타이드를 보내는 데에도 사용된다).[34] N-말단 수송 서열은 폴리펩타이드의 "앞"쪽에 위치하기 때문에 ''전서열''이라고도 불린다. 리보솜은 N-말단에서 C-말단 방향으로 폴리펩타이드를 합성한다.[30]
엽록체 수송 펩타이드는 길이와 아미노산 서열에서 엄청난 변이를 보인다.[32] 이들은 20개에서 150개의 아미노산 길이일 수 있으며,[28] 이는 수송 펩타이드가 실제로 서로 다른 기능을 가진 단백질 도메인의 집합임을 시사하는 특이하게 긴 길이이다.[32] 수송 펩타이드는 양전하를 띠는 경향이 있으며,[28] 수산기를 가진 세린, 트레오닌, 프롤린과 같은 아미노산이 풍부하며, 아스파르트산 및 글루탐산과 같은 산성 아미노산이 적다.[32] 수용액에서 수송 서열은 무작위 코일을 형성한다.[28]
모든 엽록체 단백질이 N-말단 절단성 수송 펩타이드를 포함하는 것은 아니다.[28] 일부는 성숙 단백질 자체의 기능 부위 내에 수송 서열을 포함한다.[28] 몇몇은 수송 서열을 C-말단에 추가한다.[33] N-말단 표적화 서열이 없는 대부분의 폴리펩타이드는 엽록체 외부 막으로 보내지는 것과 엽록체 내부 막으로 보내지는 적어도 하나이다.[28]
5. 2. 인산화, 샤페론 및 수송
단백질의 전구체인 폴리펩타이드가 세포질의 리보솜에서 합성된 후, ATP 에너지를 사용하여 전이 서열 내의 많은 폴리펩타이드에 인산기를 부착하는 인산화가 일어날 수 있다.[28] 세린과 트레오닌은 인산기를 받아들이는 아미노산이다.[34][35] 단백질 키나아제 효소는 엽록체 폴리펩타이드에 특이적이며, 미토콘드리아나 과산화소체용 폴리펩타이드는 무시한다.[35]인산화는 폴리펩타이드의 모양을 변화시켜[35], 14-3-3 단백질이 폴리펩타이드에 쉽게 부착될 수 있게 한다.[28][36] 식물에서, 14-3-3 단백질은 엽록체 전구 단백질에만 결합한다.[34] 또한 폴리펩타이드가 조기에 단백질 접힘되는 것을 막는 Hsp70에 의해 결합된다.[28] 이는 엽록체 단백질이 세포질에서 활성 형태를 취하고 엽록체 기능을 수행하는 것을 방지하기 때문에 중요하다.[34][36] 동시에, 엽록체로 인식되어 수입될 수 있을 정도로 충분한 형태를 유지해야 한다.[34]
열 충격 단백질과 14-3-3 단백질은 함께 세포질 지침 복합체를 형성하여 엽록체 폴리펩타이드가 엽록체로 수입되는 것을 더 쉽게 만든다.[28]
또는, 엽록체 전구 단백질의 전이 펩타이드가 인산화되지 않은 경우, 엽록체 전구 단백질은 열 충격 단백질이나 Toc159에 부착될 수 있다. 이 복합체는 GTP 에너지를 사용하여 바깥쪽 엽록체 막의 TOC 복합체에 결합할 수 있다.[28]
5. 3. TOC 복합체
TOC 복합체는 엽록체 외막에 존재하며, 엽록체로 들어갈 단백질을 수송하는 통로 역할을 한다. 이 복합체는 여러 단백질 소단위체로 구성되어 있으며, 그 중 중요한 세 가지는 다음과 같다.- Toc75: 엽록체 외막에서 가장 많은 단백질로, 16개의 β-병풍 시트로 이루어진 β-배럴 채널을 형성하여 엽록체 전구 단백질이 통과하는 통로를 제공한다.
- Toc34: 엽록체 외막에 소수성 C-말단 꼬리로 고정되어 있으며, 구아노신 삼인산(GTP) 결합 단백질 도메인을 통해 세포질의 엽록체 전구 단백질을 포획하여 TOC 복합체로 전달한다. 인산화를 통해 단백질 수입을 조절한다.
- Toc159: Toc34와 유사하게 GTP를 이용하여 세포질에서 단백질을 인식하며, 엽록체 전구단백질이 통과하는 통로의 일부를 형성하고 GTP 에너지로 전구단백질을 밀어 넣는다.
5. 3. 1. Toc34
Toc34는 엽록체 외막의 적분 단백질로, 소수성[38] C-말단 꼬리로 외막에 고정된다.[28][36] 그러나 큰 구아노신 삼인산 (GTP) 결합 단백질 도메인을 포함한 단백질의 대부분은 스트로마로 돌출되어 있다.[36]
Toc34의 역할은 세포질에서 일부 엽록체 전구 단백질을 잡아 TOC 복합체의 나머지 부분에 전달하는 것이다.[28] GTP는 ATP와 유사한 에너지 분자로, Toc34에 부착되면 단백질은 세포질 내 많은 엽록체 전구 단백질에 훨씬 더 잘 결합할 수 있게 된다.[28] 엽록체 전구 단백질의 존재는 Toc34가 GTP를 구아노신 이인산 (GDP)과 무기 인산염으로 분해하게 한다. 이러한 GTP의 손실로 인해 Toc34 단백질은 엽록체 전구 단백질을 방출하여 다음 TOC 단백질에 전달한다.[28] 그런 다음 Toc34는 고갈된 GDP 분자를 방출하며, 아마도 알려지지 않은 GDP 교환 인자의 도움을 받을 것이다. Toc159의 단백질 도메인이 GDP 제거를 수행하는 교환 인자일 수 있다. Toc34 단백질은 그런 다음 GTP의 다른 분자를 흡수하고 사이클을 다시 시작할 수 있다.[28]
Toc34는 인산화를 통해 기능을 억제할 수 있다. 엽록체 외막에서 떠다니는 단백질 키나아제는 ATP를 사용하여 인산기를 Toc34 단백질에 추가하여 다른 GTP 분자를 받을 수 없게 하여 단백질의 활성을 억제할 수 있다. 이것은 엽록체로의 단백질 수입을 조절하는 방법을 제공할 수 있다.[28][36]
''애기장대''(Arabidopsis thaliana)는 두 개의 상동 단백질인 AtToc33과 AtToc34를 가지고 있으며(''At''는 '''''A'''rabidopsis '''t'''haliana''를 의미한다),[28][36] 각 단백질은 아미노산 서열에서 완두의 Toc34(''ps''Toc34)와 약 60% 동일하다.[36] AtToc33은 ''애기장대''에서 가장 흔하며,[36] 인산화를 통해 기능을 억제할 수 있기 때문에 Toc34의 기능적 유사체이다. 반면에 AtToc34는 인산화될 수 없다.[28][36]
5. 3. 2. Toc159
Toc159는 구아노신 삼인산(GTP) 결합 TOC 단백질 소단위체이며, Toc34와 유사하다. Toc159는 세 개의 단백질 도메인을 갖는다. N-말단에는 A-도메인이 있는데, 이는 산성 아미노산이 풍부하고 단백질 길이의 약 절반을 차지한다.[28][38] A-도메인은 종종 단백질 분해되어 86 킬로달톤 조각인 Toc86을 남긴다.[38] 중간에는 구아노신 삼인산 결합 도메인이 있으며, 이는 Toc34의 상동성 GTP 결합 도메인과 매우 유사하다.[28][38] C-말단에는 친수성 M-도메인이 있는데,[28] 이는 단백질을 엽록체 외막에 고정시킨다.[38]Toc159는 구아노신 삼인산을 사용하여 세포질에서 단백질을 인식하는 Toc34와 비슷하게 작용하는 것으로 보인다. 인산화를 통해 조절될 수 있지만, Toc34를 인산화하는 것과는 다른 단백질 키나아제에 의해 조절된다.[31] M-도메인은 엽록체 전구단백질이 통과하는 터널의 일부를 형성하며, 구아노신 삼인산의 에너지를 사용하여 전구단백질을 밀어내는 힘을 제공하는 것으로 추정된다.[28]
Toc159는 항상 TOC 복합체의 일부로 발견되는 것은 아니며, 세포질에 용해된 상태로도 발견된다. 이는 Toc159가 세포질에서 엽록체 전구단백질을 찾아 TOC 복합체로 다시 운반하는 셔틀 역할을 할 수 있음을 시사한다. 그러나 이러한 행동에 대한 직접적인 증거는 많지 않다.[28]
Toc159, Toc132, Toc120, Toc90을 포함하는 Toc159 단백질 군이 ''애기장대''(Arabidopsis thaliana)에서 발견되었다. 이들은 A-도메인의 길이에서 차이가 있으며, Toc90에서는 A-도메인이 완전히 사라진다. Toc132, Toc120, Toc90은 비광합성 전구단백질과 같은 물질을 수입하는 데 특화된 기능을 가지며, Toc159를 대체할 수 없다.[28]
5. 3. 3. Toc75
Toc75는 엽록체 외막에서 가장 풍부한 단백질로, TOC 기공의 대부분을 형성하는 막관통 단백질 튜브이다. Toc75는 16개의 β-병풍 시트로 이루어진 β-배럴 채널이다.[28] Toc75가 형성하는 구멍은 끝부분에서 약 2.5nm 너비이며, 가장 좁은 지점에서는 직경이 약 1.4–1.6nm로 줄어든다. 이는 부분적으로 접힌 엽록체 전구 단백질이 통과할 수 있을 만큼 넓다.[28]Toc75는 엽록체 전구 단백질에 결합할 수도 있지만, Toc34나 Toc159보다 이 기능이 훨씬 떨어진다.[28]
애기장대(''Arabidopsis thaliana'')는 Toc75를 코딩하는 유전자의 염색체 위치에 따라 명명된 여러 이소형을 가지고 있다. 이 중 AtToc75 III가 가장 풍부하다.[28]
5. 4. TIC 복합체
Tic20, Tic214, Tic100, Tic56은 엽록체 내막에 존재하는 TIC 복합체의 주요 구성 요소이다. 이들은 100만 달톤 복합체를 구성하며, 엽록체 내 단백질 수송에 관여한다.[39]Tic20은 남세균과 거의 모든 엽록체 계통에서 상동적 친척을 가지고 있어 최초의 엽록체 공생 이전에 진화했음을 시사한다. 반면 Tic214, Tic100, Tic56은 엽록체생물 엽록체에 고유하며, 이는 나중에 진화했음을 의미한다.[39]
5. 4. 1. Tic20
Tic20은 막횡단 알파 나선 4개를 갖는 것으로 생각되는 적분 막 단백질이다.[28] 100만 달톤 TIC 복합체에서 발견된다.[39] 세균 단백질 아미노산 수송체 및 미토콘드리아 수입 단백질 Tim17[28] ('''''i'''내막 '''m'''막단백질'''m'''단백질'')과 유사하기 때문에[40] TIC 수입 채널의 일부로 제안되었다.[28] 하지만 이에 대한 ''생체 외'' 증거는 없다.[28] ''애기장대''에서 외부 엽록체 막에 있는 Toc75 단백질 약 5개마다 내부 엽록체 막에 Tic20 I 단백질(''애기장대''의 Tic20의 주요 형태)이 2개 있는 것으로 알려져 있다.[39]Tic214, Tic100, Tic56과는 달리 Tic20은 남세균과 거의 모든 엽록체 계통에서 상동적 친척을 가지고 있어 최초의 엽록체 공생 이전에 진화했음을 시사한다. Tic214, Tic100, Tic56은 엽록체생물 엽록체에 고유하며, 이는 나중에 진화했음을 시사한다.[39]
5. 4. 2. Tic214
Tic214는 214 킬로달톤 미만의 무게를 가져 이름 붙여진 또 다른 TIC 핵심 복합체 단백질이다. 1786개의 아미노산으로 구성되어 있으며 N-말단에 6개의 막 관통 도메인을 가지고 있는 것으로 생각된다. Tic214는 특히 엽록체 DNA에 의해 암호화된다는 점이 주목할 만하며, 더 구체적으로는 첫 번째 열린 읽기 틀 ''ycf1''에 의해 암호화된다.[39] Tic214와 Tic20은 함께 100만 달톤 TIC 복합체의 일부를 구성하며, 이는 전체 막에 걸쳐 있다. Tic20은 복합체 내부에 묻혀 있는 반면, Tic214는 내부 엽록체 막의 양쪽에 노출되어 있다.[39]5. 4. 3. Tic100
Tic100은 871개의 아미노산으로 이루어진 핵 게놈에 의해 암호화된 단백질이다. 871개 아미노산의 총 무게는 100,000 달톤보다 약간 적으며, 성숙한 단백질은 엽록체로 수입될 때 아미노산을 잃지 않기 때문에(분해 가능한 전이 펩타이드가 없음) Tic100으로 명명되었다. Tic100은 엽록체 엽록체 외막 공간을 향하는 면에서 100만 달톤 복합체의 가장자리에 위치한다.[39]5. 4. 4. Tic56
Tic56은 핵 게놈에 의해 암호화된 단백질이다. 이 유전자가 암호화하는 전구 단백질은 아미노산 527개로 이루어져 있으며, 무게는 약 62000달톤이다. 성숙 형태는 엽록체로 들어갈 때 약 56000달톤으로 줄어드는 과정을 거치는 것으로 보인다. Tic56은 100만 달톤 복합체 내부에 주로 존재한다.[39]Tic56과 Tic100은 육상 식물에서 매우 유전자 보존이 잘 되어 있지만, 기능이 알려진 단백질과는 유사하지 않다. 둘 다 막 횡단 도메인은 없다.[39]
6. 해독 사례
2017년 6월 대한민국 정부는 모감주나무의 엽록체 DNA를 세계 최초로 해독하여 유전자지도를 만들었다.[42]
6. 1. 모감주나무 (대한민국)
모감주나무는 희귀식물에 속하며, 2017년 6월 대한민국 정부에 의해 세계 최초로 엽록체 DNA가 해독되어 유전자지도가 만들어졌다. 모감주나무 엽록체의 DNA 전체 길이는 163,258bp이고 총 131개의 유전자로 구성되어 있다는 것이 밝혀졌다.[42]7. 활용
엽록체 DNA 해독 및 연구를 통해 식물학적 진화 과정 추적, 식물의 생존에 필요한 광합성 정보 획득, 식물 보존 등이 가능하다.[42]
7. 1. 식물학 연구
엽록체 DNA 연구를 통해 다음과 같은 식물학 정보를 얻을 수 있다.7. 2. 식물 보존
엽록체 DNA 정보를 활용하면 식물을 보존할 수 있게 해준다.[42]참조
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