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단백질비생성성 아미노산

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목차

1. 개요

단백질비생성성 아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있지만, 단백질을 구성하는 20가지 표준 아미노산과 셀레노시스테인, 피롤리신을 제외한 모든 아미노산을 의미한다. 이들은 표준 아미노산과 달리 유전 부호로 암호화되지 않으며, 다양한 생화학적 경로를 통해 생성된다. 단백질비생성성 아미노산은 세포 내 대사 중간 생성물, 2차 대사 산물의 전구체, 독성 유사체 등으로 작용하며, 생명 기원 연구와 확장된 유전 부호 연구에도 활용된다.

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단백질비생성성 아미노산
개요
정의단백질 생성에 직접 관여하지 않는 아미노산
특징유전체에 자연적으로 암호화되지 않음

2. 정의 및 분류

아미노산은 아미노기(–NH2)와 카복실기(–COOH)를 모두 포함하는 유기 화합물이며, 단백질의 기본 구성 단위이다. 아미노산은 다음과 같이 다양한 기준으로 분류할 수 있다.


  • 단백질생성성 아미노산과 단백질비생성성 아미노산: 번역 과정에서 리보솜에 의해 단백질 합성에 사용되는 표준 아미노산과 그렇지 않은 아미노산으로 분류한다.
  • 표준 아미노산과 비표준 아미노산: 유전 암호에 의해 지정된 20가지 표준 아미노산과 셀레노시스테인, 피롤리신과 같이 특수한 경우에 단백질에 삽입되는 비표준 아미노산으로 분류한다.
  • 천연 아미노산과 인공 아미노산: 자연계에 존재하는 아미노산과 인위적으로 합성된 아미노산으로 분류한다.


단백질생성성 아미노산은 아미노기, 카복실기, 곁사슬, α-수소를 갖는 중심 탄소 원자(α-탄소)를 가지고 있으며, L-입체형태를 갖는다. 글리신은 비카이랄성이며, 프롤린은 아미노기가 2차 아민이므로 이미노산으로 불리기도 한다.

셀레노시스테인의 구조. β-탄소에 셀레놀기를 포함하고 있다.


피롤리신의 구조. 리신의 ε-아미노기에 카복실화된 피롤린 고리가 결합하여 형성된다.


아미노산의 종류는 다음과 같다.[53]

  • 20가지 표준 아미노산
  • 22가지 단백질생성성 아미노산
  • 고농도에서 무생물적으로 생성되는 80가지 이상의 아미노산
  • 약 900가지는 자연적인 경로로 생성된다.
  • 118가지 이상의 인공적인 아미노산이 단백질에 삽입되었다.


이들은 서로 겹치는 부분이 있을 수 있지만 완전히 동일하지는 않다.

2. 1. 표준 아미노산

번역 과정에서 단백질 합성에 사용되는 20가지 표준 아미노산은 유전 부호에 의해 지정된다. 그러나 셀레노시스테인과 피롤리신이라는 두 가지 추가적인 단백질생성성 아미노산이 있다. 이들은 별도의 코돈을 가지지 않지만, 특정 서열이 존재할 때 종결 코돈 대신 삽입된다. 셀레노시스테인은 UGA 코돈과 SECIS 요소,[51] 피롤리신은 UAG 코돈과 PYLIS 하류 서열이 필요하다.[52] 그 외의 모든 아미노산은 단백질비생성성 아미노산이다.

표준 아미노산은 다음과 같다.

  • 20가지 표준 아미노산

2. 2. 비표준 아미노산

번역 과정에서 단백질에 포함되는 20가지 표준 아미노산은 유전 부호로 지정되어 있다. 그러나 셀레노시스테인과 피롤리신이라는 두 가지 단백질생성성 아미노산이 추가로 존재한다. 이 비표준 아미노산들은 별도의 코돈이 없지만, 특정 서열이 있을 때 종결 코돈 대신 들어간다. 셀레노시스테인은 UGA 코돈과 SECIS 요소가,[51] 피롤리신은 UAG 코돈과 PYLIS 하류 서열이 필요하다.[52] 이들을 제외한 나머지 아미노산은 모두 단백질비생성성 아미노산이다.

표준 아미노산이 유전 부호에 의해 단백질생성성 아미노산으로 지정되지 않았더라도, 일부 비표준 아미노산은 단백질에서 발견된다. 이들은 번역 후 변형을 통해 만들어지는데, 대상 단백질에 있는 표준 아미노산의 곁사슬이 변형되는 것이다. 이러한 변형은 단백질의 기능이나 조절에 필수적인 경우가 많다. 예를 들어 γ-카복시글루탐산에서 글루탐산이 카복실화되면 칼슘 양이온과 더 잘 결합하게 되고,[64] 하이드록시프롤린에서 프롤린이 하이드록실화되면 결합 조직을 유지하는 데 중요한 역할을 한다.[65] 번역 개시인자인 EIF5A에서 하이퓨신이 형성될 때도 리신 잔기가 변형된다.[66] 이러한 변형은 단백질의 위치를 결정하기도 하는데, 긴 소수성 작용기가 추가되면 단백질이 인지질 막에 결합하는 경우가 그 예이다.[67]

아미노말론산이 단백질에 잘못 결합되어 존재할 수 있다는 예비 증거도 있다.[68][69]

2. 3. 단백질비생성성 아미노산

리신의 구조


아미노기(–NH2)와 카복실기(–COOH)를 가진 모든 유기 화합물은 기술적으로 아미노산이다. 단백질생성성 아미노산은 아미노기, 카복실기, 곁사슬, α-수소, L-입체형태를 갖는 중심 탄소 원자(α-탄소 또는 2-탄소)를 포함하는 더 작은 부류이다. 비카이랄성인 글리신과 아미노기가 2차 아민인 프롤린은 이민이 아니지만, 전통적으로 이미노산으로 불린다.

번역 과정에서 단백질에 통합되는 20가지 표준 아미노산은 유전 부호로 암호화된다. 그러나 셀레노시스테인과 피롤리신이라는 두 가지 추가적인 단백질생성성 아미노산이 있다. 이 비표준 아미노산들은 특정 서열이 존재할 때 종결 코돈 대신 첨가된다. 셀레노시스테인은 UGA 코돈과 SECIS 요소,[51] 피롤리신은 UAG 코돈과 PYLIS 하류 서열이 필요하다.[52] 이들을 제외한 모든 아미노산은 단백질비생성성 아미노산이다.

아미노산에는 다음과 같은 다양한 부류가 있다.[53]

  • 20가지 표준 아미노산
  • 22가지 단백질생성성 아미노산
  • 고농도에서 무생물적으로 생성되는 80가지 이상의 아미노산
  • 약 900가지는 자연적인 경로로 생성된다.
  • 118가지 이상의 인공 아미노산이 단백질에 삽입되었다.


이 부류들은 서로 겹칠 수 있지만 동일하지는 않다. 22가지 단백질생성성 아미노산은 모두 생물에 의해 생합성되며, 일부는 비생물적(생물 발생 이전 실험 및 운석에서 발견됨)으로 생성되기도 한다. 노르류신과 같은 일부 천연 아미노산은 단백질 합성 과정의 오류로 번역 시 단백질에 잘못 삽입되기도 한다. 오르니틴과 같은 많은 아미노산은 생합성으로 생성되는 대사 중간생성물이지만 번역 시 단백질에 삽입되지 않는다. 단백질 내 아미노산 잔기는 번역 후 변형을 통해 단백질생성성 아미노산에서 단백질비생성성 아미노산으로 변형될 수 있다. 다른 아미노산(예: α-메틸노르발린)은 비생물적 혼합물에서만 발견된다. 30가지 이상의 비천연 아미노산이 유전공학적 방법으로 번역 시 단백질에 삽입되지만, 생합성되지는 않는다.[53]

세포, 특히 독립영양생물에서 여러 단백질비생성성 아미노산이 대사 중간생성물로 발견된다. 그러나 피리독살 인산(PLP) 결합 효소의 촉매적 유연성에도 불구하고, 많은 아미노산이 케토산(예: 4-메틸-2-옥소펜탄산에서 류신으로)으로 합성되고 마지막 단계에서 아미노화되어 단백질비생성성 아미노산의 대사 중간생성물 수는 상당히 적다.

오르니틴과 시트룰린은 아미노산 이화작용의 일부인 요소 회로에서 생성된다.[63]

1차 대사 외에도, 몇몇 단백질비생성성 아미노산은 작은 화합물 또는 비리보솜 펩타이드(일부 독소 등)를 만들기 위한 2차 대사의 전구체 또는 최종 생성물이다.

아민(–NH2)과 카복실산(–COOH) 작용기를 가진 모든 유기 화합물은 엄밀히 말해 아미노산이다. 단백질 생성 아미노산은 아미노기, 카복실기, 측쇄, α-수소 및 레보 입체 이성질체를 갖는 중심 탄소 원자(α- 또는 2-)를 가진 작은 부분 집합이다. 비대칭 탄소가 없는 글리신과 아민기가 2차 아민이며 이미노기를 갖지 않지만 종종 이미노산이라고도 불리는 프롤린은 예외이다.

유전 암호는 번역 중에 단백질에 통합되는 20개의 표준 아미노산을 코딩한다. 그러나 셀레노시스테인과 파이롤리신이라는 두 가지 추가적인 단백질 생성 아미노산이 있다. 이들은 전용 코돈이 없지만, 특정 서열이 존재할 때 종결 코돈 대신 추가된다. 셀레노시스테인은 셀레노시스테인 삽입 서열(SecIS)이 있는 경우 UGA 코돈으로 번역되고,[6] 파이롤리신은 PYLIS 서열이 있는 경우 UAG 코돈으로 번역된다.[7] 이 외의 모든 아미노산은 "비단백질 생성" 아미노산이다.

아미노산 그룹은 다음과 같다:[8]

  • 20개의 표준 아미노산
  • 22개의 단백질 생성 아미노산
  • 고농도에서 무생물적으로 생성되는 80개 이상의 아미노산
  • 약 900개는 자연 경로에 의해 생성된다
  • 118개 이상의 조작된 아미노산이 단백질에 삽입되었다


이 그룹들은 중복되지만 동일하지 않다. 22개의 모든 단백질 생성 아미노산은 유기체에 의해 생합성되며, 일부는 비생물적(선구체 실험 및 운석에서 발견)이기도 하다. 노르류신과 같은 일부 천연 아미노산은 단백질 합성 과정의 부정확성으로 인해 번역적으로 단백질에 잘못 통합된다. 오르니틴과 같은 많은 아미노산은 생합성적으로 생성되지만 번역적으로 단백질에 통합되지 않는 대사 중간체이다. 단백질에서 아미노산 잔기의 번역 후 변형은 많은 단백질성이지만 비단백질 생성 아미노산의 형성을 초래한다. 다른 아미노산은 무생물 혼합물에서만 발견된다(예: α-메틸노르발린). 30개 이상의 인공 아미노산이 조작된 시스템에서 번역적으로 단백질에 삽입되었지만 생합성적이지 않다.[8]

일부 비-α-아미노산은 유기체 내에 존재한다. 이들의 구조에서 아민기는 아미노산 분자의 카르복실산 말단으로부터 더 멀리 떨어져 있다. β-아미노산은 아민기가 두 번째 탄소에 결합되어 있으며, γ-아미노산은 세 번째 탄소에 결합되어 있다. 예시로는 베타-알라닌, GABA, δ-아미노레불린산 등이 있다.

δ-아미노레불린산: 테트라피롤 생합성의 중간체(헴, 엽록소, 코발라민 등).


4-아미노벤조산(PABA): 엽산 생합성의 중간체


α-아미노산이 단백질에 사용되는 이유는 운석과 생명 기원 실험에서의 빈도와 관련이 있다.[11] 과거 β-아미노산의 이차 구조가 유해하다는 추측[11]은 잘못된 것으로 밝혀졌다.[12]

세포, 특히 자가영양생물에서 여러 가지 단백질 비생성성 아미노산이 대사 중간체로 발견된다. 하지만 PLP 결합 효소의 촉매 유연성에도 불구하고, 많은 아미노산이 케토산(예: 4-메틸-2-옥소펜탄산에서 류신)으로 합성되어 마지막 단계에서 아민화되므로 단백질 비생성성 아미노산 중간체의 수는 비교적 적다.

오르니틴과 시트룰린은 아미노산 이화작용의 일부인 요소 회로에서 발견된다.[18]

일차 대사 외에도, 여러 단백질 비생성성 아미노산은 작은 화합물 또는 비리보솜 펩타이드 합성을 통해 이차 대사에서 전구체 또는 최종 생성물로 작용한다(예: 일부 독소).

여러 가지 비단백질 생성 아미노산은 단백질 생성 아미노산의 특정 속성(예: 티알리신)을 모방하기 때문에 독성이 있다. 일부 비단백질 생성 아미노산은 신경전달물질로 사용되는 아미노산을 모방하여 신경 독성을 나타내는데, 여기에는 퀴스퀄산, 카나바닌, 아제티딘-2-카르복실산이 포함된다.[25]

세팔로스포린 C는 세팔로스포린 잔기로 아미드화된 α-아미노아디프산(호모글루탐산) 골격을 가지고 있다.[26] 페니실라민은 치료용 아미노산이며 작용 기전은 알려져 있지 않다.

티알리신


카나바닌


자연 발생 시아노톡신은 비단백질 생성 아미노산을 포함할 수도 있다. 예를 들어, 마이크로시스틴과 노듈라린은 모두 β-아미노산인 ADDA에서 유래한다.

작용기로서 아민과 카복실산을 가진 모든 유기 화합물은 아미노산이다. 단백질을 구성하는 아미노산은 그 중 일부이며, 중앙의 탄소 원자(α- 또는 2-)가 레보 회전성이며 아미노기, 카복실기, 측쇄, α-수소 원자를 갖는다. 예외는 비대칭 탄소인 글리신과 아미노기가 2급 아민이며 이미노기를 갖지 않지만 종종 이미노산이라고도 불리는 프롤린이다.

유전 코드는 번역을 통해 단백질에 포함되는 20개의 표준 아미노산을 코딩한다. 그러나 단백질을 구성하는 아미노산으로서는 더 2개, 셀레노시스테인과 파이롤리신이 있다. 이 두 개에는 코돈이 할당되지 않지만 특수한 서열이 존재하는 경우에 종결 코돈의 위치에 추가된다. 즉, 셀레노시스테인 삽입 서열(SecIS)이 있는 경우 UGA 코돈이 셀레노시스테인으로 번역되고[28], PYLIS 서열이 있는 경우 UAG 코돈이 파이롤리신으로 번역된다[29]。이 외의 모든 아미노산이 "단백질을 구성하지 않는 아미노산"이다.

아미노산의 그룹으로는 다음과 같은 것이 있다[30]。

  • 20개의 표준 아미노산
  • 22개의 단백질을 구성하는 아미노산
  • 80개 이상의 고농도로 비생물적으로 합성되는 아미노산
  • 900개 정도의 천연 경로로 합성되는 아미노산
  • 118개 이상의 단백질에 통합되는 인공 아미노산


이러한 그룹에는 중복이 있지만 동일한 것은 아니다. 22개의 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 생물 등에 의해 생합성되지만, 발생원은 그것뿐만 아니라, 비생물적(생물 탄생 전 환경이나 운석 중)으로도 생길 수 있다. 노르로이신 등 몇몇 천연 아미노산은 단백질 합성 프로세스가 그다지 엄격하지 않기 때문에 오해로 단백질에 통합될 수 있다. 오르니틴 등 많은 아미노산은 생합성으로 만들어지는 대사 중간체이지만 단백질에 통합되는 일은 없다. 단백질 내의 아미노산 잔기의 번역 후 변형에 의해 단백질의 일부이지만 단백질을 구성하는 아미노산이 아닌 아미노산이 많이 형성된다. α-메틸노르발린 등 다른 아미노산은 비생물적인 환경에서만 볼 수 있다. 엔지니어링된 계에서 30개 이상의 비천연 아미노산이 번역에 의해 단백질에 통합되지만, 이것은 생합성적이지 않다[30]。

생물체 내에는 몇 가지 비 α-아미노산이 존재한다. 이들의 구조에서 아민기는 아미노산 분자 끝에 있는 카르복실기에서 멀리 떨어진 위치에 놓인다. β-아미노산은 두 번째 탄소에, γ-아미노산은 세 번째 탄소에 아민기가 위치한다. 예를 들어, β-알라닌, γ-아미노부티르산, δ-아미노레불린산 등이 있다.

과거에는 β-아미노산의 이차 구조가 유해하다고 여겨졌지만[33], 잘못된 것으로 밝혀졌다[34].

세포 내, 특히 독립영양생물의 세포 내에서는 단백질을 구성하지 않는 아미노산 중 일부가 대사 중간체로 나타난다. 그러나 많은 아미노산은 케토산으로 만들어지고 마지막 단계에서 아미노화되기 때문에, 단백질을 구성하지 않는 아미노산이 대사 중간체가 되는 경우는 상당히 적다.

오르니틴과 시트룰린은 아미노산 이화작용의 일부인 요소 회로에서 생성된다.[40]

1차 대사에 더하여, 단백질을 구성하지 않는 아미노산 중 일부는 소분자나 비리보솜 펩타이드를 만들기 위한 2차 대사의 전구체나 최종 생성물이 된다.

단백질을 구성하지 않는 아미노산 중 티알리신 등은 단백질을 구성하는 아미노산의 특정 성질을 모방하기 때문에 독성을 가진다. 또한 키스퀄산, 카나바닌, 아제티딘-2-카르복실산 등은 신경전달물질이 되는 아미노산을 모방하기 때문에 신경독이 된다.[47] 세팔로스포린 C는 호모글루탐산 골격이 세팔로스포린기로 아미드화되어 있다.[48] D-페니실라민은 작용 기전이 알려지지 않은 치료제이다.

아제티딘-2-카르복실산


천연으로 생성되는 시아노톡신도 단백질을 구성하지 않는 아미노산을 포함하고 있다. 예를 들어, 마이크로시스틴과 노듈라린은 모두 β-아미노산인 ADDA에서 유래한다.

3. 화학적 구조 및 성질

유기 화합물의 다양한 탄소를 구별하기 위해 IUPAC 번호 매기기 체계 외에도 카복실기를 구성하는 탄소 다음부터 각 탄소에 순차적으로 그리스 문자를 표시하여 구분할 수 있다. α-탄소는 α-아미노산에서 아미노기, 카복실기, 곁사슬, 수소 원자와 결합하고 있는 중심 카이랄 탄소이다. 그리스 문자로 나타낼 때 카복실기의 탄소는 고려하지 않는다.[54] 따라서 많은 단백질비생성성 아미노산의 IUPAC 이름은 "2-아미노-"로 시작하여 "-산"으로 끝난다.

작용기로서 아미노기와 카복실기를 가진 모든 유기 화합물은 아미노산이다. 단백질을 구성하는 아미노산은 그 중 일부이며, 중앙의 탄소 원자(α- 또는 2-)가 레보 회전성이며 아미노기, 카복실기, 곁사슬, α-수소 원자를 갖는다. 예외는 비대칭 탄소인 글리신과 아미노기가 2차 아민이며 이미노기를 갖지 않지만 종종 이미노산이라고도 불리는 프롤린이다.

3. 1. L-아미노산과 D-아미노산

자연계에 존재하는 대부분의 아미노산은 L-형태이며, D-아미노산은 세균의 세포벽 등 특수한 경우에 발견된다.[58][59] 대부분 세균의 세포벽은 아미노당으로 구성된 중합체가 서로 짧은 올리고펩타이드로 가교된 펩티도글리칸으로 구성되어 있다. 올리고펩타이드는 비리보솜으로 합성되며 D-알라닌, D-글루탐산을 포함하는 여러 특성들을 가지고 있다. 전자는 피리독살 인산(PLP) 결합 효소(alr 또는 상동유전자인 dadX에 의해 암호화 됨)에 의해 라세미화되는 반면 후자는 보조 인자에 대해 독립적인 효소(murI에 의해 암호화 됨)에 의해 라세미화된다. 테르모토가속(''Thermotoga'')의 종에는 D-라이신이 존재하며, 특정 반코마이신 내성 세균에는 D-세린이 존재(vanT 유전자)한다.[35][36]

몇몇 D-아미노산은 동물에서 신경전달물질로 작용하기도 한다.

3. 2. 비-α-아미노산

일부 비-α-아미노산은 생물에 존재한다. 이러한 구조에서 아미노기는 아미노산 분자의 카복실기로부터 더 먼 곳에 위치한다. 따라서 β-아미노산은 카복실기의 탄소로부터 두 번째 탄소에 아미노기가 결합되어 있고, γ-아미노산은 세 번째 탄소에 아미노기가 결합되어 있다. 예로는 β-알라닌, γ-아미노뷰티르산(GABA), δ-아미노레불린산이 있다.

과거에는 β-아미노산의 이차 구조가 유해하다고 여겨졌지만[11], 잘못된 것으로 밝혀졌다.[12]

3. 3. α-탄소에 수소가 없는 아미노산

모든 단백질생성성 아미노산은 α-탄소에 적어도 하나의 수소를 가지고 있다. 글리신은 두 개의 수소를 가지고 있고, 다른 단백질생성성 아미노산은 한 개의 수소와 한 개의 곁사슬을 가지고 있다. 수소를 메틸기와 같은 더 큰 치환기로 치환하면 단백질 골격이 왜곡된다.[56]

일부 균류에서 α-아미노아이소뷰티르산은 펩타이드의 전구체로 생성되며, 그 중 일부는 항생제의 특성을 나타낸다.[60] 이 화합물은 알라닌과 유사하지만 α-탄소에 수소 대신에 메틸기를 가지고 있다. 따라서 α-아미노아이소뷰티르산은 카이랄성이 아니다. α-수소가 없는 알라닌과 유사한 또 다른 화합물로는 메틸렌 곁사슬을 가지고 있는 디하이드로알라닌이 있다. 이것은 자연적으로 생성되는 여러 디하이드로아미노산들 중 하나이다.

디하이드로알라닌의 구조

4. 생물학적 역할

단백질을 구성하는 아미노산은 생명체의 구조 형성, 효소 촉매, 신호 전달, 면역 반응 등 다양한 생명 현상에 필수적인 역할을 수행한다. 세포 내에서, 특히 독립영양생물에서 여러 단백질비생성성 아미노산들이 대사 중간생성물로 발견된다.[63] 그러나 피리독살 인산(PLP) 결합 효소의 촉매적 유연성에도 불구하고, 많은 아미노산들이 케토산으로 합성되고 마지막 단계에서 아미노화되어 단백질비생성성 아미노산의 대사 중간생성물의 수는 상당히 낮게 유지된다.

번역 후 변형을 통해 아미노산의 기능이 조절되거나 새로운 기능이 부여될 수 있다. 예를 들어 글루탐산의 카복실화를 통해 생성된 γ-카복시글루탐산은 칼슘 양이온과 더 잘 결합하며,[64] 프롤린의 하이드록실화를 통해 생성된 하이드록시프롤린은 결합 조직을 유지하는 데 중요하다.[65] 리신 잔기의 변형을 통해 진핵생물 개시인자인 EIF5A에 형성되는 하이퓨신도 번역 후 변형의 예시이다.[66] 이러한 변형은 단백질의 국소화를 결정할 수 있으며, 긴 소수성 작용기를 첨가하면 단백질을 인지질 막에 결합시킬 수 있다.[67]

아미노말론산이 단백질에 잘못 통합되어 존재할 수 있다는 예비적인 증거가 있다.[68][69]

4. 1. 요소 회로

오르니틴과 시트룰린은 아미노산 이화작용의 일부인 요소 회로에서 생성된다.[63]

4. 2. 비리보솜 펩타이드 합성

일부 단백질비생성성 아미노산은 비리보솜 펩타이드 합성을 통해 독소 등의 2차 대사 산물을 생성하는데 관여한다.[18]

4. 3. 독성 유사체

싸이알리신(티알리신)과 같은 몇몇 단백질비생성성 아미노산은 단백질생성성 아미노산의 특정 특성을 모방하는 능력으로 인해 독성을 가진다.[70] 퀴스쿠알산, 카나바닌, 아제티딘-2-카복실산을 비롯한 일부 단백질비생성성 아미노산은 신경전달물질로 사용되는 아미노산을 모방하여 신경독성을 나타낸다.[70][25]

5. 생명 기원과 아미노산

밀러-유리 실험과 같은 생명 기원 연구에서는 20가지의 표준 아미노산보다 더 다양한 아미노산들이 발견되었으며, 그 중 일부는 표준 아미노산보다 더 높은 농도에서 발견되었다. 이는 초기 지구 환경에서 아미노산이 생성될 수 있었음을 시사한다.[56] 머치슨 운석에서도 다양한 아미노산이 발견되어, 우주 공간에서의 아미노산 생성 가능성을 보여준다.

만약 생명이 지구 외 다른 곳에서 발생했다면, 사용되었을 아미노산의 종류가 지구 생명체와 상당히 다를 수 있다는 가설이 제시된다. 실제로 아미노산 기반 생명체가 우주의 다른 곳에서 평행적으로 발생하였다면, 아미노산의 75% 이상은 공유되지 않을 것이라고 추측된다.[56]

다음은 글리신에 대비한 아미노산의 비율을 나타낸 표이다.

글리신에 대비한 아미노산의 비율 (%)
분자명방전 실험머치슨 운석
글리신100100
알라닌18036
α-아미노-n-뷰티르산6119
노르발린1414
발린4.4해당 없음
노르류신1.4해당 없음
류신2.6해당 없음
아이소류신1.1해당 없음
알로아이소류신1.2해당 없음
t-류신< 0.005해당 없음
α-아미노-n-헵탄산0.3해당 없음
프롤린0.322
피페콜산0.0111
α,β-다이아미노프로피온산1.5해당 없음
α,γ-다이아미노뷰티르산7.6해당 없음
오르니틴< 0.01해당 없음
리신< 0.01해당 없음
아스파르트산7.713
글루탐산1.720
세린1.1해당 없음
트레오닌0.2해당 없음
알로트레오닌0.2해당 없음
메티오닌0.1해당 없음
호모시스테인0.5해당 없음
호모세린0.5해당 없음
β-알라닌4.310
β-아미노-n-뷰티르산0.15
β-아미노아이소뷰티르산0.57
γ-아미노뷰티르산0.57
α-아미노아이소뷰티르산733
아이소발린111
사르코신12.57
N-에틸글리신6.86
N-프로필글리신0.5해당 없음
N-아이소프로필글리신0.5해당 없음
N-메틸알라닌3.43
N-에틸알라닌< 0.05해당 없음
N-메틸-β-알라닌1.0해당 없음
N-에틸-β-알라닌< 0.05해당 없음
아이소세린1.2해당 없음
α-hydroxy-γ-aminobutyric acid17해당 없음


5. 1. 직선형 곁사슬 아미노산

유전 암호는 동결 사건으로 설명되며, 직선형 사슬이 있는 표준 아미노산이 알라닌 하나만 있는 이유는 발린, 류신, 아이소류신과의 중복성 때문일 수 있다.[56] 그러나 직선형 사슬 아미노산은 훨씬 더 안정적인 α-나선을 형성하는 것으로 보고되었다.[61]

노르발린 (''n''-프로필 곁사슬)


노르류신 (''n''-뷰틸 곁사슬)

6. 확장된 유전 부호

확장된 유전 부호를 통해 비천연 아미노산을 단백질에 도입하는 연구가 활발히 진행되고 있다. 확장된 유전 부호는 단백질의 기능을 다양화하고 새로운 기능을 부여하는 데 활용될 수 있다.

7. 한국 사회와 아미노산

한국은 아미노산 관련 연구 및 산업 분야에서 상당한 발전을 이루어왔다. 발효 기술을 이용한 아미노산 생산은 한국의 전통적인 산업 중 하나이며, 현대에도 식품, 의약품, 사료 등 다양한 분야에 활용되고 있다. 건강 기능 식품 및 특수 의료 용도 식품 시장에서 아미노산의 중요성이 부각되고 있으며, 관련 제품 개발 및 연구가 활발히 진행되고 있다.

참조

[1] 문서 plus formylmethionine in eukaryotes with prokaryote organelles like mitochondria
[2] 논문 Natural expansion of the genetic code
[3] 논문 Peptidomimetics via modifications of amino acids and peptide bonds https://pubs.rsc.org[...] 2014-04-22
[4] 논문 A Brief Review on the Non-protein Amino Acid, Gamma-amino Butyric Acid (GABA): Its Production and Role in Microbes 2020
[5] 논문 Creatine as a food supplement for the general population https://www.scienced[...] 2021-08-01
[6] 논문 Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code
[7] 논문 Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins
[8] 논문 On the evolution of the standard amino-acid alphabet
[9] 서적 Biochemistry https://archive.org/[...] John Wiley & Sons
[10] 논문 Pantothenate biosynthesis in higher plants
[11] 논문 Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids
[12] 서적 Protein Design
[13] 논문 The Elucidation of the Structure of ''Thermotoga maritima'' Peptidoglycan Reveals Two Novel Types of Cross-link
[14] 논문 Characterization and modelling of vanT: A novel, membrane-bound, serine racemase from vancomycin-resistant ''Enterococcus gallinarum'' BM4174
[15] 논문 Fungal Indole Alkaloid Biosynthesis: Genetic and Biochemical Investigation of the Tryptoquialanine Pathway in ''Penicillium aethiopicum''
[16] 논문 Straight-chain non-polar amino acids are good helix-formers in water
[17] 논문 Incorporation of tellurium into amino acids and proteins in a tellurium-tolerant fungi
[18] 논문 Almost all about citrulline in mammals
[19] 논문 Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase
[20] 논문 Collagen structure: The Madras triple helix and the current scenario
[21] 논문 The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A)
[22] 논문 Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation
[23] 논문 Detection and possible origins of aminomalonic acid in protein hydrolysates
[24] 논문 Aminomalonic acid: Identification in ''Escherichia coli'' and atherosclerotic plaque
[25] 논문 Amino acid analog toxicity in primary rat neuronal and astrocyte cultures: Implications for protein misfolding and TDP-43 regulation
[26] 논문 Biosynthesis of cephalosporin C from amino acids
[27] 논문 Natural expansion of the genetic code
[28] 논문 Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code
[29] 논문 Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins
[30] 논문 On the evolution of the standard amino-acid alphabet
[31] 서적 Biochemistry John Wiley & Sons
[32] 논문 Pantothenate biosynthesis in higher plants
[33] 논문 Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids
[34] 서적 Protein Design
[35] 논문 The Elucidation of the Structure of Thermotoga maritima Peptidoglycan Reveals Two Novel Types of Cross-link
[36] 논문 Characterization and modelling of VanT: A novel, membrane-bound, serine racemase from vancomycin-resistant Enterococcus gallinarum BM4174
[37] 논문 Fungal Indole Alkaloid Biosynthesis: Genetic and Biochemical Investigation of the Tryptoquialanine Pathway inPenicillium aethiopicum
[38] 논문 Straight-chain non-polar amino acids are good helix-formers in water
[39] 논문 Incorporation of tellurium into amino acids and proteins in a tellurium-tolerant fungi
[40] 논문 Almost all about citrulline in mammals
[41] 논문 Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase
[42] 논문 Collagen structure: The Madras triple helix and the current scenario
[43] 논문 The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A)
[44] 논문 Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation
[45] 논문 Detection and possible origins of aminomalonic acid in protein hydrolysates
[46] 논문 Aminomalonic acid: Identification in Escherichia coli and atherosclerotic plaque
[47] 논문 Amino acid analog toxicity in primary rat neuronal and astrocyte cultures: Implications for protein misfolding and TDP-43 regulation
[48] 논문 Biosynthesis of cephalosporin C from amino acids
[49] 문서 게다가 미토콘드리아와 같은 원핵생물에서 유래한 진핵생물의 세포소기관에서는 [[N-폼일메티오닌|''N''-폼일메티오닌]]을 사용한다.
[50] 논문 Natural expansion of the genetic code
[51] 논문 Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code
[52] 논문 Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins
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[65] 논문 Collagen structure: The Madras triple helix and the current scenario
[66] 논문 The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A)
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[68] 논문 Detection and possible origins of aminomalonic acid in protein hydrolysates
[69] 논문 Aminomalonic acid: Identification in Escherichia coli and atherosclerotic plaque
[70] 논문 Amino acid analog toxicity in primary rat neuronal and astrocyte cultures: Implications for protein misfolding and TDP-43 regulation
[71] 저널 Biosynthesis of cephalosporin C from amino acids


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