아밀레이스
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1. 개요
아밀레이스는 녹말과 글리코겐을 분해하는 소화 효소로, α-, β-, γ-아밀레이스 등 여러 종류가 존재한다. 동물, 식물, 미생물에서 발견되며, 주로 췌장과 침샘에서 분비된다. 아밀레이스는 빵 제조, 맥주 양조, 의학적 진단 및 치료, 세제 등 다양한 용도로 사용된다. 혈액 내 아밀레이스 수치는 췌장 및 타액선 질환 진단에 활용되며, 과아밀레이스혈증은 다양한 질병 상태를 나타낼 수 있다.
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아밀레이스 | |
---|---|
효소 정보 | |
![]() | |
EC 번호 | 3.2.1.1 (알파-아밀레이스) |
CAS 번호 | 9000-90-2 (알파-아밀레이스) |
GO 코드 | GO:0004556 (알파-아밀레이스) |
기본 정보 | |
유형 | 효소 |
활성 부위 | 탄수화물 |
기질 | 녹말, 글리코겐 및 기타 α-1,4-글리칸 |
생성물 | 덱스트린 말토오스 글루코스 |
종류 | |
주요 종류 | 알파-아밀레이스 베타-아밀레이스 감마-아밀레이스 |
알파-아밀레이스 | 녹말을 임의의 위치에서 분해하여 덱스트린과 올리고당을 생성한다. |
베타-아밀레이스 | 녹말의 비환원 말단에서 두 번째 글루코스 분자를 분해하여 말토오스를 생성한다. |
감마-아밀레이스 | 녹말의 비환원 말단에서 글루코스 분자를 분해하여 글루코스를 생성한다. |
기타 정보 | |
기능 | 음식물 소화 녹말 분해 |
분포 | 침샘 췌장 곰팡이 세균 식물 |
관련 질병 | 췌장염 (혈중 아밀레이스 수치 이상) |
2. 분류
아밀레이스는 작용 방식과 생성 물질에 따라 다음과 같이 분류된다.
α-아밀레이스 | β-아밀레이스 | γ-아밀레이스 | |
---|---|---|---|
기원 | 동물, 식물, 미생물 | 식물, 미생물 | 동물, 미생물 |
조직 | 침샘, 이자 | 씨앗, 과일 | 소장 |
절단 부위 | 무작위 α-1,4 글리코사이드 결합 | 두 번째 α-1,4 글리코사이드 결합 | 마지막 α-1,4 글리코사이드 결합 |
반응 생성물 | 말토스, 덱스트린 등 | 말토스 | 포도당 |
최적 pH | 6.7–7.0 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
양조 시 최적 온도 | 68°C ~ 74°C | 58°C ~ 65°C | 63°C ~ 68°C |
- '''α-아밀레이스''' (알파-아밀레이스)
- '''β-아밀레이스''' (베타-아밀레이스)
- '''γ-아밀레이스''' (감마-아밀레이스)
- '''이소아밀라아제'''는 아밀로펙틴이나 글리코겐 중의 α-1,6-글리코시드 결합을 절단하여 직쇄형 덱스트린이나 아밀로스를 생산한다. 다만, 풀루란을 분해할 수 없다. 분지 부분을 절단하기 때문에 가지절단효소 또는 탈분지 효소라고도 불린다.[30]
2. 1. α-아밀레이스 (알파-아밀레이스)
알파-아밀레이스는 칼슘 효소로, 긴 사슬 다당류의 아밀로스로부터 말토트라이오스와 말토스를, 아밀로펙틴으로부터는 말토스, 포도당, "한계 덱스트린"을 생성한다. 이들은 글리코사이드 가수분해효소 13족에 속한다. α-아밀레이스는 녹말 사슬을 따라 임의의 위치에서 α-1,4 글리코사이드 결합을 가수분해한다.[3]기질의 어느 곳에서든 작용할 수 있으므로 베타-아밀레이스보다 작용 속도가 빠른 경향이 있다. 동물에서 주요 소화 효소이며 최적 pH는 6.7–7.0이다.[3]
인체생리학에서 침샘과 췌장에서 분비되는 아밀레이스는 모두 α-아밀레이스이다. α-아밀레이스 형태는 식물, 곰팡이 (자낭균 및 담자균) 및 박테리아 (''바실루스'')에서도 발견된다.
α-아밀레이스 | β-아밀레이스 | γ-아밀레이스 | |
---|---|---|---|
기원 | 동물, 식물, 미생물 | 식물, 미생물 | 동물, 미생물 |
조직 | 침샘, 췌장 | 종자, 과실 | 소장 |
절단 부위 | 무작위 α-1,4 글리코사이드 결합 | 두 번째 α-1,4 글리코사이드 결합 | 마지막 α-1,4 글리코사이드 결합 |
반응 생성물 | 말토스, 덱스트린 등 | 말토스 | 포도당 |
최적 pH | 6.7–7.0 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
양조 시 최적 온도 |
2. 2. β-아밀레이스 (베타-아밀레이스)
β-아밀레이스는 세균, 진균, 식물에 의해 합성된다.[32] 비환원성 말단에서 작용하는 β-아밀레이스는 두 번째 α-1,4 글리코사이드 결합의 가수분해를 촉매하여 한 번에 두 개의 포도당 단위(말토스)를 분리한다. 과일이 익는 동안 β-아밀레이스는 녹말을 말토스로 분해하여 과일의 단맛을 낸다.α-아밀레이스와 β-아밀레이스는 모두 씨앗에 존재하는데 β-아밀레이스는 발아 전에 비활성 형태로 존재하는 반면, α-아밀레이스와 단백질 가수분해 효소는 발아가 시작되면 나타난다.[32] 많은 미생물이 세포 외 녹말을 분해하기 위해 아밀레이스를 생성한다. 동물 조직은 β-아밀레이스를 포함하지 않지만 소화관 내에 포함된 미생물에 존재할 수 있다. β-아밀레이스의 최적 pH는 4.0–5.0이다.[32]
2. 3. γ-아밀레이스 (감마-아밀레이스)
γ-아밀레이스(gamma-amylase영어)는 아밀로스와 아밀로펙틴의 비환원성 말단에서 마지막 α-1,4 글리코사이드 결합을 가수분해하여 글루코스를 생성하며, α-1,6 글리코사이드 결합도 가수분해할 수 있다.[29] γ-아밀레이스는 pH 3 부근에서 가장 활성이 크기 때문에 모든 아밀레이스 중 가장 산성인 최적 pH를 갖는다.[29]γ-아밀레이스는 글루칸 1,4-α-글루코시다제라고도 불리며, 다음과 같은 다양한 이름으로도 불린다.[29]
- 아밀로글루코시다제
- ''exo''-1,4-α-글루코시다제
- 글루코아밀라아제
- 리소좀 α-글루코시다제
- 1,4-α-D-글루칸 글루코히드로라아제
γ-아밀레이스는 다양한 글리코사이드 가수분해효소 패밀리에 속한다.[29]
- 곰팡이의 글리코사이드 가수분해효소 15 패밀리
- 인간 말타아제-글루코아밀라아제(MGAM)의 글리코사이드 가수분해효소 31 패밀리
- 세균 형태의 글리코사이드 가수분해효소 97 패밀리
α-아밀레이스 | β-아밀레이스 | γ-아밀레이스 | |
---|---|---|---|
기원 | 동물, 식물, 미생물 | 식물, 미생물 | 동물, 미생물 |
조직 | 침샘, 이자 | 종자, 과실 | 소장 |
절단 부위 | 무작위 α-1,4 글리코사이드 결합 | 두 번째 α-1,4 글리코사이드 결합 | 마지막 α-1,4 글리코사이드 결합 |
반응 생성물 | 말토스, 덱스트린 등 | 말토스 | 포도당 |
최적 pH | 6.7–7.0 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
양조 시 최적 온도 | 68°C ~ 74°C | 58°C ~ 65°C | 63°C ~ 68°C |
아밀레이스는 다양한 산업 분야에서 활용된다.
3. 용도
아밀레이스 사용과 관련된 직업(제빵사, 공장 노동자 등) 종사자는 직업성 천식이나 피부염과 같은 건강 문제 발생 위험이 있다.[11] 알파-아밀레이스 억제제인 파세올라민은 잠재적인 식이요법 보조제로 연구된 바 있다.[10]
3. 1. 발효
α-아밀레이스와 β-아밀레이스는 녹말에서 추출한 설탕으로 만든 맥주와 주류를 양조하는 데 중요한 역할을 한다. 발효 과정에서 효모는 설탕을 섭취하고 에탄올을 배출한다. 전통적인 맥주 양조에서 맥아 보리는 뜨거운 물과 혼합되어 매쉬를 생성하는데, 이 맥아는 맥아 곡물의 아밀레이스가 보리의 녹말을 설탕으로 변환 할 수 있도록 주어진 온도에서 유지된다. 상이한 온도는 α-아밀레이스와 β-아밀레이스의 활성을 최적화하여 다양한 발효성 및 비발효성 당 혼합물을 생성한다.[5]
3. 2. 밀가루 첨가제
아밀레이스는 빵 제조에 사용되며 밀가루에서 발견되는 녹말과 같은 복합당을 단순당으로 분해한다. 효모는 이당류를 섭취하여 에탄올과 이산화 탄소로 변환한다. 이것은 풍미를 살리고 빵을 부풀어오르게 한다. 아밀레이스는 효모 세포에서 자연적으로 발견되지만, 효모가 빵에서 상당한 양의 녹말을 분해하는 데 상당한 시간이 걸린다.[33] 현대 제빵 기술은 맥아 보리 형태로 아밀레이스를 제빵 개량제에 포함시켜 상업적 사용에 더욱 빠르고 실용적인 공정을 가능하게 했다.[6]
3. 3. 분자생물학
분자생물학에서 아밀레이스의 존재는 항생제 저항성에 더하여 보고 구조물의 성공적인 통합을 위한 선택 방법으로 작용할 수 있다. 보고 유전자(Reporter Gene)가 아밀레이스에 대한 구조 유전자의 상동성 영역에 의해 측면에 위치함에 따라, 성공적인 통합은 아밀레이스 유전자를 파괴하고 녹말 분해를 방지하며, 이는 요오드 염색을 통해 쉽게 검출할 수 있다.[3]
3. 4. 의학적 사용
아밀레이스는 췌장 효소 대체 요법(PERT)에 사용된다. 아밀레이스는 탄수화물을 단당류로 분해하는 데 도움을 주는 솔푸라(리프로타마제)의 성분 중 하나이다.[34][9]
3. 5. 기타 용도
세균성 아밀레이스는 옷과 식기 세척기 세제에 사용되어 섬유와 식기에 있는 전분을 용해시킨다.[11]
4. 역사
1831년, 에르하르트 프리드리히 로이흐스 (1800–1837)는 타액에 존재하는 효소인 "프티알린" (아밀레이스)에 의해 타액이 전분을 가수분해하는 것을 묘사했다.[14][15] 이는 타액의 고대 그리스어 이름인 πτύαλον|프티알론grc에서 유래되었다.
1833년, 프랑스 화학자 앙셀름 파옌과 장 프랑수아 페르소는 싹이 튼 보리에서 아밀레이스 복합체를 분리하여 "디아스타아제"라고 명명했다.[16][17] 이후 모든 효소 명칭이 '-ase' 접미사로 끝나는 경향은 여기서 유래되었다.
1862년, 러시아 생화학자 Данилевский, Александр Яковлевич|알렉산드르 야코블레비치 다닐레프스키ru (1838–1923)는 췌장 아밀레이스를 트립신으로부터 분리했다.[18][19]
일본의 과학자 다카미네 조키치는 누룩균에서 디아스타아제를 추출하여, 자신의 이름의 일부인 "타카"를 따서 타카디아스타아제라고 명명하고 1894년에 특허를 신청했다.[24] 타카미네의 디아스타아제(아밀라아제) 추출 성공은 예로부터 떡을 먹을 때 무즙을 곁들여 먹으면 속이 편하다는 것이 큰 힌트가 되었다고 전해진다.
5. 인간 아밀레이스
효소명 | 유전자 | 유전자 좌표 | 기능 |
---|---|---|---|
알파1A 아밀레이스(타액선) | AMY1A, EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파1B 아밀레이스(타액선) | AMY1B, EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파1C 아밀레이스(타액선) | AMY1C, EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파2A 아밀레이스(이자) | AMY2A, EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파2B 아밀레이스(이자) | AMY2B, EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
사람의 아밀레이스에는 타액 아밀레이스와 이자 아밀레이스가 있다. 타액 아밀레이스는 알파-아밀레이스의 한 종류이며, 제1차 농업 혁명 이후 인간의 식단이 변화함에 따라 진화했다. 췌장 아밀레이스 ''AMY2''가 여러 번 중복되면서 타액 특이성이 진화하여 침샘에서 아밀레이스 생산을 촉진하게 되었다.
5. 1. 타액 아밀레이스 (프티알린)
타액 아밀레이스(프티알린)는 알파-아밀레이스의 한 종류로, 전분을 분해하는 소화 효소이다.[3] 당류는 에너지가 풍부한 식품원인데, 녹말과 같은 큰 고분자는 아밀레이스에 의해 입에서 부분적으로 가수분해되어 당으로 더 분해된다.[20]제1차 농업 혁명이 일어난 12,000년 전 이후, 인간의 식단은 수렵 채집에서 벗어나 식물과 동물을 가축화하는 방향으로 변화하였다. 이에 따라 녹말은 인간 식단의 주식이 되었다.[21] 농업 혁명 이후, 인간은 타액 아밀레이스 유전자(''AMY1'')의 사본 수가 증가하는 방향으로 진화했다. 이는 췌장 아밀레이스 ''AMY2''가 침샘을 재 타겟팅하여 동물이 맛으로 녹말을 감지하고 더 효율적이고 더 많은 양의 녹말을 소화할 수 있도록 하기 위함이었다.[20] 초기 인류는 타액 아밀레이스를 가지고 있지 않았지만, 췌장 알파-아밀레이스 ''AMY2''가 여러 번 중복되면서 타액 특이성이 진화하여 침샘에서 아밀레이스 생산을 촉진하게 되었다. 인간 염색체 1의 1p21.1 영역에는 ''AMY1A'', ''AMY1B'', ''AMY1C'' 등으로 명명된 다양한 ''AMY1'' 유전자 사본이 존재한다.[22]
모든 인간이 ''AMY1'' 유전자의 동일한 사본 수를 가지고 있는 것은 아니다. 일반적으로 당류에 더 많이 의존하는 집단은 녹말을 적게 섭취하는 집단보다 더 많은 수의 ''AMY1'' 사본을 가지고 있다. 예를 들어, 유럽계 미국인 및 일본인과 같은 농업 집단은 6개 정도의 ''AMY1'' 유전자 사본 수를 가지는 반면, 비아카족, 다토그족, 야쿠트족과 같은 수렵 채집 사회는 2~3개 정도의 사본 수를 가질 수 있다.[22]
녹말 소비와 집단 특이적인 ''AMY1'' 사본 수 사이의 상관관계는 고 녹말 집단에서 더 많은 ''AMY1'' 사본이 자연 선택에 의해 선택되었으며, 이러한 개인에게 유리한 표현형으로 간주되었음을 시사한다. 즉, 고 녹말 집단에서 ''AMY1'' 사본을 더 많이 가진 개인은 적합성이 증가하여 더 건강하고 더 적합한 자손을 낳을 가능성이 높다.[22]
이러한 사실은 서로 다른 식습관을 가지고 있으며 ''AMY1'' 유전자의 사본 수가 다른, 지리적으로 가까운 집단을 비교할 때 특히 분명하게 나타난다. 일부 아시아 농업 집단에 비해 ''AMY1'' 사본이 적은 것으로 나타난 일부 아시아 집단의 경우가 이에 해당한다. 이는 유전자가 유전자 부동을 통해 확산되었을 가능성과는 반대로 자연 선택이 이 유전자에 작용했음을 강력하게 시사한다.[22]
사람의 아밀레이제에는 다음과 같은 것들이 있다.
효소명 | 유전자 | 유전자 좌표 | 기능 |
---|---|---|---|
알파1A 아밀레이스(타액선) | AMY1A,EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파1B 아밀레이스(타액선) | AMY1B,EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
알파1C 아밀레이스(타액선) | AMY1C,EC 3.2.1.1 | 1 p21 | 전분의 분해 |
6. 과아밀레이스혈증
혈청 아밀레이스 수치가 정상보다 높은 경우 급성 췌장염의 급성 염증[12], 천공된 소화성 궤양, 난소 낭종의 꼬임, 창자 꼬임, 장폐색, 장간막 허혈, 거대 아밀라세혈증, 유행성 이하선염 등 다양한 질병을 의심할 수 있다.[12] 그러나 아밀레이스 수치가 높다고 해서 반드시 췌장 질환이나 타액선 질환을 의미하는 것은 아니다.
질병이 아닌데도 아밀레이스 수치가 높게 나타나는 대표적인 예로 매크로 아밀레이스혈증이 있다. 이는 아밀레이스가 면역글로불린과 복합체를 형성하여 혈청 아밀레이스 수치가 높게 측정되는 현상으로, 장기 손상을 의미하지는 않는다.
이와 비슷한 상태로 매크로 크레아틴 키나아제혈증(매크로 CK 혈증)이 있다.
참조
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Amylase, Alpha, I.U.B.: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase
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