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단백질분해과정

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목차

1. 개요

단백질분해과정은 단백질의 생물학적 기능을 조절하는 중요한 과정으로, 번역 후 단백질의 변형, 바이러스 단백질 분리, 음식의 단백질 소화, 전구체 단백질의 활성화 등 다양한 역할을 수행한다. 이러한 과정은 세포 내 또는 세포 밖에서 일어날 수 있으며, 세포 주기 조절, 세포 사멸, 혈액 응고, 면역 반응 등 다양한 생명 현상에 관여한다. 단백질분해효소에 의해 촉진되며, 비정상적인 단백질 분해는 췌장염, 당뇨병, 알츠하이머병 등 여러 질병과 관련이 있다. 또한, 융합 단백질 절단, 단백질 정제, 프로테오믹스 분석 등 다양한 실험실 응용 분야에서 활용된다.

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단백질분해과정
단백질 분해
유형화학 반응
관련 항목단백질
펩타이드 결합
가수분해
단백질 가수분해 효소
상세 정보
설명단백질을 더 작은 폴리펩티드 사슬이나 아미노산으로 분해하는 과정
과정펩타이드 결합의 가수분해
촉매효소 (단백질 가수분해 효소)
단백질 가수분해 효소 종류엑소펩티데이스
엔도펩티데이스
엑소펩티데이스단백질 사슬 말단에서 아미노산을 제거
엔도펩티데이스단백질 사슬 내부의 특정 펩타이드 결합을 절단
관련 반응단백질 합성 (반대 과정)
중요성소화
세포 내 단백질 turnover
다양한 생리적 과정 조절
참고 문헌
관련 웹사이트단백질 분해의 3가지 무대 (일본어)

2. 생물학적 기능

단백질 분해는 세포 안팎에서 여러 가지 중요한 일을 한다.



독사의 독도 단백질 분해 과정을 이용한다. 독사의 독은 소화액으로 바뀌어 아래와 같은 여러 가지 작용을 한다.[42]

독성 작용
세포독성 (세포 파괴)
혈액독소 (혈액 파괴)
근육독소 (근육 파괴)
출혈


2. 1. 번역 후 단백질 가공

단백질 생합성 과정 중 또는 이후 번역될 때, 폴리펩타이드의 제한된 단백질분해는 많은 단백질에서 흔히 발생한다. 여기에는 N-말단 메티오닌, 신호 펩타이드 제거, 비활성 또는 기능이 없는 단백질을 활성 단백질로 전환하는 것이 포함된다.[1] 기능하는 단백질의 전구체는 프로단백질이며, 프리프로단백질로 먼저 합성될 수 있다. 알부민은 프리프로알부민으로 합성되어 신호 펩타이드가 분해되지 않은 채로 있다. 이후 신호 펩타이드가 잘리고 프로알부민이 되며, N-말단 6개 잔기인 프로펩타이드가 제거되는 추가 과정을 거쳐 성숙한 형태가 된다.[1]

단백질 분해는 다음과 같은 경우에 사용된다.

2. 1. 1. N-말단 메티오닌 제거

번역 개시 메티오닌(세균의 경우 fMet)은 새로 합성된 단백질의 번역 과정에서 제거될 수 있다. ''대장균''의 경우, 두 번째 아미노산 잔기가 작고 전하를 띠지 않으면 fMet이 효율적으로 제거되지만, 두 번째 아미노산 잔기가 크고 전하를 띠면 제거되지 않는다.[2] 원핵생물과 진핵생물 모두에서 노출된 N-말단 아미노산 잔기는 N-말단 규칙에 따라 단백질의 반감기를 결정할 수 있다.

2. 1. 2. 신호 펩타이드 제거

특정 세포 소기관으로 이동하거나 분비될 단백질은 최종 목적지로 단백질을 안내하는 N-말단 신호 펩타이드를 갖는다. 이 신호 펩타이드는 단백질이 세포막을 통과한 후 단백질 분해에 의해 제거된다.[1]

2. 1. 3. 폴리단백질 절단

일부 단백질과 진핵생물 폴리펩타이드 호르몬은 폴리단백질이라고 하는 큰 전구체 폴리펩타이드로 합성되며, 이는 개별적인 더 작은 폴리펩타이드 사슬로 단백질 분해 절단이 필요하다.[1] 폴리단백질 프로오피오멜라노코르틴(POMC)에는 많은 폴리펩타이드 호르몬이 포함되어 있다. 그러나 POMC의 절단 패턴은 서로 다른 조직에 따라 달라질 수 있으며, 동일한 폴리단백질에서 서로 다른 폴리펩타이드 호르몬 세트를 생성한다.

많은 바이러스 또한 초기에는 폴리시스트론 mRNA에서 번역된 단일 폴리펩타이드 사슬로 단백질을 생성한다. 이 폴리펩타이드는 이후 개별 폴리펩타이드 사슬로 절단된다.[1] 폴리단백질의 일반적인 이름으로는 레트로바이러스의 ''gag'' (그룹 특이 항원)와 Nidovirales의 ''ORF1ab''가 있다. 후자의 이름은 폴리펩타이드를 암호화하는 mRNA의 미끄러운 서열이 리보솜 프레임 시프트를 유발하여 대략 고정된 비율로 서로 다른 길이의 펩타이드 사슬(''a'' 및 ''ab'') 두 개를 생성한다는 사실을 나타낸다.

2. 1. 4. 전구체 단백질 절단

많은 단백질과 호르몬은 자이모겐, 프로엔자임, 프리호르몬과 같은 전구체 형태로 합성된다. 이러한 단백질은 절단 과정을 거쳐 최종 활성 구조를 형성한다. 예를 들어 인슐린은 프리프로인슐린으로 합성되어 신호 펩타이드가 절단된 후 프로인슐린이 된다. 프로인슐린은 두 위치에서 절단되어 두 개의 이황화 결합으로 연결된 두 개의 폴리펩타이드 사슬을 생성하며, B 사슬에서 두 개의 C-말단 잔기를 제거하면 성숙한 인슐린이 만들어진다.[1] 단백질 접힘은 단일 사슬 프로인슐린 형태로 발생하여 인슐린의 고유 구조에서 발견되는 펩타이드 간 이황화 결합 및 펩타이드 내 이황화 결합 형성을 촉진한다.

특히 단백질 분해 효소는 비활성 형태로 합성되어 세포 내에 안전하게 저장되고 필요할 때 충분한 양으로 방출될 수 있다. 이는 단백질 분해 효소가 올바른 위치 또는 맥락에서만 활성화되도록 보장하기 위한 것이다. 자이모겐의 단백질 분해는 활성 단백질을 생성하는데, 예를 들어 트립시노겐이 절단되어 트립신이 될 때 단백질 구조가 약간 재배열되어 활성 부위가 완성된다.[1]

2. 2. 단백질 분해

단백질 분해는 세포 내 또는 세포 외에서 일어날 수 있다. 음식의 소화 과정에서 소화 효소는 세포 외 소화를 위해 환경으로 방출되어 단백질을 분해, 더 작은 펩타이드와 아미노산으로 만들어 흡수 및 사용될 수 있게 한다. 동물에서는 음식이 특수 소화관 또는 창자에서 세포 외적으로 처리될 수 있지만, 많은 박테리아에서는 식세포 작용을 통해 세포 내로 흡수된다. 환경에서 단백질의 미생물 분해는 영양소 가용성에 의해 조절될 수 있다. 예를 들어, 곰팡이 ''Neurospora crassa''[3] 및 토양 유기체 군집에서 단백질의 주요 원소(탄소, 질소 및 황) 제한은 단백질 분해 활성을 유도한다.[4]

세포 내 단백질 분해는 손상되거나 비정상적인 단백질의 축적을 방지하고, 불필요한 효소와 조절 단백질을 제거하여 세포 과정을 조절한다. 분해된 아미노산은 단백질 합성에 재사용될 수 있다.

단백질 분해는 다음과 같은 여러 과정에 관여한다.

독사의 독은 단백질 분해 과정을 이용한다. 독은 독사의 체외로 배출되면서 소화액으로 변화하며, 다음과 같은 광범위한 독성 작용을 일으킨다.[42]

독성 작용
세포독성 (세포 파괴)
혈액독소 (혈액 파괴)
근육독소 (근육 파괴)
출혈


2. 2. 1. 세포 내 단백질 분해

세포 내 단백질 분해는 크게 두 가지 방식으로 일어난다. 리소좀을 이용하는 방식과 유비퀴틴 의존적 과정을 통해 불필요한 단백질을 단백질분해효소로 보내는 방식이다.[1] 자가포식-리소좀 경로는 보통 비선택적이지만, 세포가 굶주린 상태에서는 KFERQ 펩타이드 서열이나 이와 유사한 단백질을 선택적으로 분해한다.[1] 리소좀에는 카텝신과 같은 다양한 단백질 분해 효소가 존재한다.[1]

단백질분해효소의 구조. 활성 부위는 단백질이 분해되는 튜브(파란색) 내부에 있다.


유비퀴틴 매개 과정은 선택적으로 일어난다.[1] 분해될 단백질은 유비퀴틴과 공유 결합을 한다.[1] 여러 개의 유비퀴틴 분자가 분해될 단백질에 직렬로 연결될 수 있다.[1] 이렇게 폴리유비퀴틴화된 단백질은 ATP 의존적 단백질 분해 효소 복합체인 단백질분해효소의 표적이 된다.[1] 유비퀴틴은 방출되어 다시 사용되고, 표적 단백질은 분해된다.[1]

2. 2. 2. 세포 외 단백질 분해

단백질 분해는 세포 내 또는 세포 외에서 일어날 수 있다. 음식의 소화 과정에서 소화 효소는 세포 외 소화를 위해 환경으로 방출되어 단백질 분해 절단으로 단백질을 더 작은 펩타이드와 아미노산으로 분해하여 흡수 및 사용될 수 있다. 동물에서는 음식이 특수 소화관 또는 창자에서 세포 외적으로 처리될 수 있지만, 많은 박테리아에서는 음식이 식세포 작용을 통해 내부화될 수 있다. 환경에서 단백질의 미생물 분해는 영양소 가용성에 의해 조절될 수 있다. 예를 들어, 단백질의 주요 원소(탄소, 질소 및 황) 제한은 곰팡이 ''Neurospora crassa''[3] 및 토양 유기체 군집에서 단백질 분해 활성을 유도한다.[4]

2. 2. 3. 세포 내 단백질 분해 속도

단백질은 서로 다른 속도로 분해된다. 비정상적인 단백질은 빠르게 분해되는 반면, 정상적인 단백질의 분해 속도는 기능에 따라 크게 달라질 수 있다. 중요한 대사 조절 지점의 효소는 모든 생리적 조건에서 활성이 거의 일정하게 유지되는 효소보다 훨씬 빠르게 분해될 수 있다. 가장 빠르게 분해되는 단백질 중 하나는 오르니틴 탈카르복실화 효소로, 반감기가 11분이다. 반면, 액틴과 미오신과 같은 다른 단백질은 반감기가 한 달 이상인 반면, 헤모글로빈은 기본적으로 적혈구의 전체 수명 동안 지속된다.[5]

N-말단 규칙은 단백질의 반감기를 부분적으로 결정할 수 있으며, 프롤린, 글루탐산, 세린, 트레오닌이 풍부한 세그먼트를 가진 단백질(소위 PEST 단백질)은 반감기가 짧다.[6] 분해 속도에 영향을 미치는 것으로 의심되는 다른 요인으로는 글루타민과 아스파라긴의 탈아미노화 속도, 시스테인, 히스티딘, 메티오닌의 산화, 안정화 리간드의 부재, 부착된 탄수화물 또는 인산염 그룹의 존재, 자유 α-아미노 그룹의 존재, 단백질의 음전하, 단백질의 유연성 및 안정성이 있다.[5] 내부적으로 무질서한 단백질 정도가 더 큰 단백질도 세포 내 반감기가 짧은 경향이 있으며,[7] 무질서한 세그먼트는 프로테아좀에 의한 효율적인 분해 개시를 촉진하는 것으로 제안되었다.[8][9]

단백질 분해 속도는 또한 유기체의 생리적 상태, 예를 들어 호르몬 상태뿐만 아니라 영양 상태에 따라 달라질 수 있다. 기아 상태에서는 단백질 분해 속도가 증가한다.

2. 3. 소화

인간의 소화 과정에서 음식 속의 단백질은 펩신, 트립신, 키모트립신, 엘라스타아제와 같은 소화 효소에 의해 더 작은 펩타이드 사슬로 분해되고, 카르복시펩티데이스, 아미노펩티데이스, 디펩티데이스와 같은 다양한 효소에 의해 아미노산으로 분해된다. 단백질을 작은 펩타이드 (트리펩타이드와 디펩타이드)와 아미노산으로 분해하여 장에서 흡수할 수 있도록 하는 것이 필요하며, 흡수된 트리펩타이드와 디펩타이드 또한 혈류로 들어가기 전에 세포 내에서 아미노산으로 추가 분해된다.[10]

효소마다 기질에 대한 특이성이 다르다. 예를 들어, 트립신은 양전하를 띤 잔기 (아르기닌 및 라이신) 다음의 펩타이드 결합을 절단하고, 키모트립신은 방향족 잔기 (페닐알라닌, 티로신, 트립토판) 다음의 결합을 절단하며, 엘라스타아제는 알라닌 또는 글리신과 같은 작은 비극성 잔기 다음의 결합을 절단한다.

소화 효소의 부적절하거나 조기 활성화를 방지하기 위해 (예를 들어, 췌장염을 유발하는 췌장 자가 소화를 유발할 수 있음), 이러한 효소는 비활성 형태인 자이모겐으로 분비된다. 펩신의 전구체인 펩시노겐은 위에서 분비되며, 위에서 발견되는 산성 환경에서만 활성화된다. 췌장은 트립신과 키모트립신과 같은 여러 단백질 분해 효소의 전구체를 분비한다. 트립신의 자이모겐은 트립시노겐이며, 이는 십이지장의 점막에서 분비되는 매우 특정한 단백질 분해 효소인 엔테로키나아제에 의해 활성화된다. 일단 활성화된 트립신은 다른 트립시노겐뿐만 아니라 키모트립신 및 카르복시펩티데이스와 같은 다른 단백질 분해 효소의 전구체를 절단하여 활성화할 수도 있다.

3. 세포 조절

단백질분해과정은 효소, 전사 인자, 수용체를 활성화하거나 비활성화하여 많은 세포 과정을 조절한다. 예를 들어 콜레스테롤 생합성,[11] 또는 단백질분해효소 활성화 수용체를 통한 트롬빈 신호 전달이 이에 해당한다.[12]

오르니틴 탈카르복실화효소와 같이 중요한 대사 조절 지점에 있는 일부 효소는 합성 속도와 분해 속도에 의해 전적으로 조절된다. 빠르게 분해되는 또 다른 단백질에는 세포 성장의 조절에 중심적인 역할을 하는 원종양 유전자의 단백질 산물이 있다.

3. 1. 세포 주기 조절

사이클린은 세포 분열에 관여하는 키나아제를 활성화하는 단백질 그룹이다. 사이클린 분해는 유사분열에서 빠져나와 다음 세포 주기로 진행하는 것을 제어하는 핵심 단계이다.[13] 사이클린은 세포 주기에 걸쳐 축적된 후, 유사분열 후기 직전에 갑자기 사라진다. 사이클린은 유비퀴틴 매개 단백질 분해 경로를 통해 제거된다.

3. 2. 세포 사멸

카스파제는 세포자멸사 또는 프로그래밍된 세포사에 관여하는 중요한 단백질 분해 효소이다. 카스파제의 전구체인 프로카스파제는 아포토솜을 형성하는 단백질 복합체와의 결합, 그랜자임 B 또는 사멸 수용체 경로를 통해 단백질 분해에 의해 활성화될 수 있다.

4. 자가 단백질 분해

일부 단백질에서는 펩타이드 결합이 자가 촉매 분자 내 반응으로 절단되는 자가 단백질 분해가 일어난다. 자이모젠과는 달리, 이러한 자가 단백질분해 단백질은 "단일 턴오버" 반응에 참여하며 절단 후 추가 반응을 촉매하지 않는다. 예시로는 폰 빌레브란트 인자 D형(VWD) 도메인의 하위 집합[14][15] 및 ''뇌수막염균''(Neisseria meningitidis) FrpC 자체 처리 도메인에서 Asp-Pro 결합의 절단,[16] ''살모넬라''(Salmonella) FlhB 단백질에서 Asn-Pro 결합의 절단,[17] ''예르시니아''(Yersinia) YscU 단백질,[18]뿐만 아니라 성게 정자 단백질, 엔테로키나제 및 아그린(SEA) 도메인의 하위 집합에서 Gly-Ser 결합의 절단 등이 있다.[19] 어떤 경우에는 자가 단백질분해 절단이 펩타이드 결합의 컨포메이션 스트레인에 의해 촉진된다.[19]

5. 단백질 분해와 질병

비정상적인 단백질 분해 활성은 많은 질병과 관련이 있다.[20] 췌장염에서는 췌장에서 프로테아제의 누출과 조기 활성화로 인해 췌장이 자체 소화된다. 당뇨병 환자는 라이소좀 활성이 증가할 수 있으며, 일부 단백질의 분해가 현저하게 증가할 수 있다. 류마티스 관절염과 같은 만성 염증성 질환은 라이소좀 효소가 세포 외부 공간으로 방출되어 주변 조직을 분해할 수 있다. 비정상적인 단백질 분해는 세포에 축적되는 펩타이드의 생성 및 비효율적인 제거로 인해 알츠하이머병과 같은 많은 연령 관련 신경 질환을 유발할 수 있다.[21]

프로테아제는 항프로테아제 또는 프로테아제 억제제에 의해 조절될 수 있으며, 프로테아제와 항프로테아제 간의 불균형은 질병을 유발할 수 있다. 예를 들어 흡연으로 인한 폐기종에서 폐 조직이 파괴되는 경우가 있다. 흡연은 폐에서 호중구와 대식세포를 증가시켜 엘라스타제와 같은 과도한 양의 단백질 분해 효소를 방출하여 α1-안티트립신과 같은 세르핀에 의해 더 이상 억제되지 않아 폐의 결합 조직이 분해되는 것으로 생각된다. 매트릭스 메탈로프로테이나제 (MMPs) 및 조직 메탈로프로테이나제 억제제 (TIMPs)와 같은 다른 프로테아제와 그 억제제도 이 질병에 관여할 수 있다.[22]

비정상적인 단백질 분해와 관련된 다른 질병으로는 근이영양증, 퇴행성 피부 질환, 호흡기 및 위장 질환, 악성 종양 등이 있다.

독사의 독 역시 단백질 분해 과정이 사용된다. 이 독은 독사의 체외로 배출되면서 소화액으로 변화한다. 단백질 분해 독은 광범위한 독성 작용을 일으킨다[42]。


  • 세포독성 (세포 파괴)
  • 혈액독소 (혈액 파괴)
  • 근육독소 (근육 파괴)
  • 출혈

6. 비효소적 과정

강한 무기산은 단백질 내의 펩타이드 결합을 쉽게 가수분해할 수 있다(산 가수분해).[27] 단백질 또는 펩타이드를 구성 아미노산으로 가수분해하여 분석하는 표준 방법은 6M 염산에서 약 24시간 동안 105°C로 가열하는 것이다.[27] 그러나 일부 단백질은 산 가수분해에 저항성이 있다. 잘 알려진 예는 리보핵산분해효소 A인데, 조 추출물을 뜨거운 황산으로 처리하여 리보핵산분해효소 A가 손상되지 않고 다른 단백질이 분해되도록 함으로써 정제할 수 있다.[28]

특정 화학 물질은 특정 잔류물 후에만 단백질 분해를 일으키며, 이를 사용하여 단백질을 실험실 분석을 위해 더 작은 폴리펩타이드로 선택적으로 분해할 수 있다.[29] 예를 들어, 시안화브로민은 메티오닌 뒤의 펩타이드 결합을 절단한다. 유사한 방법을 사용하여 트립토판yl, 아스파르트산yl, 시스테인yl 및 아스파라진yl 펩타이드 결합을 특이적으로 절단할 수 있다. 트리플루오로아세트산 및 폼산과 같은 산이 절단에 사용될 수 있다.

다른 생체 분자와 마찬가지로 단백질은 고온만으로도 분해될 수 있다. 250°C에서 펩타이드 결합은 쉽게 가수분해될 수 있으며, 반감기는 약 1분으로 떨어진다.[27][30] 단백질은 열분해를 통해 가수분해 없이 분해될 수도 있으며, 분해 시 작은 헤테로고리 화합물이 형성되기 시작할 수 있다. 500°C 이상에서는 다환 방향족 탄화수소도 형성될 수 있으며,[31][32] 이는 담배 연기 및 고온에서의 조리 시 발암 물질 생성 연구에 관심이 있다.[33][34]

7. 실험실 응용


  • 융합 단백질을 절단하여 단백질 발현 및 단백질 정제에 사용된 융합 파트너와 단백질 태그를 제거할 수 있다. 사용되는 단백질분해효소는 트롬빈, 장내키나아제, TEV 단백질분해효소와 같이 특이성이 높아 표적 서열만 절단될 수 있다.
  • 원치 않는 효소 활성의 완전한 비활성화 또는 원치 않는 단백질 제거. 예를 들어, 우레아와 SDS에서 안정적인 광범위 스펙트럼 단백질분해효소인 단백질분해효소 K는 DNA 또는 RNA를 분해할 수 있는 원치 않는 뉴클레아제 오염 물질을 제거하기 위해 핵산을 준비하는 데 자주 사용된다.[35]
  • 특정 단백질의 부분적인 비활성화 또는 기능 변경. 예를 들어, DNA 중합효소 I을 섭틸리신으로 처리하면 중합효소 기능을 유지하지만 5'-엑소뉴클레아제 활성이 없는 클레노 단편이 생성된다.[36]
  • 액체 크로마토그래피-질량 분석법 (LC-MS)에 의한 프로테옴 분석을 위해 용액 내 단백질 소화. 이는 또한 질량 분석법에 의한 식별을 위해 겔 전기영동으로 분리된 후 인-겔 소화로 수행될 수 있다.
  • 다양한 조건에서 접힌 도메인의 안정성 분석.[37]
  • 결정화 프로젝트의 성공률 증가[38]
  • 세균 및 기타 유기체를 배양하기 위한 성장 배지에 사용되는 소화된 단백질의 생산, 예를 들어 라이소제니 배지의 트립톤.

8. 단백질 분해 효소

단백질분해효소는 활성 부위에 관여하는 촉매 그룹에 따라 다음과 같이 분류될 수 있다.[39]


  • 시스테인 단백질분해효소
  • 세린 단백질분해효소
  • 트레오닌 단백질분해효소
  • 아스파르트산 단백질분해효소
  • 글루탐산 단백질분해효소
  • 금속 단백질분해효소
  • 아스파라진 펩타이드 분해효소

9. 독성

독사의 독과 같은 특정 종류의 독은 단백질 분해를 일으킬 수 있다. 이러한 독은 신체 밖에서 작용을 시작하는 복잡한 소화액과 같다. 단백질 분해 독은 다음과 같은 광범위한 독성 효과를 유발한다.[40][42]


  • 세포독성 (세포 파괴)
  • 혈액독소 (혈액 파괴)
  • 근육독소 (근육 파괴)
  • 출혈

참조

[1] 서적 Proteins: Structures and Molecular Properties https://archive.org/[...] W H Freeman and Company
[2] 논문 Extent of N-terminal methionine excision from Escherichia coli proteins is governed by the side-chain length of the penultimate amino acid
[3] 논문 Control of the synthesis of a single enzyme by multiple regulatory circuits in Neurospora crassa
[4] 논문 Proteolytic activity under nitrogen or sulfur limitation
[5] 서적 Proteins: Structures and Molecular Properties https://archive.org/[...] W H Freeman and Company
[6] 서적 Biochemistry https://archive.org/[...] John Wiley & Sons
[7] 논문 Structural disorder serves as a weak signal for intracellular protein degradation 2008-05-01
[8] 논문 Paradigms of protein degradation by the proteasome 2014-02-01
[9] 논문 Intrinsically Disordered Segments Affect Protein Half-Life in the Cell and during Evolution 2014-09-25
[10] 논문 Progress report. Peptide absorption in man
[11] 논문 The SREBP Pathway: Regulation of Cholesterol Metabolism by Proteolysis of a Membrane-Bound Transcription Factor 1997-05
[12] 논문 Thrombin signalling and protease-activated receptors
[13] 논문 Cyclin is degraded by the ubiquitin pathway
[14] 논문 An autocatalytic cleavage in the C terminus of the human MUC2 mucin occurs at the low pH of the late secretory pathway 2003-04-18
[15] 논문 Processing, localization and binding activity of zonadhesin suggest a function in sperm adhesion to the zona pellucida during exocytosis of the acrosome. 2003-10-15
[16] 논문 Single-step affinity purification of recombinant proteins using a self-excising module from Neisseria meningitidis FrpC 2008-10
[17] 논문 Domain Structure of Salmonella FlhB, a Flagellar Export Component Responsible for Substrate Specificity Switching 2000-09-01
[18] 논문 Autoproteolysis of YscU of Yersinia pseudotuberculosis Is Important for Regulation of Expression and Secretion of Yop Proteins 2009-07-01
[19] 논문 SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: mechanistic aspects 2008-04-04
[20] 논문 Ubiquitin-dependent proteolysis: its role in human diseases and the design of therapeutic strategies http://pt7mdv.ceinge[...] 2012-06-30
[21] 논문 Proteases and proteolysis in Alzheimer disease: a multifactorial view on the disease process
[22] 논문 Pathogenesis of COPD. Part I. The role of protease-antiprotease imbalance in emphysema
[23] 논문 Hydrolysis of a peptide bond in neutral water
[24] 논문 Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases 1996-01
[25] 서적 Hydrolysis in Drug and Prodrug Metabolism https://books.google[...] Wiley VCH 2003-07-01
[26] 논문 Spontaneous cleavage of proteins at serine and threonine is facilitated by zinc 2016-04
[27] 서적 Proteins: Structures and Molecular Properties https://archive.org/[...] W H Freeman and Company
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