맨위로가기 타임라인 바로가기

항체

"오늘의AI위키"는 AI 기술로 일관성 있고 체계적인 최신 지식을 제공하는 혁신 플랫폼입니다.
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.
타임라인 바로가기
목차

1. 개요

항체는 Y자 형태의 단백질로, 2개의 중사슬과 2개의 경사슬로 구성되며, 항원과 결합하는 특이적인 구조를 가지고 있다. 항체는 IgG, IgA, IgM, IgD, IgE 등 5가지 종류(아이소타입)로 분류되며, 각각의 종류는 생물학적 특성과 기능적 위치, 항원에 대처하는 능력이 다르다. 항체는 항원의 에피토프와 결합하여 중화, 응집, 침전, 보체 활성화 등의 기능을 수행하며, B 세포 표면에 B 세포 수용체로 존재하여 B 세포 활성화를 유도하기도 한다. 또한, 항체는 질병 진단, 치료 및 산전 관리에 활용되며, 다양한 종류의 미생물에 대응하기 위해 항체 간의 다양성을 가진다.

더 읽어볼만한 페이지

  • 항체 - 중화 항체
    중화 항체는 병원체의 세포 침투를 막아 감염성을 억제하는 항체로, 바이러스 외피 단백질이나 세균 독소에 결합하여 작용하며, 수동 면역 치료나 백신 접종에 활용되지만, 일부 바이러스는 중화 항체를 회피하기도 하고, 광범위 중화 항체는 여러 바이러스 변종을 중화하는 능력이 있다.
  • 항체 - 면역글로불린 A
    면역글로불린 A는 척추동물의 점막 면역에 중요한 역할을 하는 면역글로불린으로, IgA1과 IgA2 동형으로 존재하며 분비형은 병원균 부착을 막고 혈청형은 염증 반응을 일으키며, 결핍 시 면역결핍 및 자가면역 질환과 관련될 수 있다.
  • 당단백질 - 프로테오글리칸
    프로테오글리칸은 단백질에 글리코사미노글리칸이라는 다당류가 결합된 복합체로, 동물과 식물에서 구조적 차이를 보이며 동물의 세포외기질에서 세포 간 공간을 채우고 조직의 수분 유지 및 분자 이동을 조절하는 역할을 수행하며, 분해 능력에 문제가 생기면 뮤코다당증 같은 유전 질환을 유발할 수 있다.
  • 당단백질 - 인터페론
    인터페론은 바이러스 감염에 대한 세포 방어에 중요한 단백질로, 1형, 2형, 3형으로 나뉘어 면역 수용체에 따라 항바이러스, 항암 효과, 면역 체계 활성화 등의 다양한 작용을 하며, 유전자 조작을 통해 대량 생산되어 바이러스성 간염, 일부 종양 및 백혈병 치료에 활용된다.
  • 면역계 - 알레르기
    알레르기는 면역 체계가 무해한 물질에 과도하게 반응하여 아토피 피부염, 비염, 천식, 두드러기 등 다양한 증상을 일으키는 질환으로, Gell과 Coombs 분류법에 따라 여러 유형으로 나뉘며, 심각한 경우 아나필락시스를 유발할 수 있고, 유전적, 환경적 요인이 복합적으로 작용하여 발생하며, 알레르겐 회피, 약물, 면역요법 등으로 치료한다.
  • 면역계 - 면역억제
    면역억제는 면역계의 활동을 감소시키는 현상으로, 의도적으로는 장기 이식 거부 반응 방지나 자가면역 질환 치료를 위해 면역억제제를 사용하고, 비의도적으로는 질병으로 인해 발생하며 면역결핍질환을 유발할 수 있다.
항체
개요
항체의 일반적인 구조의 다이어그램.
항체의 일반적인 구조 다이어그램.
다른 이름면역글로불린
Ig
특징
설명생물의 면역계의 주요 부분을 형성하는 단백질

2. 구조

항체는 기본적으로 Y자 모양을 띠는 단백질로, 중쇄 2개와 경쇄 2개가 이황화 결합으로 연결되어 있다.[1] 각 사슬은 약 110개의 아미노산으로 구성된 단백질 도메인을 가진다. 경쇄는 가변 도메인(VL)과 불변 도메인(CL)으로, 중쇄는 가변 도메인(VH)과 3~4개의 불변 도메인(CH1, CH2 등)으로 구성된다.[18]

구조적으로 항체는 Fab (항원 결합 단편) 2개와 Y자 모양의 줄기를 형성하는 Fc (결정화 단편)으로 나뉜다.[19] Fab는 항원과 결합하는 부위이고, Fc는 면역 세포나 보체와 결합하여 면역 반응을 일으키는 부위이다.

'''면역글로불린 기본 구조'''
(1) Fab 영역, (2) Fc 영역, (3) 중쇄 (N단 측부터 VH, CH1, 힌지 부위, CH2, CH3), (4) 경쇄 (N단 측부터 VL, CL), (5) 항원 결합 부위, (6) 힌지 부위


항체는 파파인에 의해 Fab 영역 2개와 Fc 영역 1개로 분단되며,[157] 펩신에 의해서는 F(ab')2 영역과 Fc 단편들로 분단된다.[158]

혈청 단백질 전기영동 검사에서 항체는 대부분 감마 글로불린 분획으로 이동한다.[21][22]

2. 1. 중사슬 (heavy chain)

중쇄는 5가지 종류(γ, δ, α, μ, ε)가 있으며, 이 중쇄의 종류에 따라 아이소타입이라고 불리는 항체의 종류(IgG, IgD, IgA, IgM, IgE)가 결정된다.[176] α와 γ는 아미노산 450개, μ와 ε는 아미노산 550개로 구성되어 있다. 중쇄에는 가변 영역과 불변 영역이 있다. 가변 영역은 항체가 만들어지는 B세포에 따라 달라지며, 같은 세포에서 만들어지는 항체의 가변 영역은 모두 동일하다. 불변 영역은 항체의 종류가 같을 때만 동일하다. γ, α, δ는 불변 영역 3개와 구부러지는 영역을 가지고 있지만, μ, ε는 불변 영역 4개를 가지고 있다.[18] 모든 중사슬의 가변 영역은 한 군데만 있으며 아미노산 110개 정도로 구성되어 있고, 이들은 아미노산으로 서로 연결된다.

중쇄는 정지 영역의 차이에 따라 γ쇄, μ쇄, α쇄, δ쇄, ε쇄로 나뉘며, 이 차이에 따라 각각 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 5가지 종류(아이소타입)의 면역글로불린이 형성된다. 이러한 분비형 면역글로불린 외에도 B세포 표면에 결합된 BCR이 있다. BCR은 중쇄 2개와 경쇄 2개를 가지며, 세포막 관통 부분에 Igα/Igβ 헤테로이량체를 가진다. 아이소타입의 차이에 따라, 면역글로불린이 가지는 "이펙터 기능"이 다르다.

2. 2. 경사슬 (light chain)

항체의 경사슬(light chain)은 λ, κ 두 가지 종류가 있으며, 대략 211-217개의 아미노산으로 구성되어 있다.[176] 사람의 항체에는 각각 한 가지 종류의 경사슬만이 존재한다. 경사슬은 불변 영역과 가변 영역으로 연속적으로 이루어져 있다.

모든 항체는 기본적으로 "Y"자형 4중쇄 구조, 즉 경쇄 및 중쇄 각각 두 개의 폴리펩타이드 사슬로 구성된다.[156] 경쇄에는 λ쇄와 κ쇄 두 종류가 있으며, 모든 면역글로불린은 이 중 하나를 가진다. 경사슬의 분자량은 약 25,000으로 동일하다.

2. 3. 항원 결합 부위 (Fab 영역)

항체의 Y자형 구조에서 갈라진 가지 부분은 Fab 조각(Fab('''f'''ragment '''a'''ntigen '''b'''inding) fragments)이라고 불리며, 여기에는 불변 영역과 가변 영역이 각각 하나씩 존재한다. Fab의 N-말단은 항원에 결합하며, 두 개의 가변 영역이 특정 항원에 결합하는 부위이다.[19] 항체는 파파인 효소에 의해 두 개의 Fab 영역과 하나의 Fc 영역으로 분리된다.[157]

Fab 영역에서 끝부분에 가까운 절반은 다양한 항원에 결합할 수 있도록 아미노산 배열이 다채롭게 변화한다. 이 부분을 '''가변 영역'''('''V 영역''')이라 하며, 경쇄의 가변 영역은 '''VL 영역''', 중쇄의 가변 영역은 '''VH 영역'''으로 부른다. V 영역을 제외한 Fab 영역은 비교적 변화가 적은 '''불변 영역'''('''C 영역''')이다. 경쇄의 불변 영역은 '''CL 영역''', 중쇄의 불변 영역은 '''CH 영역'''이라 부르며, CH 영역은 다시 CH1, CH2, CH3의 세 부분으로 나뉜다. 중쇄의 Fab 영역은 VH 영역과 CH1으로 구성된다.[1]

가변 영역(FV 영역)은 Fab에서 항원에 결합하는 하위 영역이다. 각 가변 도메인은 세 개의 ''초가변 영역''을 포함하며, 이 영역의 아미노산은 항체마다 가장 큰 차이를 보인다. 단백질이 접히면 이들 영역은 항체 표면에서 서로 가까이 위치한 세 개의 β-가닥 루프를 형성한다. 이 루프는 상보성 결정 영역(CDR)이라고 하며, 항원의 모양을 보완하는 형태를 띤다. 각 중쇄와 경쇄의 세 CDR은 함께 항체 결합 부위를 형성하며, 이 부위의 모양은 다양하다.[2]

가변 영역 중에서도 직접 항원과 접촉하는 부분은 변화가 매우 크며, 이 초가변 영역을 '''상보성 결정 영역'''(complementarity-determining region: '''CDR''')이라 부른다. 변이가 비교적 적은 부분은 '''프레임워크 영역'''(framework region: '''FR''')이다. 경쇄와 중쇄의 가변 영역에는 각각 세 개의 CDR (CDR1, CDR2, CDR3)과, 세 개의 CDR을 둘러싼 네 개의 FR (FR1, FR2, FR3, FR4)이 존재한다.

항체는 항원과 결합할 때 항원의 일부분(에피토프)만을 인식하여 결합한다. 항체는 에피토프의 입체 구조를 정확하게 인식하여 결합하며, 에피토프와 결합하는 항체 쪽 부분을 파라토프라고 한다. 에피토프와 파라토프 사이에는 수소 결합, 정전기력, 반 데르 발스 힘, 소수성 결합 등의 인력이 작용하여 안정적인 결합을 이룬다. 에피토프와 파라토프 사이의 결합력은 '''친화도'''(affinity)라고 한다.[2]

면역 네트워크 이론에서는 CDR을 이디오타입(idiotype)이라고도 부른다. 면역 네트워크 이론에 따르면, 적응 면역계는 이디오타입 간의 상호작용으로 조절된다.[27]

2. 4. Fc 영역

Fc 영역(Y자 모양의 몸통)은 항체의 중쇄 불변 영역으로 구성되며, 면역 세포 활성 조절에 관여한다.[2] 이펙터 세포(대식세포 또는 자연 살해 세포 등)는 Fc 수용체(FcR)를 통해 항체의 Fc 영역에 결합하는 반면, 보체계는 C1q 단백질 복합체에 결합하여 활성화된다.[28] IgG 또는 IgM은 C1q에 결합할 수 있지만 IgA는 결합할 수 없으므로 IgA는 고전적 보체 활성화 경로를 활성화하지 않는다.[28]

Fc 영역의 또 다른 역할은 신체 전체에 서로 다른 항체 종류를 선택적으로 분포시키는 것이다. 특히 신생아 Fc 수용체(FcRn)는 IgG 항체의 Fc 영역에 결합하여 태반을 가로질러 어머니에서 태아로 수송한다.[29]

항체는 당단백질이며,[1] Fc 영역에 존재하는 보존된 당화 부위는 이펙터 분자와의 상호 작용에 영향을 미친다.[31] 항체는 파파인에 의해 2개의 Fab 영역과 1개의 Fc 영역으로 분단되며, 펩신에 의해서는 F(ab')2 영역과 다수의 Fc 단편으로 분단된다.

'''Fc 영역'''(Fragment, crystallizable)은 "Y"자 모양 항체의 아랫부분 수직 막대 부분에 해당하며, 좌우 2개의 중쇄로 구성된다. 백혈구 및 대식세포와 같은 식세포는 이 Fc 영역과 결합할 수 있는 수용체(Fc 수용체)를 가지고 있으며, Fc 수용체를 통해 항원과 결합한 항체를 인식하여 항원을 탐식한다(옵소닌 작용). 그 외에도 Fc 영역은 보체 활성화나 항체 의존성 세포 독성 작용(Antibody Dependent Cellular Cytotoxicity, ADCC) 등 면역 반응의 매개체가 된다. 면역글로불린의 이펙터 기능은 면역글로불린 종류(아이소타입)에 따라 다르다.

파파야에 포함된 단백질 분해 효소 파파인은 힌지 부위를 분해하여 2개의 Fab와 1개의 Fc 영역으로 절단한다.[157] 단백질 분해 효소 펩신은 힌지 부위의 이황화 결합의 Fc 측에서 절단하여 큰 Fab 2개가 붙은 F(ab')2 1개와 다수의 작은 Fc 단편을 생성한다.[158]

3. 종류 (아이소타입)

항체는 중사슬 불변 영역의 차이에 따라 IgG, IgA, IgM, IgD, IgE의 다섯 가지 종류(아이소타입)로 분류된다. 각 아이소타입은 생물학적 특성, 기능적 위치, 다양한 항원에 대처하는 능력이 서로 다르다.

인간의 항체 동형
클래스하위 클래스설명
IgA2점막 부위(예: 장, 호흡기, 비뇨생식기)에서 발견되며, 병원체의 집락화를 방지한다. 타액, 눈물, 모유에서도 발견된다. 초기 임상 연구에 따르면 IgA 동형 항체는 종양 성장을 감소시키는 능력을 보여주면서 항암 치료제로의 잠재력이 있다.
IgD1항원에 노출되지 않은 B 세포에서 주로 항원 수용체로 기능한다. 호염기구와 비만 세포를 활성화하여 항균 인자를 생성하는 것으로 나타났다. 또한 IgD는 면역 활성 및 염증성 매개체의 방출을 유도하는 것으로 보고되었다.
IgE1IgE 항체는 면역글로불린의 가장 적은 클래스이며, 단핵구와 대식세포에서 Fc 수용체를 활성화하여 다양한 이펙터 세포 집단을 활성화할 수 있다.
IgG4네 가지 형태에서 침입하는 병원체에 대한 대부분의 항체 기반 면역력을 제공한다. 태반을 통과하여 태아에게 수동 면역을 제공할 수 있는 유일한 항체이다. IgG는 감염성 물질을 중화하고 보체계를 활성화하여 면역 세포를 관여시키기 때문에 현재 항체 약물에서 가장 일반적으로 사용되는 분자 형식이다.
IgM1B 세포 표면(단량체)과 매우 높은 친화력을 가진 분비 형태(오합체)로 발현된다. IgG가 충분히 생성되기 전, B 세포 매개(체액성) 면역의 초기 단계에서 병원체를 제거한다. IgM은 또한 일차 방어 역할을 하며 보체계를 효과적으로 자극하여 친화력 및 입체 장애를 포함한 특수 면역 기능을 통해 바이러스를 중화할 수 있는 염증성 항체이다.


  • IgA: 점막 부위에서 발견되며, 병원체의 집락화를 방지한다. 타액, 눈물, 모유에서도 발견된다.
  • IgD: 항원에 노출되지 않은 B 세포에서 주로 항원 수용체로 기능하며, 호염기구와 비만 세포를 활성화하여 항균 인자를 생성한다.
  • IgE: 알레르겐에 결합하여 비만 세포와 호염기구에서 히스타민 방출을 유발하며, 알레르기에 관여한다.
  • IgG: 침입하는 병원체에 대한 대부분의 항체 기반 면역력을 제공하며, 태반을 통과하여 태아에게 수동 면역을 제공한다.
  • IgM: B 세포 표면과 분비 형태로 발현되며, 초기 단계에서 병원체를 제거한다.


B 세포의 항체 동형은 세포 발달 및 활성화 중에 변경된다. 미성숙 B 세포는 IgM 동형만 발현하지만, 활성화된 B 세포는 동형 전환을 통해 IgE, IgA 또는 IgG로 항체 생성을 변경할 수 있다.

사람 면역글로불린의 아이소타입 구조

3. 1. IgG

IgG는 면역 반응을 주로 담당하는 항체이다. 면역 반응이 진행되면서 IgM이 IgG로 바뀌어 생산된다. 단량체로 분비되며, 혈액 내 가장 많이 존재한다. 2차 면역 반응에 의해 생산되는 주요 항체이다. 항체의 대부분을 차지하며, 항체 중 유일하게 태반을 통과하여 태아에게 수동 면역을 형성한다.[178]

3. 2. IgA

IgA는 장, 기도, 요도 등의 점막에 포함되어 있으며, 병원체에 의한 감염을 방지한다.[177] 침, 눈물, 모유 등에도 포함되어 있다. 몸의 점막 부분에 많이 존재하며, 최전선의 면역 반응을 담당하여 외부 기생체의 침입을 방어한다. 혈청으로 분비될 때는 주로 단량체로 분비된다.

3. 3. IgM

면역 반응 시 최초로 만들어지는 항체이다. 다섯 개의 Y가지가 결합되어 있으며, 오량체로 분비된다. 신생 B세포의 세포막에 막관통형으로 발현되는 항체로, 충분한 양의 IgG가 생성되기 전 단계에서 항원을 제거한다.[178]

3. 4. IgD

IgD는 주로 항원에 노출되지 않은 B 세포의 항원 수용체로 작용한다.[178] 호염기성 백혈구와 비만세포를 활성화시켜 항균 물질이 생산되도록 한다.[179] 신생 B세포의 세포막에 막관통형으로 발현되는 항체이며, 거의 연구되어 있지 않다.

3. 5. IgE

알레르기를 유발하는 알레르겐과 결합하여 비만 세포와 호염기성 백혈구로부터 히스타민 분비를 촉진한다.[179] 기생충 감염을 예방하는 역할도 하며, 비만세포와 호염구의 Fc 수용체에 결합한다.

3. 6. 기타

조류, 파충류, 양서류에서 발견되는 항체는 IgY이다.[52] IgY는 포유류의 IgG와 관련이 있다. IgY는 헬리코박터 파일로리 억제 등의 기능이 있다고 알려져 있다.

판새류(상어와 가오리)에서 발견되는 항체는 IgW이며, 포유류의 IgD와 관련이 있다.[53]

경골어류에서 발견되는 항체는 IgT/Z이다.[54]

포유류에서 발견되지 않는 항체 종류
종류유형설명
IgY조류와 파충류에서 발견되며 포유류의 IgG와 관련이 있다.[52]
IgW판새류 (상어와 가오리)에서 발견되며 포유류의 IgD와 관련이 있다.[53]
IgT/Z경골어류에서 발견된다.[54]


4. 기능

항체는 항원과 결합하여 다양한 면역 반응을 유도한다. 항체는 바이러스나 세균 등의 미생물, 또는 독소를 항원으로 인식하여 결합하는데, 항원과 항체가 결합하면 응집 반응(면역침강)을 일으킨다. 응집된 항원-항체 복합체는 대식세포 및 기타 식세포가 인식하여 탐식한다. 이때, 항체는 Fc 영역을 통해 대식세포 등에 인식되어 탐식되기 쉽게 하는 '''옵소닌 작용'''을 한다. 대식세포에 탐식된 항원은 대식세포 내에서 분해되어 T 세포에 펩타이드-MHC 복합체로 제시되어, 추가적인 면역 반응이 일어난다. 또한 항체는 '''보체 활성화 작용'''을 통한 면역 반응도 일으킨다. 일부 항체는 결합만으로 미생물의 감염력을 저하시키거나 독성을 감소시키는 '''중화 작용'''을 하기도 한다. 이러한 기전을 통해 항체는 체내에 침입한 세균, 바이러스 등의 미생물, 독소, 그리고 미생물에 감염된 세포를 인식하여 체내에서 제거한다.[56]

B 세포 표면에 존재하는 B 세포 수용체(BCR)는 B 세포의 항원 인식 수용체로 작용하며, 특이적인 항원이 결합하면 항체 생산 세포(형질 세포)나 체세포 초변이, 클래스 스위치 재조합 등을 거친 후, 보다 항원에 대한 친화성이 높은 BCR을 가진 항체 생산 세포나 기억 B 세포로 분화한다. 항체 생산 세포는 BCR과 동일한 항원 특이성, 아이소타입을 가진 항체를 생산한다.

항체는 항원과 결합할 때 항원의 일부분(에피토프)만을 인식하여 결합한다. 항체는 에피토프의 입체 구조를 엄밀히 인식하여 결합하며, 에피토프의 아미노산 서열, 전하, 광학 이성질체, 입체 이성질체의 차이로도 결합하지 않게 된다. 에피토프와 결합하는 항체 쪽 부분을 파라토프라고 한다. 에피토프와 파라토프 사이에는 수소 결합, 정전기력, 반 데르 발스 힘, 소수성 결합 등의 인력이 작용하며, 이러한 힘에 의해 안정적으로 결합한다. 이 에피토프와 파라토프 사이의 결합력을 '''친화도''' (affinity)라고 한다.[36][37][38]

항체는 기본 4중쇄 구조에서는 항원과 결합하는 부위가 2곳이지만, IgM은 5량체, IgA는 2량체를 형성하므로 더 많은 항원 인식 부위를 가진다. 또한, 항원에 따라서는 에피토프를 여러 개 갖는 경우도 있다. 이 때문에 항체에 따라 항원과 항체는 한 곳에서 결합하거나(1가), 동시에 여러 곳에서 인식하거나(다중가) 한다. 이처럼 항원과 항체가 결합할 때의 결합력의 총합을 '''결합력''' (avidity)이라고 부른다. 다중가 결합 시 결합력이 상승 작용을 하기 때문에 결합력은 친화도보다 높아진다.[33][34][35]

4. 1. 중화 작용

세균이나 바이러스 등의 미생물, 또는 뱀이나 벌레 등의 독소는 자신의 구조 일부를 세포 표면에 결합시켜 세포 내로 침입하여 독성을 나타낸다. 세포에 침입할 때 결합하는 부분에 항체가 결합하면 미생물이나 독소는 세포에 결합할 수 없어 독성을 나타낼 수 없다. 이처럼 항체는 결합함으로써 미생물의 감염력을 저하시키거나 독소의 독성을 감소시킬 수 있다. 예를 들어 인플루엔자 바이러스는 바이러스 표면의 헤마글루티닌을 기도 상피 세포의 시알산 잔기에 결합시켜 세포 내로 침입하기 때문에 헤마글루티닌에 대한 항체는 인플루엔자의 감염력을 저하시킨다. 이것을 중화 작용이라고 한다.

4. 2. 옵소닌 작용

항체는 병원체에 결합하여 대식세포나 호중구와 같은 식세포의 식작용을 촉진한다. 이를 옵소닌 작용이라고 한다. 식세포는 세균이나 죽은 세포에 결합하는 능력을 가지고 있지만, 항체나 보체가 결합하면 식세포의 보체 수용체나 Fc 수용체를 통해 더 잘 결합하여 식작용이 촉진된다.[56]

항체(A)와 병원체(B)는 혈액 속에서 자유롭게 돌아다닌다. 항체는 병원체에 결합하며, 식세포(C)가 병원체에 접근하고, 항체의 Fc 영역(D)이 식세포의 Fc 수용체(E) 중 하나에 결합한다. 병원체가 섭취되면서 식세포 작용이 일어난다.


항체의 "Y"자 모양 아랫부분인 '''Fc 영역'''은 백혈구 및 대식세포와 같은 식세포가 가진 수용체(Fc 수용체)와 결합할 수 있다. Fc 수용체를 통해 항원과 결합한 항체를 인식하여 항원을 탐식하는 것이 옵소닌 작용이다.

4. 3. 보체 활성화

항체가 외부 세포에 부착되면 보체계가 막 공격 복합체로 공격하도록 유도하여 외부 세포의 용해를 일으키거나, 화학 주성에 의해 염증 세포를 유인하여 염증을 유도한다.[56] 항체의 Fc 영역은 표면 항원에 결합하여 보체 연쇄 반응의 첫 번째 성분을 끌어들여 "고전적" 보체계를 활성화시킨다.[56] 이로 인해 세균은 두 가지 방식으로 사멸되는데,[48] 첫째, 항체와 보체 분자의 결합은 식세포에 의한 미생물 섭취를 유도하는 옵소닌화 과정을 통해 미생물을 표지한다. 이러한 식세포는 보체 연쇄 반응에서 생성된 특정 보체 분자에 의해 유인된다. 둘째, 일부 보체계 성분은 항체가 세균을 직접 죽이는 데 도움을 주는 막 공격 복합체를 형성한다(세균 용해).[57]

IgM은 5개의 Ig 단위로 구성되어 있으며, 각 Ig 단위는 두 개의 에피토프 결합 Fab 영역을 가지고 있어 최대 10개의 에피토프에 결합할 수 있다. 항체는 보체의 고전 경로를 통해 보체를 활성화시켜 항체가 결합한 세균에 보체를 결합시켜 세균의 세포막을 파괴하고 용균시킨다. 또한 옵소닌 작용으로 식세포에 의한 항원의 식작용을 촉진시킨다. IgG1, IgG3, IgM이 갖는 기능이다. IgG2는 보체 활성화 능력이 낮으며, IgG4, IgA, IgD, IgE는 이 기능을 갖지 않는다.

4. 4. 항체 의존성 세포 독성 (ADCC)

항체가 특정 세포(예: 세균)의 표면 항원에 결합하면, 자연 살해 세포(NK 세포)와 같은 이펙터 세포가 Fc 수용체(FcR)를 통해 항체의 Fc 영역에 결합한다. 이는 항체 의존성 세포 독성을 유발하여 표적 세포의 용해를 일으킨다.[56]

5. 다양성

항체는 Y자형 단백질 구조를 가지며, Y자 위쪽 두 가지에 항원과 결합하는 특이적 구조가 있다. 이 특이적 구조는 면역 세포에서 DNA 수준의 유전자 재배열을 통해 매우 다양한 종류를 가질 수 있어, 다양한 항원에 대응할 수 있다.[176]

항체의 가변 도메인은 FV 영역이라고도 불리며, 항원에 결합하는 Fab의 하위 영역이다. 각 가변 도메인은 세 개의 초가변 영역을 포함하며, 이 영역의 아미노산은 항체마다 가장 많이 다르다. 단백질이 접히면, 이 영역은 항체 표면에서 서로 근접하게 위치한 세 개의 β-가닥 루프를 생성한다. 이 루프는 상보성 결정 영역(CDR)이라고 하며, 그 모양이 항원의 모양을 보완한다. 각 중쇄와 경쇄의 세 개의 CDR은 함께 항체 결합 부위를 형성하며, 그 모양은 다양할 수 있다.[2]

중쇄의 상보성 결정 영역은 빨간색으로 표시됨


두 개의 동일한 항체 결합 부위는 항체가 다가 항원에 강하게 결합하고, 더 큰 항원-항체 복합체를 형성하게 한다.[2] CDR의 구조는 여러 학자들에 의해 분류되었다.[23][24][25] 면역 네트워크 이론에서 CDR은 이디오타입이라고도 불리며, 적응 면역계는 이디오타입 간의 상호 작용에 의해 조절된다.[27]

분비된 항체는 단량체로 나타날 수 있지만, 일부 항체 종류는 단백질 이량체, 사량체 단백질, 오량체 등을 형성하기도 한다.[33] 항체는 항원과 결합하여 항원-항체 복합체를 형성하며, 이는 혈액형 검사에서 적혈구 응집 현상으로 나타나 혈액형을 결정하는 데 사용된다.[36][37][38]

다양한 미생물을 성공적으로 인식하고 제거하려면 항체 간의 다양성이 필요하다. 항체의 아미노산 구성은 다양하여 다양한 항원과 상호 작용할 수 있다.[60] 인간은 약 100억 개의 서로 다른 항체를 생성할 수 있다고 추정된다.[61] 이러한 항체의 다양성은 1976년 도네가와 등이 발견한 '''유전자 재조합''' 현상으로 설명된다.[166][167] 그 외 체세포 과돌연변이, 유전자 변환, 클래스 스위치 재조합과 같은 현상도 항체의 다양성에 관여한다.[168]

5. 1. V(D)J 유전자 재조합

B 세포 발달 과정에서 항체 중쇄와 경쇄의 가변(V) 영역 유전자는 재조합되어 매우 다양한 항체 레퍼토리를 생성한다. 이를 V(D)J 유전자 재조합이라고 한다.

항체 중쇄의 가변 영역은 가변(V), 다양성(D), 접합(J) 유전자 분절로 암호화되는 반면, 경쇄의 가변 영역은 V와 J 유전자 분절로 암호화된다. 포유류의 게놈에는 이러한 유전자 분절의 복제본이 여러 개 직렬로 배열되어 있다. 골수에서 B 세포는 각 유전자 분절(중쇄는 V, D, J, 경쇄는 V, J) 중 하나를 무작위로 선택하고 결합하여 항체 가변 영역을 조립한다.

각 유형의 유전자 분절 복사본이 여러 개 존재하고, 서로 다른 유전자 분절 조합을 사용하므로, 이 과정은 서로 다른 파라토프를 가지며, 따라서 서로 다른 항원 특이성을 갖는 엄청난 수의 항체를 생성한다.[64] 예를 들어, 인간 중쇄의 경우 V 유전자 분절 50개, D 유전자 분절 30개, J 유전자 분절 6개를 가정하면, 조합은 9000종류(50×30×6)가 된다. 경쇄는 V 유전자 분절 35개, J 유전자 분절 5개를 가정하면, 175종류(35×5)가 된다. 따라서 중쇄와 경쇄의 조합은 150만 종류(9000×175) 이상이 될 수 있다.[166][169]

RAG 단백질은 특정 영역에서 DNA를 절단하여 V(D)J 재조합에 중요한 역할을 한다.[64] 이러한 단백질이 없으면 V(D)J 재조합이 발생하지 않는다.[64] B 세포가 V(D)J 재조합을 통해 기능적인 항체 유전자를 생성하면, 다른 가변 부위를 발현할 수 없게 된다(대립 유전자 배타).[2][65] 따라서 각 B 세포는 하나의 가변 사슬만 포함하는 항체를 생성할 수 있다.

V(D)J 유전자 재조합은 주로 인간이나 생쥐에서 관찰되며, 각 세포당 상동 염색체 중 한쪽에서만 일어나고, 재조합이 일어나지 않은 쪽 유전자는 불활성화된다.

5. 2. 체세포 과돌연변이 (SHM)

항원에 의해 활성화된 B 세포는 빠르게 세포 분열을 시작한다. 이렇게 빠르게 분열하는 세포에서, 중쇄와 경쇄의 가변 도메인을 암호화하는 유전자는 체세포 과돌연변이(SHM)라는 과정을 통해 높은 점 돌연변이율을 겪는다. SHM은 세포 분열당 가변 유전자당 약 1개의 뉴클레오티드 변화를 초래한다.[66] 결과적으로, 모든 딸 B 세포는 항체 사슬의 가변 도메인에서 약간의 아미노산 차이를 얻게 된다.

이것은 항체 풀의 다양성을 증가시키고 항체의 항원 결합 친화성에 영향을 미친다.[67] 일부 점 돌연변이는 원래의 항체보다 항원과의 상호 작용이 약한(낮은 친화성) 항체의 생성을 초래하고, 일부 돌연변이는 더 강력한 상호 작용(높은 친화성)을 가진 항체를 생성할 것이다.[68] 표면에 높은 친화성 항체를 발현하는 B 세포는 다른 세포와의 상호 작용 동안 강한 생존 신호를 받게 되는 반면, 낮은 친화성 항체를 가진 세포는 그렇지 못하고 세포 자멸사로 죽게 된다.[68] 따라서 항원에 대한 친화성이 더 높은 항체를 발현하는 B 세포는 기능과 생존을 위해 약한 친화성을 가진 세포보다 경쟁 우위를 점하게 되어, 시간이 지남에 따라 항체의 평균 친화도가 증가하게 된다. 증가된 결합 친화성을 가진 항체를 생성하는 과정을 친화성 성숙이라고 한다. 친화성 성숙은 V(D)J 재조합 후 성숙한 B 세포에서 발생하며, 헬퍼 T 세포의 도움에 의존한다.[69]

줄기 세포가 분화하여 신체의 다양한 세포로 분화해 가는데, 이 분화된 세포를 체세포라고 한다. 줄기 세포가 체세포로 분화해 갈 때 극히 드물게 유전자에 변이가 일어나는 경우가 있다(체세포 변이). B 세포는 변이의 빈도가 매우 높으며, 1만 배에 달한다.[170] 이는 말초의 성숙한 B 세포 중에서, T 세포 의존성 항원에 의해 활성화된 B 세포가 배 중심을 형성하고, 이 미세 환경 내에서 면역글로불린 유전자의 V 영역이 AID에 의해 다양한 염기 치환을 일으키기 때문이다. 이 메커니즘을 체세포 초변이라고 하며, 인간이나 쥐에서 항체의 다양성 및 친화성 성숙에 관여하고 있다.[168]

5. 3. 클래스 스위치 재조합 (CSR)

동형 또는 클래스 전환은 B 세포가 활성화된 후에 발생하는 생물학적 과정으로, 세포가 서로 다른 항체 클래스(IgA, IgE 또는 IgG)를 생성하도록 한다.[64] 서로 다른 항체 클래스, 즉 이펙터 기능은 면역글로불린 중쇄의 불변(C) 영역에 의해 정의된다. 처음에는, 순수한 B 세포는 동일한 항원 결합 부위를 가진 세포 표면 IgM과 IgD만 발현한다. 각 동형은 별개의 기능에 적응되어 있다. 따라서 활성화 후에는 IgG, IgA 또는 IgE 이펙터 기능을 가진 항체가 항원을 효과적으로 제거하는 데 필요할 수 있다. 클래스 전환을 통해 동일한 활성화된 B 세포의 서로 다른 딸 세포가 서로 다른 동형의 항체를 생성할 수 있다. 클래스 전환 중에는 항체 중쇄의 불변 영역만 변경되며, 가변 영역과 항원 특이성은 변경되지 않는다. 따라서 단일 B 세포의 자손은 동일한 항원에 특이적인 항체를 생성할 수 있지만, 각 항원 자극에 적합한 이펙터 기능을 생성할 수 있다. 클래스 전환은 사이토카인에 의해 유발되며, 생성되는 동형은 B 세포 환경에 어떤 사이토카인이 존재하는지에 따라 달라진다.[70]

클래스 전환은 중쇄 유전자 유전자좌에서 클래스 스위치 재조합(CSR)이라는 메커니즘에 의해 발생한다. 이 메커니즘은 각 불변 영역 유전자(δ-사슬 제외)의 상류 DNA에서 발견되는 ''스위치(S) 영역''이라고 하는 보존된 뉴클레오티드 모티프에 의존한다. DNA 가닥은 일련의 효소의 활성에 의해 선택된 두 개의 S 영역에서 절단된다.[71][72] 가변 도메인 엑손은 비상동 말단 결합 (NHEJ)이라는 과정을 통해 원하는 불변 영역(γ, α 또는 ε)에 재결합된다. 이 과정은 서로 다른 동형의 항체를 암호화하는 면역글로불린 유전자를 생성한다.[73]

V(D)J 유전자 재조합 등의 과정을 거쳐 생성된 B 세포는 항원의 자극을 받으면 성숙하여 증식한다. 이 때, 중쇄 정 상수 영역(CH)을 코딩하는 유전자에 DNA 변형이 일어나, 처음 IgM을 분비하던 B 세포는 IgG 등 다른 클래스의 면역글로불린을 생산한다. 동일한 가변 영역을 서로 다른 정 상수 영역과 결합시킴으로써 더욱 다양한 항체를 만들어낸다. 이것을 클래스 스위치 재조합이라고 한다.

활성화된 B 세포에서 동형 전환을 가능하게 하는 클래스 스위치 재조합 메커니즘

6. 의학적 응용

항체는 의료 진단에 널리 사용된다. 예를 들어, 혈청학적 검사에서 특정 항체의 존재 유무와 역가를 확인하여 엡스타인-바 바이러스나 라임병 감염 여부를 진단한다.[103][104]

임상 면역학에서는 네펠로미터법 (또는 탁도법)으로 여러 면역글로불린 수치를 측정하여 환자의 항체 프로파일을 분석한다.[105] 이는 간 손상 원인을 파악하는 데 도움이 된다.[4] 예를 들어 IgA 증가는 알코올성 간경변, IgM 증가는 바이러스성 간염과 원발성 담즙성 간경변, IgG 증가는 바이러스성 간염, 자가면역성 간염, 간경변과 관련이 있다.

자가면역 질환은 종종 신체 자체 항원 결정기에 결합하는 항체 때문에 발생하며, 혈액 검사로 이러한 항체를 검출할 수 있다. 쿰스 검사는 면역 매개 용혈성 빈혈 환자의 적혈구 표면 항원에 대한 항체를 검출하는 데 사용되며,[106] 수혈 전 검사나 산전 항체 검사에도 활용된다.[106]

ELISA, 면역 형광법, 웨스턴 블롯, 면역 확산법, 면역 전기 영동법, 자기 면역 분석법 등 다양한 면역 진단 기법이 감염성 질환 진단에 사용된다.[107] 또한, 인간 융모 생식선 자극 호르몬에 대한 항체는 임신 진단 키트에 사용된다.

단일클론 항체 치료법은 류마티스 관절염,[109] 다발성 경화증,[110] 건선,[111] 비호지킨 림프종,[112] 대장암, 두경부암, 유방암 등 다양한 질병 치료에 사용된다.[113]

X-linked 무감마글로불린혈증이나 저감마글로불린혈증과 같이 항체가 부족한 면역 결핍 질환은 수동 면역 요법으로 치료한다.[114] 이는 사람 또는 동물의 혈청, 정제된 면역 글로불린, 단일클론 항체 등을 통해 항체를 직접 체내에 주입하는 방식이다.[115]

최근에는 단클론 항체의 특이성을 활용한 의약품 개발이 활발히 이루어지고 있다. 항체 의약품은 특정 항원에만 작용하므로 기존 의약품보다 부작용이 적고 치료 효과가 높을 것으로 기대된다. 2008년 기준으로 관절 류마티스 치료제인 항 TNF-α 항체 인플릭시맙, 항 IL-6 항체 토실리주맙, 암 유전자 HER2에 대한 항체 트라스투주맙 등이 이미 임상에서 사용되고 있다.

Rh 인자는 적혈구 표면에 존재하는 항원(Rh D 항원)이다. Rh+ 산모는 적혈구에 Rh 항원을 가지고 있으며, Rh- 산모는 가지고 있지 않다. 출산 과정이나 임신 중 합병증으로 인해 태아의 혈액이 산모의 혈액으로 유입될 경우, Rh- 산모는 Rh+ 태아의 Rh 항원에 노출되어 신생아 용혈성 질환을 유발할 수 있는 항체를 생성할 수 있다.[116]

Rho(D) 면역 글로불린 항체는 RhD 항원에 특이적으로 결합한다.[117] Rh- 산모가 Rh+ 태아를 임신한 경우, 산전 관리 과정에서 Anti-RhD 항체를 투여하여 산모의 면역 반응을 억제한다. Anti-RhD 항체는 산모 혈액 내의 Rh 항원을 제거하여 산모의 B 세포가 기억 B 세포로 분화하는 것을 막아, 항 Rh 항체 생성을 억제한다. 이를 통해 현재 또는 ভবিষ্যতে 임신에서 태아의 Rh 항원을 공격하는 것을 방지할 수 있다. Rho(D) 면역 글로불린 치료는 Rh 질환으로 인한 면역 반응을 예방하지만, 질환 자체를 치료하지는 않는다.[19]

6. 1. 질병 진단

특정 항체의 검출은 의료 진단의 매우 일반적인 형태이며, 혈청학과 같은 응용 분야는 이러한 방법에 의존한다.[103] 예를 들어, 질병 진단을 위한 생화학적 검사에서[104] 엡스타인-바 바이러스 또는 라임병에 대한 항체의 역가를 혈액으로부터 추정한다.

임상 면역학에서 개별 면역글로불린 종류의 수치는 환자의 항체 프로파일을 특성화하기 위해 네펠로미터법 (또는 탁도법)으로 측정된다.[105] 다른 종류의 면역글로불린 증가는 진단이 불분명한 환자의 간 손상 원인을 결정하는 데 때때로 유용하다.[4] 예를 들어, IgA의 증가는 알코올성 간경변, IgM의 증가는 바이러스성 간염과 원발성 담즙성 간경변을 나타내는 반면, IgG는 바이러스성 간염, 자가면역성 간염 및 간경변에서 증가한다.

자가면역 질환은 종종 신체의 자체 항원 결정기에 결합하는 항체로 추적될 수 있으며, 많은 항체는 혈액 검사를 통해 감지할 수 있다. 면역 매개 용혈성 빈혈에서 적혈구 표면 항원에 대한 항체는 쿰스 검사로 감지된다.[106] 쿰스 검사는 수혈 준비 및 산전 여성의 항체 검사에도 사용된다.[106]

ELISA, 면역 형광법, 웨스턴 블롯, 면역 확산법, 면역 전기 영동법, 자기 면역 분석법 등 항원-항체 복합체의 검출에 기초한 여러 면역 진단 방법이 감염성 질환을 진단하는 데 사용된다.[107] 인간 융모 생식선 자극 호르몬에 대해 생성된 항체는 일반의약품 임신 검사에 사용된다.

6. 2. 질병 치료

표적 단일클론 항체 치료법은 류마티스 관절염,[109] 다발성 경화증,[110] 건선,[111] 그리고 비호지킨 림프종,[112] 대장암, 두경부암 및 유방암을 포함한 여러 형태의 암 치료에 사용된다.[113]

X-linked 무감마글로불린혈증 및 저감마글로불린혈증과 같은 일부 면역 결핍은 항체의 부분적 또는 완전한 결핍을 초래한다.[114] 이러한 질병은 종종 면역의 단기 형태인 수동 면역을 유도하여 치료하는데, 이는 사람 또는 동물의 혈청, 혼합 면역 글로불린 또는 단일클론 항체 형태의 즉시 사용 가능한 항체를 영향을 받은 개인에게 전달하여 달성된다.[115]

최근 단클론 항체의 특이성을 이용한 의약품 개발이 진행되고 있다. 항체 의약품은 표적이 되는 항원에 특이적으로 작용하기 때문에 기존 의약품보다 부작용을 줄이고 높은 치료 효과를 얻을 수 있을 것으로 기대된다. 2008년 현재 관절 류마티스 치료제인 항 TNF-α 항체 인플릭시맙이나 항 IL-6 항체 토실리주맙, 암 유전자 HER2에 대한 항체 트라스투주맙 등이 이미 임상에서 사용되고 있다.

6. 3. 산전 관리

Rh 인자는 적혈구에서 발견되는 항원으로, Rh D 항원이라고도 한다. Rh 양성(Rh+)인 사람은 적혈구에 이 항원을 가지고 있으며, Rh 음성(Rh-)인 사람은 그렇지 않다. 정상적인 출산 과정, 출산 외상 또는 임신 중 합병증으로 인해 태아의 혈액이 산모의 혈류로 들어갈 수 있다. Rh 부적합 산모와 아이의 경우, 혈액 혼합으로 인해 Rh- 산모가 Rh+ 아이의 혈액 세포에 있는 Rh 항원에 민감해질 수 있으며, 이로 인해 임신의 나머지 기간과 그 이후의 모든 임신에서 신생아 용혈성 질환의 위험이 발생한다.[116]

Rho(D) 면역 글로불린 항체는 인간 RhD 항원에 특이적이다.[117] Anti-RhD 항체는 Rh 음성 산모가 Rh 양성 태아를 가진 경우 발생할 수 있는 감작을 예방하기 위해 산전 관리의 일부로 투여된다. 외상 및 출산 전후에 Anti-RhD 항체로 산모를 치료하면 태아로부터 산모의 시스템에 있는 Rh 항원을 파괴한다. 이는 항원이 모체의 B 세포를 자극하여 기억 B 세포를 생성함으로써 Rh 항원을 "기억"하기 전에 발생한다. 따라서 모체의 체액 면역계는 항 Rh 항체를 생성하지 않으며, 현재 또는 후속 아기의 Rh 항원을 공격하지 않을 것이다. Rho(D) 면역 글로불린 치료는 Rh 질환으로 이어질 수 있는 감작을 예방하지만, 근본적인 질환 자체를 예방하거나 치료하지는 않는다.[19]

7. 역사

항체 연구는 1890년 에밀 폰 베링과 기타사토 시바사부로가 디프테리아와 파상풍 독소에 대한 항체 활성을 설명하면서 시작되었다. 폰 베링과 기타사토는 혈청 내의 중재자가 외부 항원과 반응할 수 있다는 체액성 면역 이론을 제시했다.[87][88] 파울 에를리히는 이들의 아이디어를 바탕으로 1897년 항체와 항원의 상호 작용에 대한 측쇄 이론을 제안했다. 그는 세포 표면의 수용체가 독소에 특이적으로 결합할 수 있으며 ("열쇠와 자물쇠" 상호 작용) 이 결합 반응이 항체 생산의 방아쇠가 된다고 가정했다.[89] 1904년 알머스 라이트는 가용성 항체가 세균을 코팅하여 식세포 작용과 살균을 위해 표지한다는 것을 제안했는데, 그는 이 과정을 옵소닌화라고 명명했다.[90]

1920년대에 마이클 하이델베르거와 오스왈드 에이버리는 항원이 항체에 의해 침전될 수 있음을 관찰했고, 항체가 단백질로 만들어진다는 것을 보여주었다.[91] 1940년대에 라이너스 폴링은 항체와 항원 사이의 상호 작용이 화학적 조성보다 형태에 더 의존한다는 것을 보여주면서 파울 에를리히가 제안한 열쇠와 자물쇠 이론을 확인했다.[93] 1948년 아스트리드 파그라에우스는 B 세포가 형질 세포 형태로 항체를 생성하는 데 관여한다는 것을 발견했다.[94]

1960년대 초 제럴드 에델만과 조셉 갤리는 항체 면역글로불린 경쇄를 발견하고,[95] 이 단백질이 1845년 헨리 벤스 존스가 설명한 벤스-존스 단백질과 동일하다는 것을 깨달았다.[96] 에델만은 항체가 이황화 결합으로 연결된 중쇄와 경쇄로 구성되어 있다는 것을 발견했다. 거의 같은 시기에 로드니 포터가 면역글로불린 G의 항체 결합(Fab) 및 항체 꼬리(Fc) 영역을 특징지었다.[97] 이 과학자들은 함께 IgG의 구조와 완전한 아미노산 서열을 밝혀냈고, 이 업적으로 1972년 노벨 생리학·의학상을 공동 수상했다.[97] 1960년대에는 토마스 토마시가 분비성 항체(IgA)를 발견했고,[99] 데이비드 S. 로우와 존 L. 파히는 IgD를 발견했으며,[100] 이시자카 키미시게와 이시자카 테루코는 IgE를 발견하고 이것이 알레르기 반응에 관여하는 항체의 한 종류임을 보여주었다.[101] 1976년 도네가와 스스무는 유전 물질이 자체적으로 재배열되어 방대한 수의 항체를 형성할 수 있음을 보여주었다.[102]

참조

[1] 논문 50 Years of structural immunology 2021-05-03
[2] 서적 Immunobiology https://archive.org/[...] Garland Publishing
[3] 논문 Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire 1993-01
[4] 서적 Human Physiology https://archive.org/[...] Thomson Learning
[5] 논문 The importance of natural IgM: scavenger, protector and regulator http://dx.doi.org/10[...] 2010-10-15
[6] 논문 B cell memory: building two walls of protection against pathogens 2020-04
[7] 논문 Plasma cells: The programming of an antibody-secreting machine http://dx.doi.org/10[...] 2018-10-15
[8] 간행물 B Cell Memory and Plasma Cell Development https://linkinghub.e[...] Elsevier 2024-01-24
[9] 논문 The establishment of the plasma cell survival niche in the bone marrow http://dx.doi.org/10[...] 2012-12-19
[10] 논문 Plasma cell toll-like receptor (TLR) expression differs from that of B cells, and plasma cell TLR triggering enhances immunoglobulin production http://dx.doi.org/10[...] 2009-11-06
[11] 논문 Generation of human long-lived plasma cells by developmentally regulated epigenetic imprinting 2022-03
[12] 논문 Long-Lived Plasma Cells Are Contained within the CD19−CD38hiCD138+ Subset in Human Bone Marrow 2015-07
[13] 논문 Unraveling the diversity and functions of tissue-resident plasma cells http://dx.doi.org/10[...] 2024-01-03
[14] 논문 Antibody-secreting plasma cells persist for decades in human intestine 2017-02
[15] 논문 Recent updates on correlates of vaccine-induced protection 2022
[16] 논문 Lack of affinity signature for germinal center cells that have initiated plasma cell differentiation https://pubmed.ncbi.[...] 2024-01-12
[17] 논문 Matching cellular dimensions with molecular sizes http://www.slas.ac.c[...] 2018-05-01
[18] 논문 Membrane proteins with immunoglobulin-like domains—a master superfamily of interaction molecules 2003-08
[19] 논문 Primary structure of a human IgA1 immunoglobulin. IV. Streptococcal IgA1 protease, digestion, Fab and Fc fragments, and the complete amino acid sequence of the alpha 1 heavy chain 1979-04
[20] 서적 Roitt's essential immunology https://www.worldcat[...] 2017
[21] 웹사이트 MeSH Browser – gamma-Globulins https://meshb.nlm.ni[...] 2020-10-18
[22] 논문 Recommendations for the nomenclature of human immunoglobulins 1972-06
[23] 논문 Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins 1997-11
[24] 논문 A new clustering of antibody CDR loop conformations 2011-02
[25] 논문 A complete, multi-level conformational clustering of antibody complementarity-determining regions
[26] 논문 Ensembles in solution as a new paradigm for antibody structure prediction and design
[27] 웹사이트 Antibody Structure https://www.bioatla.[...] 2024-12-18
[28] 논문 Structure and function relationships in IgA 2011
[29] 논문 Role of IgG3 in Infectious Diseases https://doi.org/10.1[...] 2019-03
[30] 논문 The glycosylation and structure of human serum IgA1, Fab, and Fc regions and the role of N-glycosylation on Fcα receptor interactions 1998-01
[31] 논문 Glycans in the immune system and The Altered Glycan Theory of Autoimmunity: a critical review 2015-02
[32] 논문 The history of IgG glycosylation and where we are now 2020-03
[33] 논문 Immunoglobulin structure and function as revealed by electron microscopy 1999-10
[34] 논문 Complement Is Activated by IgG Hexamers Assembled at the Cell Surface 2014-03-14
[35] 논문 Structure of the secretory immunoglobulin A core https://www.science.[...] 2020-02-28
[36] 서적 Elsevier's Integrated Review Immunology and Microbiology Elsevier 2012
[37] 웹사이트 Immunology Laboratory: Hemagglutination http://www.medicine.[...] The McGill Physiology Virtual Lab 2024-08-29
[38] 논문 Mapping the distribution of specific antibody interaction forces on individual red blood cells 2017-02-03
[39] 논문 T cell-dependent B cell activation
[40] 서적 Wintrobe's clinical hematology Lippincott Williams & Wilkins
[41] 논문 Viewing the antigen-induced initiation of B-cell activation in living cells https://zenodo.org/r[...] 2008-02
[42] 논문 Human antibody-Fc receptor interactions illuminated by crystal structures 2004-02
[43] 논문 The diverse potential effector and immunoregulatory roles of mast cells in allergic disease 2000-05
[44] 논문 Immunoglobulin A: strategic defense initiative at the mucosal surface
[45] 논문 Expression of mammalian proteins for diagnostics and therapeutics: a review 2022-11-01
[46] 논문 The riddle of the dual expression of IgM and IgD 2006-08
[47] 논문 Immunoglobulin D enhances immune surveillance by activating antimicrobial, proinflammatory and B cell-stimulating programs in basophils 2009-08
[48] 서적 Immunology, Infection, and Immunity ASM Press
[49] 서적 Contemporary Topics in Immunobiology 1978
[50] 논문 The origins of vertebrate adaptive immunity 2010-08
[51] 논문 The origins of vertebrate adaptive immunity 2010-08
[52] 논문 Immunoglobulins of the non-galliform birds: antibody expression and repertoire in the duck 2006
[53] 논문 A new high molecular weight immunoglobulin class from the carcharhine shark: implications for the properties of the primordial immunoglobulin 1996-04
[54] 간행물 Fish mucosal immunity: Intestine Elsevier Inc.
[55] 논문 From B cell to plasma cell: regulation of V(D)J recombination and antibody secretion
[56] 논문 IgG Fc receptors
[57] 논문 The role of the complement system in innate immunity
[58] 뉴스 Natural antibody protects against viral infection http://www.virology.[...] 2010-01-22
[59] 논문 ABO blood group and related antigens, natural antibodies and transplantation 2006-12
[60] 논문 Structure, function and properties of antibody binding sites 1991-01
[61] 논문 Development of the immunoglobulin repertoire 1996-04
[62] 논문 Receptor editing in lymphocyte development and central tolerance 2006-10
[63] 서적 The Immune System Garland Science
[64] 논문 V(D)J recombination and the evolution of the adaptive immune system 2003-10
[65] 논문 A stepwise epigenetic process controls immunoglobulin allelic exclusion 2004-10
[66] 논문 Somatic immunoglobulin hypermutation 2002-04
[67] 논문 Origin of immune diversity: genetic variation and selection
[68] 논문 Recirculation of germinal center B cells: a multilevel selection strategy for antibody maturation 2007-04
[69] 논문 Memory in the B-cell compartment: antibody affinity maturation 2000-03
[70] 논문 Evolution of isotype switching 2004-08
[71] 논문 Activation-induced cytidine deaminase: a dual role in class-switch recombination and somatic hypermutation 2003-08
[72] 논문 Class switching and Myc translocation: how does DNA break? 2004-11
[73] 논문 Roles of nonhomologous DNA end joining, V(D)J recombination, and class switch recombination in chromosomal translocations 2006-09
[74] 서적 Autoantibodie https://books.google[...] Elsevier
[75] 논문 Alternative molecular formats and therapeutic applications for bispecific antibodies 2015-10
[76] 웹사이트 polyvalent http://medical-dicti[...] The American Heritage Medical Dictionary 2004
[77] 논문 Enhancing antibody Fc heterodimer formation through electrostatic steering effects: applications to bispecific molecules and monovalent IgG 2010-06
[78] 논문 The first constant domain (CH1 and CL) of an antibody used as heterodimerization domain for bispecific miniantibodies
[79] 논문 Making artificial antibodies: a format for phage display of combinatorial heterodimeric arrays 1999-05
[80] 논문 Breaking the law: unconventional strategies for antibody diversification https://www.nature.c[...] 2019-06
[81] 논문 Public antibodies to malaria antigens generated by two LAIR1 insertion modalities 2017-08
[82] 논문 Plasmodium Infection Promotes Genomic Instability and AID-Dependent B Cell Lymphoma 2015-08
[83] 논문 Origin of the terms 'antibody' and 'antigen' 1984-04
[84] 논문 Anatomy of the antibody molecule https://zenodo.org/r[...] 1994-02
[85] 간행물 New Sculpture Portraying Human Antibody as Protective Angel Installed on Scripps Florida Campus http://www.scripps.e[...] The Scripps Research Institute 2018-11-10
[86] 웹사이트 Protein sculpture inspired by Vitruvian Man http://www.boingboin[...] 2008-10-22
[87] 웹사이트 Emil von Behring – Biographical https://www.nobelpri[...] Nobel Media AB 2020-01-20
[88] 논문 The Late Baron Shibasaburo Kitasato 1931-08
[89] 논문 Paul Ehrlich—in search of the magic bullet 2004-07
[90] 논문 Cellular versus humoral immunology: a century-long dispute 2003-05
[91] 논문 Michael Heidelberger and the demystification of antibodies 2006-01
[92] 서적 Chemistry of antigens and antibodies His Majesty's Stationery Office
[93] 웹사이트 The Linus Pauling Papers: How Antibodies and Enzymes Work http://profiles.nlm.[...]
[94] 논문 Labeled antigens and antibodies: the evolution of magic markers and magic bullets http://users.path.ox[...] 2004-12
[95] 논문 The nature of Bence-Jones proteins. Chemical similarities to polypetide chains of myeloma globulins and normal gamma-globulins 1962-08
[96] 논문 Bence Jones proteins: a powerful tool for the fundamental study of protein chemistry and pathophysiology https://digital.libr[...] 1991-07
[97] 논문 The Nobel chronicles. 1972: Gerald M Edelman (b 1929) and Rodney R Porter (1917–85) 1999-09
[98] 논문 An active antibody fragment (Fv) composed of the variable portions of heavy and light chains 1973-03
[99] 논문 The discovery of secretory IgA and the mucosal immune system 1992-10
[100] 논문 Structural and functional properties of membrane and secreted IgD 2000-10
[101] 논문 The discovery of immunoglobulin E
[102] 논문 Evidence for somatic rearrangement of immunoglobulin genes coding for variable and constant regions 1976-10
[103] 웹사이트 Animated depictions of how antibodies are used in ELISA assays http://www.immunospo[...]
[104] 웹사이트 Animated depictions of how antibodies are used in ELISPOT assays http://www.immunospo[...]
[105] 논문 Current possibilities of turbidimetry and nephelometry http://www.clsjep.cz[...]
[106] 서적 Blood Groups and Red Cell Antigens National Library of Medicine (US)
[107] 논문 Green synthesis as a simple and rapid route to protein modified magnetic nanoparticles for use in the development of a fluorometric molecularly imprinted polymer-based assay for detection of myoglobin 2021-02-26
[108] 논문 New Dioxaborolane Chemistry Enables [(18)F]-Positron-Emitting, Fluorescent [(18)F]-Multimodality Biomolecule Generation from the Solid Phase 2016-05
[109] 논문 Anti-TNF alpha therapy of rheumatoid arthritis: what have we learned?
[110] 논문 Is natalizumab a breakthrough in the treatment of multiple sclerosis? 2003-06
[111] 논문 A human interleukin-12/23 monoclonal antibody for the treatment of psoriasis 2007-02
[112] 논문 Rituximab: a review of its use in non-Hodgkin's lymphoma and chronic lymphocytic leukaemia
[113] 논문 First-line Herceptin monotherapy in metastatic breast cancer
[114] 논문 Fates of human B-cell precursors http://bloodjournal.[...] 2007-03-31
[115] 웹사이트 Immunization http://pathmicro.med[...] University of South Carolina School of Medicine 2006-03-26
[116] 논문 RhD haemolytic disease of the fetus and the newborn 2000-03
[117] 논문 Prevention of Rh alloimmunization 2003-09
[118] 논문 Generation and application of chicken egg-yolk antibodies 2002-03
[119] 논문 Human monoclonal antibodies 1984-06
[120] 논문 Immunoglobulin purification by affinity chromatography using protein A mimetic ligands prepared by combinatorial chemical synthesis
[121] 논문 Single-cell microbiology: tools, technologies, and applications 2004-09
[122] 서적 Methods in Cell Biology Volume 62 San Diego, CA : Academic Press
[123] 논문 Western blotting 2006-04
[124] 서적 Mycoplasma Protocols Totowa, N.J. : Humana Press
[125] 서적 Basic Protein and Peptide Protocols
[126] 서적 Handbook of ELISPOT
[127] 논문 An open letter to our readers on the use of antibodies 2005-12
[128] 웹사이트 NOT-OD-16-011: Implementing Rigor and Transparency in NIH & AHRQ Research Grant Applications https://grants.nih.g[...]
[129] 논문 On the reproducibility of science: unique identification of research resources in the biomedical literature 2013-09-02
[130] 논문 The Resource Identification Initiative: A cultural shift in publishing
[131] 논문 Reporting research antibody use: how to increase experimental reproducibility 2013-08-23
[132] 웹사이트 The Antibody Registry https://antibodyregi[...]
[133] 웹사이트 Resource Identification Initiative https://www.force11.[...] 2013-08-14
[134] 웹사이트 Antibody Production simply explained https://www.evitria.[...] 2023-02-20
[135] 웹사이트 https://web.archive.[...] 2011-07-17
[136] 논문 PIGS: automatic prediction of antibody structures http://biocomputing.[...] 2008-09
[137] 웹사이트 https://web.archive.[...] 2011-07-19
[138] 웹사이트 Written Description Problems of the Monoclonal Antibody Patents after Centocor v. Abbott http://jolt.law.harv[...] 2014-12-12
[139] 논문 RosettaAntibodyDesign (RAbD): A general framework for computational antibody design 2018-04
[140] 논문 AbDesign: An algorithm for combinatorial backbone design guided by natural conformations and sequences 2015-08
[141] 논문 OptMAVEn--a new framework for the de novo design of antibody variable region models targeting specific antigen epitopes 2014
[142] 논문 De novo proteomic sequencing of a monoclonal antibody raised against OX40 ligand 2006-05
[143] 논문 PEAKS: powerful software for peptide de novo sequencing by tandem mass spectrometry
[144] 논문 PEAKS DB: de novo sequencing assisted database search for sensitive and accurate peptide identification 2012-04
[145] 논문 Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data 1999-12
[146] 논문 Shotgun protein sequencing by tandem mass spectra assembly 2004-12
[147] 논문 Automated protein (re)sequencing with MS/MS and a homologous database yields almost full coverage and accuracy 2009-09
[148] 논문 Template proteogenomics: sequencing whole proteins using an imperfect database 2010-06
[149] 논문 De novo protein sequencing by combining top-down and bottom-up tandem mass spectra 2014-07
[150] 논문 Complete De Novo Assembly of Monoclonal Antibody Sequences 2016-08
[151] 논문 Engineered protein scaffolds as next-generation antibody therapeutics 2009-06
[152] 논문 WHO International Standard for anti-SARS-CoV-2 immunoglobulin World Health Organization / Elsevier 2021-04-10
[153] 논문 WHO International Standard for evaluation of the antibody response to COVID-19 vaccines: call for urgent action by the scientific community World Health Organization / Elsevier 2021-10-26
[154] 웹사이트 Training webinar for the calibration of quantitative serology assays using the WHO International Standard for anti-SARS-CoV-2 immunoglobulin https://cdn.who.int/[...] 2021-11-10
[155] 웹사이트 ２．抗体産生のしくみ https://www.jst.go.j[...] 科学技術振興機構 2021-07-31
[156] 논문 Naturally occurring antibodies devoid of light chains http://www.nikkei-bo[...] 日経サイエンス 1993
[157] 논문 The hydrolysis of rabbit γ-globulin and antibodies with crystalline papain. 1959
[158] 논문 Separation of univalent fragments from the bivalent rabbit antibody molecule by reduction of disulfide bonds. 1960
[159] 서적 標準免疫学 医学書院 2016-02-01
[160] 논문 Evolution of isotype switching 2006
[161] 서적 もっとよくわかる! 免疫学 2018-05-30
[162] 논문 Paul Ehrlich's passion: the origins of his receptor immunology. 1999
[163] 논문 Journal of American Chemical Society 1959
[164] 논문 Studies on structural units of the gamma-globulins. 1961
[165] 논문 A modification of Jerne's theory of antibody production using the concept of clonal selection. 1957
[166] 논문 Evidence for somatic rearrangement of immunoglobulin genes coding for variable and constant regions. 1976
[167] 논문 Somatic generation of antibody diversity. 1983
[168] 논문 The generation of antibody diversity throuth somatic hypermutation and class switch recombination. 2004
[169] 논문 V(D)J recombination and the evolution of the adaptive immune system. http://www.pubmedcen[...] 2003
[170] 논문 Evolutionary and somatic selection of the antibody repertoire in the mouse. 1987
[171] 논문 Rearrangement of chicken immunoglobulin genes is not an ongoing process in the embryonic bursa of Fabricius. 1986
[172] 논문 Rearrangement/hypermutation/gene conversion: When, where and why? 1996
[173] 논문 A single rearrengement event generates most of the chicken immunoglobulin light chain diversity. 1985
[174] 서적 系統看護学講座　専門基礎①　解剖生理学　人体の構造と機能［1］ 医学書院
[175] 서적 Human Physiology Thomson Learning
[176] 서적 면역생물학 E PUBLIC 2008-08-25
[177] 논문 Immunoglobulin A: strategic defense initiative at the mucosal surface
[178] 논문 The riddle of the dual expression of IgM and IgD
[179] 논문 Immunoglobulin D enhances immune surveillance by activating antimicrobial, proinflammatory and B cell-stimulating programs in basophils

관련 사건 타임라인

( 최근 20개의 뉴스만 표기 됩니다. )


본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.

문의하기 : help@durumis.com